[日本語] English
万見
- PDB-6fpj: Structure of the AMPAR GluA3 N-terminal domain bound to phosphate -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6fpj
タイトルStructure of the AMPAR GluA3 N-terminal domain bound to phosphate
要素Glutamate receptor 3
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ligand-gated ion channel / AMPA receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex ...Trafficking of AMPA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / protein heterotetramerization / Activation of AMPA receptors / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / synaptic cleft / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / presynaptic active zone membrane / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / terminal bouton / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / protein homotetramerization / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuronal cell body / dendrite / glutamatergic synapse / protein-containing complex / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region ...Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glutamate receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Greger, I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Druggability Simulations and X-Ray Crystallography Reveal a Ligand-Binding Site in the GluA3 AMPA Receptor N-Terminal Domain.
著者: Lee, J.Y. / Krieger, J. / Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Dutta, A. / Shaikh, S.A. / Greger, I.H. / Bahar, I.
履歴
登録2018年2月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月17日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 3
B: Glutamate receptor 3
C: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)138,35526
ポリマ－135,2823
非ポリマー3,07323
水11,764653
1
A: Glutamate receptor 3
C: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,87514
ポリマ－90,1882
非ポリマー1,68712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area31210 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,96224
ポリマ－90,1882
非ポリマー2,77422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area6080 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area32600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.150, 164.770, 63.350
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-535-

HOH

21B-716-

HOH

31C-672-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: PHE / Beg label comp-ID: PHE / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 2 - 380 / Label seq-ID: 2 - 380

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 11分子 ABC

#1: タンパク質 Glutamate receptor 3 / GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-3 / AMPA-selective glutamate receptor 3 / GluR-C / GluR-K3 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 3 / GluA3


分子量: 45093.953 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria3, Glur3 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19492
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 668分子

#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 653 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Ammonium dihydrogen phosphate pH 4.6 PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→164.77 Å / Num. obs: 81888 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 12.9
反射 シェル解像度: 1.96→2.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O21

3o21


解像度: 1.96→91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 8.097 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.158 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2187 4119 5 %RANDOM
Rwork0.1793 ---
obs0.1813 77700 98.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.6 Å2 / Biso mean: 28.181 Å2 / Biso min: 10.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.96→91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9057 0 181 653 9891
Biso mean--47.73 32.51 -
残基数----1118
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0199643
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.028654
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7151.94613098
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.04319991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.03251166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3823.393501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.964151599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8211579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21428
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0210767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022176
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A246940.1
12B246940.1
21A240520.11
22C240520.11
31B235540.12
32C235540.12
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 273 -
Rwork0.265 5304 -
all-5577 -
obs--92.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.27810.0093-0.03640.27940.4311.0609-0.02040.04380.03440.04920.0742-0.01540.04930.0097-0.05380.01710.0149-0.00510.0524-0.01070.123613.30427.886-19.68
20.14940.13430.11740.3278-0.27361.0242-0.0533-0.00070.0108-0.02620.0134-0.0382-0.0001-0.02880.03990.0531-0.00750.00210.0308-0.01160.1168-8.22465.273-16.69
30.15260.1914-0.06350.6134-0.22860.62410.00650.0299-0.00040.0498-0.05420.10610.00990.02430.04760.0075-0.00760.00440.0281-0.03210.1699-20.09216.657-20.35
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 381
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 380
3X-RAY DIFFRACTION3C2 - 380

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る