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- PDB-6xf2: Nesprin-1G (aa2070-2200)-FHOD1(aa1-339) complex, H. sapiens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xf2
タイトルNesprin-1G (aa2070-2200)-FHOD1(aa1-339) complex, H. sapiens
要素
  • FH1/FH2 domain-containing protein 1
  • Nesprin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / spectrin repeat / FH3 domain / armadillo repeat / scaffold protein / nuclear positioning / transmembrane / actin-associated / nuclear line
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear matrix anchoring at nuclear membrane / cytoskeleton-nuclear membrane anchor activity / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / establishment of centrosome localization / bleb / lamin binding / regulation of stress fiber assembly / muscle cell differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear migration ...nuclear matrix anchoring at nuclear membrane / cytoskeleton-nuclear membrane anchor activity / meiotic nuclear membrane microtubule tethering complex / establishment of centrosome localization / bleb / lamin binding / regulation of stress fiber assembly / muscle cell differentiation / cortical actin cytoskeleton organization / nuclear migration / nucleus organization / Golgi organization / nuclear outer membrane / intercalated disc / positive regulation of stress fiber assembly / Meiotic synapsis / sarcomere / P-body / actin filament binding / nuclear envelope / actin binding / spermatogenesis / nuclear membrane / postsynaptic membrane / cytoskeleton / nucleolus / enzyme binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
FHOD1, N-terminal GTPase-binding domain / : / : / Formin N-terminal GBD / : / FHOD1/3 FH3 domain / : / : / Nesprin-1, spectrin repeats / Nesprin-1 domain ...FHOD1, N-terminal GTPase-binding domain / : / : / Formin N-terminal GBD / : / FHOD1/3 FH3 domain / : / : / Nesprin-1, spectrin repeats / Nesprin-1 domain / KASH domain / Nuclear envelope localisation domain / KASH domain profile. / Nuclear envelope localisation domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Nesprin-1 / FH1/FH2 domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7.11 Å
データ登録者Lim, S.M. / Schwartz, T.U.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-AR065484 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structures of FHOD1-Nesprin1/2 complexes reveal alternate binding modes for the FH3 domain of formins.
著者: Lim, S.M. / Cruz, V.E. / Antoku, S. / Gundersen, G.G. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2020年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nesprin-1
B: FH1/FH2 domain-containing protein 1
C: Nesprin-1
D: FH1/FH2 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4984
ポリマ－101,4984
非ポリマー00
水00
1
A: Nesprin-1
B: FH1/FH2 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7492
ポリマ－50,7492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Nesprin-1
D: FH1/FH2 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7492
ポリマ－50,7492
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)209.367, 142.051, 58.047
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.311, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 2070 through 2107 and (name N...
d_2ens_1(chain "C" and ((resid 2070 through 2082 and (name N...
d_1ens_2chain "B"
d_2ens_2chain "D"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1THRSERA1 - 38
d_12ens_1GLUSERA45 - 115
d_21ens_1THRSERC1 - 109
d_11ens_2SERLEUB1 - 321
d_21ens_2SERLEUD1 - 321

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.335859701739, 0.00149563432109, 0.941910836452), (0.0262725208394, -0.999624536509, -0.00778078769711), (0.941545546108, 0.0273596251148, -0.335772892767)-80.9551075548, -17.2678258491, 115.054471815
2given(0.311262054772, -0.0489289662367, 0.949063690972), (0.0130207751797, -0.998360364503, -0.0557408468022), (0.950234914467, 0.0297075554617, -0.310114605389)-81.5543634327, -17.4473440714, 114.31970569

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要素

#1: タンパク質 Nesprin-1 / Enaptin / KASH domain-containing protein 1 / KASH1 / Myocyte nuclear envelope protein 1 / Myne-1 / ...Enaptin / KASH domain-containing protein 1 / KASH1 / Myocyte nuclear envelope protein 1 / Myne-1 / Nuclear envelope spectrin repeat protein 1 / Synaptic nuclear envelope protein 1 / Syne-1


分子量: 15259.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: SYNE1, C6orf98, KIAA0796, KIAA1262, KIAA1756, MYNE1
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NF91
#2: タンパク質 FH1/FH2 domain-containing protein 1 / Formin homolog overexpressed in spleen 1 / FHOS / Formin homology 2 domain-containing protein 1


分子量: 35489.484 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FHOD1, FHOS, FHOS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y613

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.27 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M HEPES/NaOH pH 7.0, 0.2 M sodium thiocyanate, 40% 5/4 pentaerythritol propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2018年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7.1→60.58 Å / Num. obs: 2378 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 464.08 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 7.1→7.35 Å / Num. unique obs: 232 / CC1/2: 0.63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
Cootモデル構築
Blu-Iceデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6XF1

6xf1


解像度: 7.11→60.58 Å / SU ML: 1.2952 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.3238
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3972 244 10.26 %
Rwork0.3396 2134 -
obs0.3457 2378 94.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 320.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 7.11→60.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6075 0 0 0 6075
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00856159
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.67628427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07621048
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01041106
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1363915
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.31131715855
ens_2d_2BX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.344154697576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
7.11-8.950.461160.34121018X-RAY DIFFRACTION91.08
8.95-60.580.37991280.3391116X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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