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万見
- PDB-6yn0: Structure of E. coli PBP1b with a FtsN peptide activating transgl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yn0
タイトルStructure of E. coli PBP1b with a FtsN peptide activating transglycosylase activity
要素
  • Cell division protein FtsN
  • Penicillin-binding protein 1B
キーワードTRANSFERASE / glycosyl transferase / penicillin binding protein / peptidoglycan synthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / division septum / peptidoglycan glycosyltransferase / divisome complex / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / peptidoglycan binding / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity ...positive regulation of bipolar cell growth / cell wall repair / division septum / peptidoglycan glycosyltransferase / divisome complex / peptidoglycan glycosyltransferase activity / cell septum / peptidoglycan binding / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / peptidoglycan-based cell wall / regulation of cell shape / outer membrane-bounded periplasmic space / cell division / response to antibiotic / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsN / : / Sporulation-like domain / Sporulation-like domain superfamily / SPOR domain / SPOR domain profile. / Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal ...Cell division protein FtsN / : / Sporulation-like domain / Sporulation-like domain superfamily / SPOR domain / SPOR domain profile. / Penicillin-binding protein 1B / Bifunctional transglycosylase second domain / Transglycosylase PBP1b, N-terminal transmembrane domain / Transmembrane domain of transglycosylase PBP1 at N-terminal / Bifunctional transglycosylase second domain / Glycosyl transferase, family 51 / Penicillin binding protein transglycosylase domain / : / Transglycosylase / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MOENOMYCIN / Penicillin-binding protein 1B / Cell division protein FtsN
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kerff, F. / Terrak, M. / Boes, A. / Herman, H. / Charlier, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: The bacterial cell division protein fragment E FtsN binds to and activates the major peptidoglycan synthase PBP1b.
著者: Boes, A. / Kerff, F. / Herman, R. / Touze, T. / Breukink, E. / Terrak, M.
履歴
登録2020年4月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年1月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 1B
B: Cell division protein FtsN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3213
ポリマ－85,7402
非ポリマー1,5811
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area33690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.143, 283.021, 62.693
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 1B / PBP1b / Murein polymerase


分子量: 83280.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: mrcB, pbpF, ponB, b0149, JW0145 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P02919, peptidoglycan glycosyltransferase, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: タンパク質・ペプチド Cell division protein FtsN


分子量: 2459.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 参照: UniProt: P29131
#3: 化合物 ChemComp-M0E / MOENOMYCIN / MOENOMYCIN


分子量: 1580.567 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C69H106N5O34P / コメント: 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: (NH4)2SO4 0.1M, sodium Formate 0.3M, Tris-Hcl 0,1M, low molecular weight poly-glutamic acids (PGA-LM) 3% w/v, PEG 550 MME 20% v/v

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.978565 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978565 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→47.17 Å / Num. obs: 25830 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 8.5 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.25 / Rrim(I) all: 0.265 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 6891 / CC1/2: 0.279 / Rrim(I) all: 3.81 / % possible all: 85.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5HLA

5hla


解像度: 2.4→47.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.865 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.862 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.857 / SU Rfree Blow DPI: 0.34 / 詳細: Processing with Staraniso
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1320 5.11 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.226 25830 57.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 195.48 Å2 / Biso mean: 79.06 Å2 / Biso min: 14.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.3941 Å20 Å20 Å2
2---5.4169 Å20 Å2
3---4.0227 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→47.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5525 0 137 55 5717
Biso mean--150.78 36.12 -
残基数----702
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2457SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes149HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1612HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11346HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion751SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact11965SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d11346HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg20531HARMONIC20.92
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.46
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.85
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 53 4.84 %
Rwork0.216 1043 -
all0.218 1096 -
obs--21.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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