+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5w1v | |||||||||
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Title | Structure of the HLA-E-VMAPRTLIL/GF4 TCR complex | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / T-cell receptor / TCR / HLA-E / CMV / pMHC-TCR complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information suppression by virus of host natural killer cell activation / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding ...suppression by virus of host natural killer cell activation / positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell tolerance induction / natural killer cell lectin-like receptor binding / negative regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / MHC class I protein binding / beta-2-microglobulin binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / negative regulation of T cell proliferation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / T cell receptor binding / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / specific granule lumen / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / negative regulation of epithelial cell proliferation / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of tumor necrosis factor production / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell differentiation in thymus / positive regulation of protein binding / ER-Phagosome pathway / antibacterial humoral response / iron ion transport / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / adaptive immune response / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / Golgi membrane / signaling receptor binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Human herpesvirus 5 strain AD169 | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 3.31 Å | |||||||||
Authors | Gras, S. / Walpole, N. / Farenc, C. / Rossjohn, J. | |||||||||
Funding support | Australia, 2items
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Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2017 Title: A conserved energetic footprint underpins recognition of human leukocyte antigen-E by two distinct alpha beta T cell receptors. Authors: Sullivan, L.C. / Walpole, N.G. / Farenc, C. / Pietra, G. / Sum, M.J.W. / Clements, C.S. / Lee, E.J. / Beddoe, T. / Falco, M. / Mingari, M.C. / Moretta, L. / Gras, S. / Rossjohn, J. / Brooks, A.G. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5w1v.cif.gz | 941.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5w1v.ent.gz | 807.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5w1v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w1/5w1v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32082.305 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-E, HLA-6.2, HLAE / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P13747 #2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P61769 #3: Protein/peptide | Mass: 1014.305 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human herpesvirus 5 strain AD169 / Gene: UL40 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / References: UniProt: P16780*PLUS #4: Protein | Mass: 22688.107 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRAC TCRA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG #5: Protein | Mass: 27609.461 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRBC1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-Gold(DE3)pLysS AG |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.97 Å3/Da / Density % sol: 58.59 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: 0.2M K, Na tartrate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Feb 18, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.312→54.93 Å / Num. obs: 68257 / % possible obs: 99 % / Redundancy: 2 % / Biso Wilson estimate: 71.44 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.05642 / Net I/σ(I): 13.35 |
Reflection shell | Resolution: 3.312→3.431 Å / Redundancy: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.2775 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Num. unique obs: 6341 / CC1/2: 0.859 / % possible all: 94 |
-Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 3.31→54.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.84 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.814 / Rfactor Rfree error: 0 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.538
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Displacement parameters | Biso mean: 95.07 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 3.31→54.93 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.31→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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