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- PDB-6zk5: Plant nucleoside hydrolase - ZmNRh3 enzyme in complex with forodesine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zk5
タイトルPlant nucleoside hydrolase - ZmNRh3 enzyme in complex with forodesine
要素Nucleoside N-ribohydrolase 3
キーワードHYDROLASE / Plant enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


: / hydrolase activity, hydrolyzing N-glycosyl compounds / nucleobase-containing compound metabolic process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase / Inosine/uridine-preferring nucleoside hydrolase domain / Inosine-uridine preferring nucleoside hydrolase / Ribonucleoside hydrolase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IMH / TRIETHYLENE GLYCOL / Nucleoside N-ribohydrolase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Zea mays (トウモロコシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Morera, S. / Vigouroux, A. / Kopecny, D.
引用ジャーナル: Plant J. / 年: 2023
タイトル: Plant nucleoside N-ribohydrolases: riboside binding and role in nitrogen storage mobilization.
著者: Luptakova, E. / Vigouroux, A. / Koncitikova, R. / Kopecna, M. / Zalabak, D. / Novak, O. / Salcedo Sarmiento, S. / Cavar Zeljkovic, S. / Kopecny, D.J. / von Schwartzenberg, K. / Strnad, M. / ...著者: Luptakova, E. / Vigouroux, A. / Koncitikova, R. / Kopecna, M. / Zalabak, D. / Novak, O. / Salcedo Sarmiento, S. / Cavar Zeljkovic, S. / Kopecny, D.J. / von Schwartzenberg, K. / Strnad, M. / Spichal, L. / De Diego, N. / Kopecny, D. / Morera, S.
履歴
登録2020年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoside N-ribohydrolase 3
B: Nucleoside N-ribohydrolase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4699
ポリマ－71,5822
非ポリマー8877
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area23140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.540, 79.270, 85.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nucleoside N-ribohydrolase 3 / Pyrimidine-specific ribonucleoside hydrolase rihB


分子量: 35790.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 遺伝子: 100282231, NRH3, ZEAMMB73_Zm00001d005343 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B6T563, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素

-
非ポリマー , 5種, 309分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-IMH / 1,4-DIDEOXY-4-AZA-1-(S)-(9-DEAZAHYPOXANTHIN-9-YL)-D-RIBITOL / Forodesine / Immucillin H / インムシリンH


分子量: 266.253 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14N4O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→42.61 Å / Num. obs: 42550 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / Num. unique obs: 6773 / CC1/2: 0.572

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KPO

4kpo


解像度: 1.9→42.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU R Cruickshank DPI: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.162 / SU Rfree Blow DPI: 0.129 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.128
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.193 2128 5 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.171 42550 99.9 %-
原子変位パラメータBiso max: 123.03 Å2 / Biso mean: 36.43 Å2 / Biso min: 19.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3798 Å20 Å20 Å2
2---2.9043 Å20 Å2
3---1.5245 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→42.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4812 0 58 302 5172
Biso mean--32.25 39.9 -
残基数----632
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1651SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes852HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4985HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion670SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6221SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4985HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6794HARMONIC21.04
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.43
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.04
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2999 43 5.05 %
Rwork0.2543 808 -
all0.2566 851 -
obs--96.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7493-0.00340.17870.6074-0.15841.2216-0.03070.0118-0.0045-0.00430.0141-0.0014-0.0598-0.15860.0166-0.0560.0145-0.0031-0.0585-0.0172-0.0414-17.6182-2.5265-0.3337
22.23390.4464-0.82580.641-0.27151.05870.1389-0.06650.12020.0685-0.07440.0672-0.07410.0488-0.0646-0.0729-0.00830.0067-0.07690.0113-0.079619.75943.1544-18.0551
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A0 - 315
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B0 - 315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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