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- PDB-6zei: Structure of PP1-IRSp53 S455E chimera [PP1(7-304) + linker (G/S)x... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zei
タイトルStructure of PP1-IRSp53 S455E chimera [PP1(7-304) + linker (G/S)x9 + IRSp53(449-465)] bound to Phactr1 (516-580)
要素
  • Phosphatase and actin regulator
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
キーワードHYDROLASE / PP1 / Phosphatase / Phactr / RPEL
機能・相同性
機能・相同性情報


neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / dendrite arborization / regulation of glycogen biosynthetic process / plasma membrane organization / actin crosslink formation / protein localization to synapse ...neuron projection branch point / dendritic spine cytoplasm / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / dendrite arborization / regulation of glycogen biosynthetic process / plasma membrane organization / actin crosslink formation / protein localization to synapse / protein phosphatase 1 binding / regulation of neuron migration / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / cellular response to L-glutamate / actomyosin structure organization / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuron projection terminus / presynaptic cytosol / proline-rich region binding / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / protein phosphatase inhibitor activity / positive regulation of actin filament polymerization / postsynaptic cytosol / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / dephosphorylation / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / stress fiber assembly / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / dendrite development / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / actin filament bundle assembly / phosphoprotein phosphatase activity / CDC42 GTPase cycle / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / DARPP-32 events / transition metal ion binding / postsynaptic density, intracellular component / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / ribonucleoprotein complex binding / ruffle / cellular response to epidermal growth factor stimulus / RAC1 GTPase cycle / protein dephosphorylation / axonogenesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / secretory granule / filopodium / dendritic shaft / synaptic membrane / transcription coregulator binding / cell motility / regulation of actin cytoskeleton organization / PDZ domain binding / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction / lung development / response to lead ion / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / regulation of synaptic plasticity / Schaffer collateral - CA1 synapse / cerebral cortex development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Circadian Clock / insulin receptor signaling pathway / lamellipodium / presynapse / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / scaffold protein binding / perikaryon / microtubule / dendritic spine / iron ion binding / cell division / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. ...I-BAR domain containing protein IRSp53 / IRSp53, SH3 domain / I-BAR domain containing protein IRSp53/IRTKS/Pinkbar / RPEL repeat / RPEL repeat / RPEL repeat profile. / Repeat in Drosophila CG10860, human KIAA0680 and C. elegans F26H9.2 / IMD/I-BAR domain / IRSp53/MIM homology domain / IMD domain profile. / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Phosphatase and actin regulator / Phosphatase and actin regulator 1 / BAR/IMD domain-containing adapter protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Mouilleron, S. / Treisman, R. / Fedoryshchak, R. / Lee, R. / Butler, A.M. / Prechova, M.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for substrate specificity of the Phactr1/PP1 phosphatase holoenzyme.
著者: Fedoryshchak, R.O. / Prechova, M. / Butler, A. / Lee, R. / O'Reilly, N. / Flynn, H.R. / Snijders, A.P. / Eder, N. / Ultanir, S. / Mouilleron, S. / Treisman, R.
履歴
登録2020年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
C: Phosphatase and actin regulator
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
D: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,64213
ポリマ－91,9564
非ポリマー6869
水12,448691
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
C: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3677
ポリマ－45,9782
非ポリマー3895
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6120 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area14770 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2
D: Phosphatase and actin regulator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2756
ポリマ－45,9782
非ポリマー2974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5900 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.795, 122.329, 69.424
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.266, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit,Brain-specific angiogenesis inhibitor 1-associated protein 2 / PP-1A / Protein BAP2 / Fas ligand-associated factor 3 / FLAF3 / Insulin receptor substrate p53/p58 ...PP-1A / Protein BAP2 / Fas ligand-associated factor 3 / FLAF3 / Insulin receptor substrate p53/p58 / IRSp53/58 / Insulin receptor substrate protein of 53 kDa / Insulin receptor substrate p53


分子量: 37720.758 Da / 分子数: 2 / 変異: N-terminal Vector derived sequence GHMGS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A, BAIAP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, UniProt: Q9UQB8, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 Phosphatase and actin regulator


分子量: 8257.345 Da / 分子数: 2 / 変異: N-terminal Vector derived sequence GPLGS / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHACTR1, hCG_1818446 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4VY12, UniProt: Q9C0D0*PLUS

-
非ポリマー , 4種, 700分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 691 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4 / 詳細: 20% (w/v) polyethylene glycol 3350 and 0.2 M NaBr

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→69.37 Å / Num. obs: 162314 / % possible obs: 99.61 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 16.43 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.071 / Net I/σ(I): 12.54
反射 シェル解像度: 1.39→1.44 Å / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 1.16 / Num. unique obs: 15982 / CC1/2: 0.54 / Rpim(I) all: 0.52 / Rrim(I) all: 1.18

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
PHENIX1.18_3845精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 1.39→69.37 Å / SU ML: 0.1406 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 15.7329
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1579 1999 1.23 %
Rwork0.1296 160191 -
obs0.1299 162190 99.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 21.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→69.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5959 0 32 691 6682
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01096274
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.28668501
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1009912
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00771112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.31652377
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.39-1.420.28481430.251211221X-RAY DIFFRACTION98.13
1.42-1.460.25321360.215311367X-RAY DIFFRACTION99.1
1.46-1.510.24981480.179411361X-RAY DIFFRACTION99.33
1.51-1.550.18981380.142711381X-RAY DIFFRACTION99.45
1.55-1.610.17581500.127811477X-RAY DIFFRACTION99.6
1.61-1.670.15121400.121111414X-RAY DIFFRACTION99.73
1.67-1.750.16181370.114511458X-RAY DIFFRACTION99.84
1.75-1.840.14461480.103311466X-RAY DIFFRACTION99.97
1.84-1.960.12361400.101611490X-RAY DIFFRACTION100
1.96-2.110.13651420.103511505X-RAY DIFFRACTION99.99
2.11-2.320.15121400.107111487X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.660.13931480.116211490X-RAY DIFFRACTION100
2.66-3.350.13921470.132211522X-RAY DIFFRACTION99.99
3.35-69.370.1721420.14511552X-RAY DIFFRACTION99.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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