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Yorodumi- PDB-3mv8: Crystal Structure of the TK3-Gln55His TCR in complex with HLA-B*3... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3mv8 | ||||||
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Title | Crystal Structure of the TK3-Gln55His TCR in complex with HLA-B*3501/HPVG | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / HLA B*3501 / EBV / TCR / TCRpMHC complex / HPVG / TCR polymorphism | ||||||
Function / homology | Function and homology information host cell PML body / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / viral latency / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / enzyme-substrate adaptor activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / symbiont-mediated disruption of host cell PML body ...host cell PML body / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / viral latency / Hydrolases; Acting on ester bonds; Endodeoxyribonucleases producing 5'-phosphomonoesters / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / enzyme-substrate adaptor activity / regulation of T cell anergy / regulation of interleukin-6 production / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / regulation of DNA replication / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / detection of bacterium / secretory granule membrane / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / defense response / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / peptide antigen binding / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Modulation by Mtb of host immune system / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / positive regulation of T cell activation / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / protein-folding chaperone binding / T cell differentiation in thymus / protein refolding / protein homotetramerization / endonuclease activity / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / DNA-binding transcription factor activity / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / Golgi membrane / innate immune response / focal adhesion / signaling receptor binding / virus-mediated perturbation of host defense response / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / 2fyy, 3ffc / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Gras, S. / Chen, Z. / Miles, J.J. / Liu, Y.C. / Bell, M.J. / Sullivan, L.C. / Kjer-Nielsen, L. / Brennan, R.M. / Burrows, J.M. / Neller, M.A. ...Gras, S. / Chen, Z. / Miles, J.J. / Liu, Y.C. / Bell, M.J. / Sullivan, L.C. / Kjer-Nielsen, L. / Brennan, R.M. / Burrows, J.M. / Neller, M.A. / Khanna, R. / Purcell, A.W. / Brooks, A.G. / McCluskey, J. / Rossjohn, J. / Burrows, S.R. | ||||||
Citation | Journal: J.Exp.Med. / Year: 2010 Title: Allelic polymorphism in the T cell receptor and its impact on immune responses Authors: Gras, S. / Chen, Z. / Miles, J.J. / Liu, Y.C. / Bell, M.J. / Sullivan, L.C. / Kjer-Nielsen, L. / Brennan, R.M. / Burrows, J.M. / Neller, M.A. / Khanna, R. / Purcell, A.W. / Brooks, A.G. / ...Authors: Gras, S. / Chen, Z. / Miles, J.J. / Liu, Y.C. / Bell, M.J. / Sullivan, L.C. / Kjer-Nielsen, L. / Brennan, R.M. / Burrows, J.M. / Neller, M.A. / Khanna, R. / Purcell, A.W. / Brooks, A.G. / McCluskey, J. / Rossjohn, J. / Burrows, S.R. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
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PDB format | pdb3mv8.ent.gz | 153.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3mv8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3mv8_validation.pdf.gz | 471.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3mv8_full_validation.pdf.gz | 484.2 KB | Display | |
Data in XML | 3mv8_validation.xml.gz | 32.6 KB | Display | |
Data in CIF | 3mv8_validation.cif.gz | 45.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/3mv8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/3mv8 | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABDE
#1: Protein | Mass: 31940.246 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Extracellular domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-B, HLAB / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P30685, UniProt: P01889*PLUS |
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#2: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P61769 |
#4: Protein | Mass: 22185.492 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) |
#5: Protein | Mass: 27322.305 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Q55H mutant / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules C
#3: Protein/peptide | Mass: 1327.374 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: synthetic peptide / References: UniProt: P03211 |
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-Non-polymers , 2 types, 202 molecules
#6: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Sequence details | THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR CHAIN D, E DO NOT CURRENTLY EXIST IN UNP DATABASE. CHAIN D: ...THE SEQUENCE DATABASE REFERENCE FOR CHAIN D, E DO NOT CURRENTLY EXIST IN UNP DATABASE. CHAIN D: TRAV20/TRAJ58 TCR ALPHA CHAIN CHAIN E : TRBV9 WITH THE MUTATION Q55H, TRBJ2-2 TCR BETA CHAIN THE ABOVE CODES ARE FROM IMGT DATABASES. |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.35 Å3/Da / Density % sol: 47.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.6 Details: 15%PEG 3350, 0.2M LiSO4, 0.1M Na-citrate, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX1 / Wavelength: 0.979457 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Apr 4, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979457 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Number: 194018 / Rmerge(I) obs: 0.097 / D res high: 2.1 Å / Num. obs: 49428 / % possible obs: 98.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.1→100 Å / Num. obs: 49428 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 30.885 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 11.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: 2fyy, 3ffc / Resolution: 2.1→84.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 16.111 / SU ML: 0.189 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.303 / ESU R Free: 0.231 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 104.04 Å2 / Biso mean: 30.518 Å2 / Biso min: 2 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→84.22 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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