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- PDB-6ww4: Crystal structure of HERC2 ZZ domain in complex with histone H3 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ww4
タイトルCrystal structure of HERC2 ZZ domain in complex with histone H3 tail
要素Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
キーワードGENE REGULATION / Zinc finger protein / histone reader / HERC2 / ZZ domain
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Chromatin modifying enzymes / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / centriole / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / Chromatin modifying enzymes / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / epigenetic regulation of gene expression / telomere organization / centriole / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA methylation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / intracellular protein transport / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ubiquitin protein ligase activity / nucleosome / nucleosome assembly / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / protein ubiquitination / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 ...HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Histone H3 signature 1. / Galactose-binding-like domain superfamily / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.252 Å
データ登録者Liu, J. / Vann, K.R. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structural Insight into Binding of the ZZ Domain of HERC2 to Histone H3 and SUMO1.
著者: Liu, J. / Xue, Z. / Zhang, Y. / Vann, K.R. / Shi, X. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
A: Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4998
ポリマ－13,0532
非ポリマー4466
水95553
1
B: Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7494
ポリマ－6,5261
非ポリマー2233
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7494
ポリマ－6,5261
非ポリマー2233
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)24.933, 76.439, 33.012
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.520, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2


分子量: 6526.476 Da / 分子数: 2 / 断片: fusion protein / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residues 1-6 of this construct belong to histone H3 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, ...遺伝子: H3C1, H3FA, HIST1H3A, H3C2, H3FL, HIST1H3B, H3C3, H3FC HIST1H3C, H3C4, H3FB, HIST1H3D, H3C6, H3FD, HIST1H3E, H3C7, H3FI, HIST1H3F, H3C8, H3FH, HIST1H3G, H3C10, H3FK, HIST1H3H, H3C11, H3FF, HIST1H3I, H3C12, H3FJ, HIST1H3J, HERC2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68431, UniProt: O95714, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細Residues 2-7 of histone H3 fused to the ZZ domain of HERC2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M ammonium acetate, 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, and 17% PEG 10000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→50 Å / Num. obs: 5256 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 29.59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.091 / Χ2: 0.833 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 31141
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.25-2.333.20.1573140.9630.0930.1840.78554.7
2.33-2.4240.1554100.9540.0820.1770.76372.3
2.42-2.534.80.1535450.960.0740.1710.78192.4
2.53-2.676.30.1375620.9860.0580.1490.74199.6
2.67-2.836.70.1175770.9870.0490.1270.755100
2.83-3.056.90.15810.9890.0410.1080.8799.7
3.05-3.3670.0855620.9920.0350.0920.87899.5
3.36-3.856.70.0745700.9910.0310.080.93398.6
3.85-4.8560.0595520.9920.0270.0650.89195.2
4.85-505.90.0615830.9940.0280.0670.83197.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
autoXDSデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
autoXDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DS6

6ds6


解像度: 2.252→38.219 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2434 520 10.02 %
Rwork0.1985 4672 -
obs0.2032 5192 90.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 65.62 Å2 / Biso mean: 29.9424 Å2 / Biso min: 15.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.252→38.219 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数904 0 32 53 989
Biso mean--46.37 31.15 -
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007934
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.851244
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047126
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005164
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.114558
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2522-2.47880.3044960.210986867
2.4788-2.83740.25421410.2062126498
2.8374-3.57440.22871430.1898128599
3.5744-38.210.23861400.1988125596

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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