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- PDB-6yg2: Crystal structure of MKK7 (MAP2K7) in complex with ibrutnib, with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yg2
タイトルCrystal structure of MKK7 (MAP2K7) in complex with ibrutnib, with covalent and allosteric binding modes
要素Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
キーワードTRANSFERASE / kinase / kinase inhibitor / MKK7 / MEK7 / MAP2K7 / MAP2K / MEK / JNK signaling / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of motor neuron apoptotic process / JUN kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere maintenance / MAP kinase kinase activity / response to tumor necrosis factor / Uptake and function of anthrax toxins / positive regulation of JUN kinase activity ...regulation of motor neuron apoptotic process / JUN kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase / response to osmotic stress / Fc-epsilon receptor signaling pathway / positive regulation of telomere maintenance / MAP kinase kinase activity / response to tumor necrosis factor / Uptake and function of anthrax toxins / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to interleukin-1 / MAP kinase activity / response to UV / stress-activated MAPK cascade / JNK cascade / molecular function activator activity / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / response to wounding / cellular senescence / cellular response to lipopolysaccharide / response to heat / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein serine kinase activity / apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / magnesium ion binding / signal transduction / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1E8 / Chem-8E8 / Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2020
タイトル: Catalytic Domain Plasticity of MKK7 Reveals Structural Mechanisms of Allosteric Activation and Diverse Targeting Opportunities.
著者: Schroder, M. / Tan, L. / Wang, J. / Liang, Y. / Gray, N.S. / Knapp, S. / Chaikuad, A.
履歴
登録2020年3月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,63715
ポリマ－34,9451
非ポリマー1,69214
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2260 Å2
ΔGint31 kcal/mol
Surface area14670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.111, 74.955, 86.666
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Dual specificity mitogen-activated protein kinase kinase 7 / MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress-activated protein kinase ...MAPKK 7 / JNK-activating kinase 2 / MAPK/ERK kinase 7 / MEK 7 / Stress-activated protein kinase kinase 4 / SAPKK4 / c-Jun N-terminal kinase kinase 2 / JNKK 2


分子量: 34944.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP2K7, JNKK2, MEK7, MKK7, PRKMK7, SKK4 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: O14733, mitogen-activated protein kinase kinase

-
非ポリマー , 5種, 196分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-1E8 / 1-{(3R)-3-[4-amino-3-(4-phenoxyphenyl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl]piperidin-1-yl}prop-2-en-1-one / Imbruvica / PCI-32765 / イブルチニブ


分子量: 440.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-8E8 / 1-[(3~{R})-3-[4-azanyl-3-(4-phenoxyphenyl)pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl]piperidin-1-yl]propan-1-one / Ibrutinib (bound form)


分子量: 442.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H26N6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: 19% PEG3350, 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M tris, pH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.02823 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02823 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.55 Å / Num. obs: 24057 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/av σ(I): 5.8 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
2-2.117.40.9010.834730.9010.3510.9680.901100
2.11-2.247.30.5571.432520.2190.5990.557100
2.24-2.397.30.381230800.1510.410.381100
2.39-2.587.30.262.928950.1030.280.26100
2.58-2.837.40.1714.426520.0670.1840.171100
2.83-3.167.40.1156.324320.0450.1230.115100
3.16-3.657.30.079.221390.0280.0760.07100
3.65-4.477.20.0511.718480.020.0540.05100
4.47-6.3270.04512.114610.0190.0490.045100
6.32-19.386.50.045118250.020.050.04596.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2dyl

2dyl


解像度: 2→19.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 7.917 / SU ML: 0.115 / SU R Cruickshank DPI: 0.1682 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.168 / ESU R Free: 0.159
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2304 1176 4.9 %RANDOM
Rwork0.1789 ---
obs0.1815 22831 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.25 Å2 / Biso mean: 38.529 Å2 / Biso min: 18.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.37 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→19.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2290 0 114 182 2586
Biso mean--43.78 41.56 -
残基数----290
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192494
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022433
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4911.9783346
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76235601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9595298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.72123.883103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80615445
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.321516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212999
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02551
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 85 -
Rwork0.243 1659 -
all-1744 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.1514-0.54162.92611.5830.53255.96550.03750.04460.11310.0612-0.08870.0025-0.02440.00950.05120.0637-0.00130.03890.054-0.01070.0291-1.73539.095240.9819
22.85681.9076-1.10471.4082-0.79580.4987-0.0110.12460.0367-0.08340.01660.05950.0494-0.0667-0.00570.06680.0275-0.00620.0839-0.03950.026110.652545.110731.0383
31.58842.2072-0.57733.1479-0.8080.2202-0.34040.52710.515-0.35080.58640.89470.1339-0.2142-0.2460.7587-0.0033-0.10340.7397-0.12510.71877.008255.760714.5087
41.7782-0.29321.30822.937-1.25733.1695-0.05540.01180.1415-0.0923-0.0077-0.1042-0.17680.06970.06320.0216-0.00710.00530.0498-0.00970.017720.777257.536224.2878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A118 - 178
2X-RAY DIFFRACTION2A179 - 275
3X-RAY DIFFRACTION3A276 - 316
4X-RAY DIFFRACTION4A317 - 420

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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