[日本語] English
万見
- PDB-6x44: High Resolution Crystal Structure Analysis of SERA5 proenzyme fro... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x44
タイトルHigh Resolution Crystal Structure Analysis of SERA5 proenzyme from plasmodium falciparum
要素Serine repeat antigen 5
キーワードHYDROLASE / malaria / prodomain / protease
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-bounded organelle / symbiont-containing vacuolar space / exit from host cell / symbiont-containing vacuole / regulation of immune response / serine-type peptidase activity / cysteine-type peptidase activity / kinase binding / peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ ...membrane-bounded organelle / symbiont-containing vacuolar space / exit from host cell / symbiont-containing vacuole / regulation of immune response / serine-type peptidase activity / cysteine-type peptidase activity / kinase binding / peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / lysosome / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Serine repeat antigen 5 / Serine-repeat antigen protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19733954166 Å
データ登録者Clarke, O.B. / Smith, N.A. / Lee, M. / Smith, B.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2020
タイトル: Structure of the Plasmodium falciparum PfSERA5 pseudo-zymogen.
著者: Smith, N.A. / Clarke, O.B. / Lee, M. / Hodder, A.N. / Smith, B.J.
履歴
登録2020年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine repeat antigen 5
B: Serine repeat antigen 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,8033
ポリマ－101,6972
非ポリマー1061
水4,143230
1
A: Serine repeat antigen 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9542
ポリマ－50,8481
非ポリマー1061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine repeat antigen 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8481
ポリマ－50,8481
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.665, 78.937, 178.712
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Space group name HallP2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Serine repeat antigen 5


分子量: 50848.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: sera5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle T7 pLysY / 参照: UniProt: I0IYW5, UniProt: Q9TY95*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1 / 詳細: LiSO4, Tris-HCl, PEG-4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.0393 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.197→47.55 Å / Num. obs: 56459 / % possible obs: 99.07 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 34.5665711195 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.1162 / Rpim(I) all: 0.04576 / Rrim(I) all: 0.1252 / Net I/σ(I): 11.56
反射 シェル解像度: 2.197→2.276 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.9169 / Num. unique obs: 5430 / CC1/2: 0.737 / Rpim(I) all: 0.3555 / Rrim(I) all: 0.9851 / % possible all: 97.12

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
BUCCANEERモデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2wbf

2wbf


解像度: 2.19733954166→47.5499422318 Å / SU ML: 0.238223530532 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34004080654 / 位相誤差: 21.762703983
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213692993255 2849 5.05868357038 %
Rwork0.179672721411 53470 -
obs0.181419861428 56319 99.0833919775 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 46.2048237869 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19733954166→47.5499422318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6117 0 7 230 6354
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01125066876136308
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.03092796378549
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541865431826899
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006362274125491112
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.70961000793761
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1973954166-2.23520.2851547284971400.2522584971312504X-RAY DIFFRACTION94.5636623748
2.2352-2.27590.2774510488381430.2283012867972642X-RAY DIFFRACTION99.6778811739
2.2759-2.31960.2441102179081360.2231882388382665X-RAY DIFFRACTION99.3262411348
2.3196-2.3670.2862601378461410.2170485231532640X-RAY DIFFRACTION99.8205312276
2.367-2.41850.2404309714111490.2105395732952644X-RAY DIFFRACTION99.3950177936
2.4185-2.47470.2594141891861280.2052946379452664X-RAY DIFFRACTION99.2181947406
2.4747-2.53660.2381520449471420.1951425586422658X-RAY DIFFRACTION99.8573466476
2.5366-2.60520.2547956867971500.1953964413782640X-RAY DIFFRACTION99.7497318556
2.6052-2.68180.2584430703161550.1951718978252662X-RAY DIFFRACTION99.4703389831
2.6818-2.76840.248443200281420.1917343584112649X-RAY DIFFRACTION99.4299964375
2.7684-2.86730.2345347090531270.1795072771732683X-RAY DIFFRACTION99.4690265487
2.8673-2.98210.2199551692311230.1848014245192677X-RAY DIFFRACTION99.0449239476
2.9821-3.11780.2253880408791440.1878464237592682X-RAY DIFFRACTION99.6122664787
3.1178-3.28210.2205232939291410.1789022221712693X-RAY DIFFRACTION99.7536078845
3.2821-3.48770.1904597356231400.1669968126082674X-RAY DIFFRACTION99.1543340381
3.4877-3.75690.2348656886141520.1643561161572684X-RAY DIFFRACTION99.1261796575
3.7569-4.13480.1770078193641370.155768794452679X-RAY DIFFRACTION98.392732355
4.1348-4.73260.1679623189381490.1484116842542720X-RAY DIFFRACTION99.583477959
4.7326-5.96080.1926777724771390.1672987421812750X-RAY DIFFRACTION98.3991825613
5.9608-47.54994223180.1982221033081710.1920429101552860X-RAY DIFFRACTION98.6974926734

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る