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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ykm | |||||||||
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タイトル | Structure of C. jejuni MotAB | |||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / Bacterial flagellar motor / stator unit / locomotion / proton transport / ion transport | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (カンピロバクター) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Santiveri, M. / Roa-Eguiara, A. / Taylor, N.M.I. | |||||||||
資金援助 | デンマーク, 2件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2020 タイトル: Structure and Function of Stator Units of the Bacterial Flagellar Motor. 著者: Mònica Santiveri / Aritz Roa-Eguiara / Caroline Kühne / Navish Wadhwa / Haidai Hu / Howard C Berg / Marc Erhardt / Nicholas M I Taylor / 要旨: Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate ...Many bacteria use the flagellum for locomotion and chemotaxis. Its bidirectional rotation is driven by a membrane-embedded motor, which uses energy from the transmembrane ion gradient to generate torque at the interface between stator units and rotor. The structural organization of the stator unit (MotAB), its conformational changes upon ion transport, and how these changes power rotation of the flagellum remain unknown. Here, we present ~3 Å-resolution cryoelectron microscopy reconstructions of the stator unit in different functional states. We show that the stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA. Combining structural data with mutagenesis and functional studies, we identify key residues involved in torque generation and present a detailed mechanistic model for motor function and switching of rotational direction. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6ykm.cif.gz | 242.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6ykm.ent.gz | 191.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6ykm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6ykm_validation.pdf.gz | 1000.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6ykm_full_validation.pdf.gz | 1005.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6ykm_validation.xml.gz | 48 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6ykm_validation.cif.gz | 72.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/6ykm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yk/6ykm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28195.816 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター) 株: 81-176 / 遺伝子: CJJ81176_0359 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3PAV1 #2: タンパク質 | 分子量: 32149.244 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:23/36 (strain 81-176) (カンピロバクター) 株: 81-176 / 遺伝子: CJJ81176_0358 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0H3PBX6 #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Stator unit MotAB / タイプ: COMPLEX 詳細: The stator unit consists of a dimer of MotB surrounded by a pentamer of MotA Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Campylobacter jejuni subsp. jejuni 81-176 (カンピロバクター) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: C43(DE3) |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 0.65 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 40.84 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 3 / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 278762 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 41.93 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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