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- PDB-6ww3: Crystal structure of HERC2 ZZ domain in complex with SUMO1 tail -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ww3
タイトルCrystal structure of HERC2 ZZ domain in complex with SUMO1 tail
要素SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)
キーワードGENE REGULATION / Zn finger protein / ZZ domain / HERC2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of DNA binding ...negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of DNA binding / negative regulation of action potential / PML body organization / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / SUMO binding / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / XY body / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of transcription factors / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / negative regulation of Notch signaling pathway / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / postsynaptic cytosol / nuclear pore / : / transporter activator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / centriole / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / guanyl-nucleotide exchange factor activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / intracellular protein transport / SUMOylation of intracellular receptors / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / regulation of protein stability / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / neuron differentiation / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / regulation of protein localization / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / protein ubiquitination / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / : / Beta-propeller repeat TECPR / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / CPH domain ...HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / : / Beta-propeller repeat TECPR / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / RCC1-like domain / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc finger, ZZ type / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ribosomal protein L2, domain 2 / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.096 Å
データ登録者Liu, J. / Vann, K.R. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: Structural Insight into Binding of the ZZ Domain of HERC2 to Histone H3 and SUMO1.
著者: Liu, J. / Xue, Z. / Zhang, Y. / Vann, K.R. / Shi, X. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2020年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年11月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)
B: SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2798
ポリマ－13,8202
非ポリマー4606
水2,324129
1
A: SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1474
ポリマ－6,9101
非ポリマー2373
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1334
ポリマ－6,9101
非ポリマー2233
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.882, 47.262, 55.476
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUMO1 linked HERC2 ZZ domain (Small ubiquitin-related modifier 1,E3 ubiquitin-protein ligase HERC2)


分子量: 6909.763 Da / 分子数: 2 / 断片: fusion protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43, HERC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63165, UniProt: O95714, HECT-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細Residues 2-7 of SUMO1 fused to the ZZ domain of HERC2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium chloride, 0.1 M Tris, pH 8.0 and 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 7588 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 13.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.181 / Rpim(I) all: 0.113 / Rrim(I) all: 0.215 / Χ2: 1.062 / Net I/σ(I): 3.5 / Num. measured all: 22967
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.95-2.022.80.4767730.8280.3220.5780.95493.2
2.02-2.12.90.3987910.8190.2630.4811.08193.7
2.1-2.230.3427660.8670.2240.4120.97692.4
2.2-2.313.10.3017520.9180.1890.3581.02391.5
2.31-2.4630.2767730.9390.1750.3290.94891.6
2.46-2.653.10.2647590.9450.1630.3120.93990.4
2.65-2.913.10.1957560.9620.120.2310.95490
2.91-3.333.20.147430.9830.0830.1641.01186.9
3.33-4.23.20.1097400.9880.0640.1271.4384.8
4.2-502.90.1037350.9910.0620.121.31678.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6DS6

6ds6


解像度: 2.096→33.426 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2268 346 5.16 %
Rwork0.1847 6360 -
obs0.1869 6706 98.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 42.5 Å2 / Biso mean: 14.5705 Å2 / Biso min: 4.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.096→33.426 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数945 0 17 129 1091
Biso mean--23.59 20.84 -
残基数----118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008978
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9611303
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006177
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.371371
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.64030.23741740.1891313899
2.6403-33.40.22051720.1822322297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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