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- PDB-6xqi: Structure of HIV-1 Vpr in complex with the human nucleotide excis... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xqi
タイトルStructure of HIV-1 Vpr in complex with the human nucleotide excision repair protein hHR23A
要素
  • ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU
  • Protein Vpr
  • UV excision repair protein RAD23 homolog A
キーワードVIRAL PROTEIN / HIV / viral accessory protein / hHR23A / human
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of cell cycle / positive regulation of viral genome replication / proteasome complex / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding ...symbiont-mediated arrest of host cell cycle during G2/M transition / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome binding / ubiquitin-specific protease binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of cell cycle / positive regulation of viral genome replication / proteasome complex / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / virion component / protein destabilization / symbiont-mediated activation of host apoptosis / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein homooligomerization / kinase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / viral penetration into host nucleus / host cell / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / single-stranded DNA binding / monoatomic ion transmembrane transport / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host extracellular space / damaged DNA binding / symbiont entry into host cell / intracellular membrane-bounded organelle / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / apoptotic process / Golgi apparatus / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / RAD23A/RAD23B, UBA1 domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain ...Retroviral VpR/VpX protein / VPR/VPX protein / RAD23A/RAD23B, UBA1 domain / UV excision repair protein Rad23 / XPC-binding domain / XPC-binding domain superfamily / XPC-binding domain / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein Vpr / UV excision repair protein RAD23 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Calero, G.C. / Wu, Y. / Weiss, S.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)P50AI150481 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structure of HIV-1 Vpr in complex with the human nucleotide excision repair protein hHR23A.
著者: Byeon, I.L. / Calero, G. / Wu, Y. / Byeon, C.H. / Jung, J. / DeLucia, M. / Zhou, X. / Weiss, S. / Ahn, J. / Hao, C. / Skowronski, J. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録2020年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein Vpr
B: Protein Vpr
C: Protein Vpr
D: Protein Vpr
F: UV excision repair protein RAD23 homolog A
G: UV excision repair protein RAD23 homolog A
H: ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU
I: ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,28212
ポリマ－41,0218
非ポリマー2624
水84747
1
A: Protein Vpr
B: Protein Vpr
F: UV excision repair protein RAD23 homolog A
I: ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6416
ポリマ－20,5104
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area9670 Å2
手法PISA
2
C: Protein Vpr
D: Protein Vpr
G: UV excision repair protein RAD23 homolog A
H: ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6416
ポリマ－20,5104
非ポリマー1312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area9650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.165, 130.165, 81.305
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11G-307-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31(chain C and (resid 17 through 78 or resid 79))
41(chain D and (resid 17 through 78 or resid 79))
12(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...
22(chain G and (resid 166 through 192 or resid 194 through 205))
13chain H
23chain I

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111chain AA17 - 78
211chain BB17 - 78
311(chain C and (resid 17 through 78 or resid 79))C0
411(chain D and (resid 17 through 78 or resid 79))D0
112(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F166 - 167
122(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F168
132(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F166 - 205
142(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F166 - 205
152(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F166 - 205
162(chain F and (resid 166 through 167 or (resid 168...F166 - 205
212(chain G and (resid 166 through 192 or resid 194 through 205))G166 - 192
222(chain G and (resid 166 through 192 or resid 194 through 205))G194 - 205
113chain HH74 - 79
213chain II74 - 79

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

#1: タンパク質
Protein Vpr / R ORF protein / Viral protein R


分子量: 7623.708 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate NY5) (ヒト免疫不全ウイルス)
株: isolate NY5 / 遺伝子: vpr / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12520
#2: タンパク質・ペプチド UV excision repair protein RAD23 homolog A / hHR23A


分子量: 4531.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD23A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54725
#3: タンパク質・ペプチド ASN-PRO-LEU-GLU-PHE-LEU


分子量: 731.836 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.97 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Tris, pH 7.5, 10% PEG 4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月8日
放射モノクロメーター: Si(111) and Si(220) double crystal
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→24.783 Å / Num. obs: 41494 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 4.508 % / Biso Wilson estimate: 73.981 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.114 / Rrim(I) all: 0.125 / Χ2: 1.095 / Net I/σ(I): 6.46
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRrim(I) all% possible allCC1/2
2.34-2.391.8389.90.1242414.77471.5
2.34-2.342.0553.9760.2625634.99177.6
2.34-2.382.3463.1590.3526663.87682.30.121
2.34-2.352.7612.2480.5627702.65488.50.177
2.35-2.423.4272.0870.7728402.37693.50.253
2.42-2.513.9341.3241.227921.47995.10.462
2.51-2.64.0621.3321.6727101.47994.90.564
2.6-2.715.771.9912.4325962.1695.70.488
2.71-2.835.2331.3213.2725141.44795.40.707
2.83-2.976.1540.6745.1623920.72895.10.85
2.97-3.136.010.4566.6322710.49494.60.91
3.13-3.325.8430.2649.2721120.28693.60.967
3.32-3.555.4960.16412.0220080.1893.80.986
3.55-3.836.1380.10315.418460.11291.90.992
3.83-4.25.8680.08317.5716850.0991.80.992
4.2-4.75.4660.06719.6115240.073910.994
4.7-5.426.1070.06721.0313410.07290.40.995
5.42-6.645.6630.07419.6211110.08187.80.993
6.64-9.396.0080.05423.078510.05985.40.997
9.39-24.7835.5840.04124.144780.04582.10.998

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.15.1_3469精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.34→24.783 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2197 933 2.99 %
Rwork0.2016 30237 -
obs0.2022 31170 92.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 200.33 Å2 / Biso mean: 76.5794 Å2 / Biso min: 40.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.34→24.783 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2855 0 4 47 2906
Biso mean--62.81 88.83 -
残基数----343
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1222X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
12B1222X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
13C1222X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
14D1222X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
21F364X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
22G364X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
31H52X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
32I52X-RAY DIFFRACTION19.763TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3401-2.46340.37511220.3081432493
2.4634-2.61760.2611140.2833439494
2.6176-2.81940.25711410.2435435994
2.8194-3.10270.24931330.205432693
3.1027-3.55050.20891320.1829431592
3.5505-4.4690.17921560.1759425791
4.469-24.7830.22661350.1992426288
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 64.9542 Å / Origin y: -17.6203 Å / Origin z: 6.7735 Å
111213212223313233
T0.584 Å2-0.0026 Å20.1343 Å2-0.3365 Å20.0047 Å2--0.4407 Å2
L1.0041 °2-0.0668 °20.9871 °2-1.7096 °2-0.1306 °2--2.3974 °2
S-0.011 Å °-0.024 Å °0.0759 Å °-0.0148 Å °0.1776 Å °0.0147 Å °-0.1933 Å °-0.0106 Å °-0.1609 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA17 - 78
2X-RAY DIFFRACTION1allA79
3X-RAY DIFFRACTION1allB17 - 78
4X-RAY DIFFRACTION1allB79
5X-RAY DIFFRACTION1allC16 - 78
6X-RAY DIFFRACTION1allC79
7X-RAY DIFFRACTION1allD15 - 78
8X-RAY DIFFRACTION1allD79
9X-RAY DIFFRACTION1allF166 - 205
10X-RAY DIFFRACTION1allG166 - 205
11X-RAY DIFFRACTION1allH74 - 79
12X-RAY DIFFRACTION1allI74 - 79
13X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 47

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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