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万見
- PDB-6y22: RING-DTC domains of Deltex 2, Form 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y22
タイトルRING-DTC domains of Deltex 2, Form 1
要素Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
キーワードLIGASE / Ubiquitination / E3 RING ligase / Ubiquitin / PAR-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


Notch signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin protein ligase activity / nuclear membrane / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. ...Deltex, C-terminal / Deltex family / Deltex, C-terminal domain superfamily / Deltex C-terminal domain / WWE domain, subgroup / Domain in Deltex and TRIP12 homologues. Possibly involved in regulation of ubiquitin-mediated proteolysis. / WWE domain / WWE domain superfamily / WWE domain / WWE domain profile. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.069 Å
データ登録者Gabrielssen, M. / Buetow, L. / Huang, D.T.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Cancer Research UKA23278 英国
European Research Council (ERC)647849 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: DELTEX2 C-terminal domain recognizes and recruits ADP-ribosylated proteins for ubiquitination.
著者: Ahmed, S.F. / Buetow, L. / Gabrielsen, M. / Lilla, S. / Chatrin, C. / Sibbet, G.J. / Zanivan, S. / Huang, D.T.
履歴
登録2020年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0653
ポリマ－25,9341
非ポリマー1312
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.418, 106.418, 74.669
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Probable E3 ubiquitin-protein ligase DTX2 / Protein deltex-2 / hDTX2 / RING finger protein 58 / RING-type E3 ubiquitin transferase DTX2


分子量: 25934.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DTX2, KIAA1528, RNF58 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86UW9, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.75 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: Morpheus condition 60: 0.12 M ethylene glycols (0.3M Diethylene glycol; 0.3M Triethylene glycol; 0.3M Tetraethylene glycol; 0.3M Pentaethylene glycol), 0.1 M Buffer system 3 (1 M Tris-Bicine ...詳細: Morpheus condition 60: 0.12 M ethylene glycols (0.3M Diethylene glycol; 0.3M Triethylene glycol; 0.3M Tetraethylene glycol; 0.3M Pentaethylene glycol), 0.1 M Buffer system 3 (1 M Tris-Bicine pH 8.5), 37.5% Precipitation mix 4 (25% v/v MPD; 25% PEG 1000; 25% w/v PEG 3350)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97997 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.069→92.16 Å / Num. obs: 29929 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1.36 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 38.32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.069→2.12 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.748 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique obs: 2130 / CC1/2: 0.973 / Rpim(I) all: 0.36 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2142精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.069→29.008 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.06
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2083 1434 4.79 %
Rwork0.1793 --
obs0.1807 29926 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 129.23 Å2 / Biso mean: 55.9843 Å2 / Biso min: 28.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.069→29.008 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1722 0 2 92 1816
Biso mean--48.58 55.29 -
残基数----227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061785
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8362430
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053272
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005318
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1581076
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.069-2.1430.3218970.2863277597
2.143-2.22870.29971460.2384279099
2.2287-2.33010.28911640.2305280999
2.3301-2.45290.261810.21212791100
2.4529-2.60650.26261580.20542819100
2.6065-2.80760.22921340.19622841100
2.8076-3.08990.22981180.21112897100
3.0899-3.53630.20921240.18612887100
3.5363-4.45280.18071540.14682887100
4.4528-29.0080.17161580.15252996100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19410.1090.47472.6328-1.16583.04590.22040.14710.0594-0.2275-0.05550.1292-0.03750.0839-0.13660.48420.21770.00960.74680.01340.412525.450544.386812.9384
21.9215-0.1724-0.59681.34380.55144.69130.1231-0.1090.17620.01520.02380.0209-0.5396-0.4802-0.13180.31470.0748-0.01190.30880.01880.318444.406934.953436.1854
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 391 through 480 )A391 - 480
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 481 through 616 )A481 - 616

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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