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- PDB-6w68: The structure of V98A S172A Keap1-BTB domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w68
タイトルThe structure of V98A S172A Keap1-BTB domain
要素Kelch-like ECH-associated protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / BTB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / negative regulation of response to oxidative stress / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / centriolar satellite / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament ...regulation of epidermal cell differentiation / Nuclear events mediated by NFE2L2 / negative regulation of response to oxidative stress / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / centriolar satellite / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cellular response to interleukin-4 / inclusion body / regulation of autophagy / actin filament / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / disordered domain specific binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / cellular response to oxidative stress / midbody / ubiquitin-dependent protein catabolic process / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / endoplasmic reticulum / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller ...Kelch-like ECH-associated protein 1 / : / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch repeat type 1 / Kelch motif / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Kelch-like ECH-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Mena, E.L. / Gee, C.L. / Kuriyan, J. / Rape, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Structural basis for dimerization quality control.
著者: Elijah L Mena / Predrag Jevtić / Basil J Greber / Christine L Gee / Brandon G Lew / David Akopian / Eva Nogales / John Kuriyan / Michael Rape /
要旨: Most quality control pathways target misfolded proteins to prevent toxic aggregation and neurodegeneration. Dimerization quality control further improves proteostasis by eliminating complexes of ...Most quality control pathways target misfolded proteins to prevent toxic aggregation and neurodegeneration. Dimerization quality control further improves proteostasis by eliminating complexes of aberrant composition, but how it detects incorrect subunits remains unknown. Here we provide structural insight into target selection by SCF-FBXL17, a dimerization-quality-control E3 ligase that ubiquitylates and helps to degrade inactive heterodimers of BTB proteins while sparing functional homodimers. We find that SCF-FBXL17 disrupts aberrant BTB dimers that fail to stabilize an intermolecular β-sheet around a highly divergent β-strand of the BTB domain. Complex dissociation allows SCF-FBXL17 to wrap around a single BTB domain, resulting in robust ubiquitylation. SCF-FBXL17 therefore probes both shape and complementarity of BTB domains, a mechanism that is well suited to establish quality control of complex composition for recurrent interaction modules.
履歴
登録2020年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年10月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like ECH-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9091
ポリマ－14,9091
非ポリマー00
水543
1
A: Kelch-like ECH-associated protein 1

A: Kelch-like ECH-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,8182
ポリマ－29,8182
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_544x,x-y-1,-z-1/61
Buried area3990 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area13160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.621, 42.621, 268.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)

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要素

#1: タンパク質 Kelch-like ECH-associated protein 1 / Cytosolic inhibitor of Nrf2 / INrf2 / Kelch-like protein 19


分子量: 14909.174 Da / 分子数: 1 / 断片: BTB domain / 変異: V98A/S172A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KEAP1, INRF2, KIAA0132, KLHL19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q14145
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 160-400 mM lithium acetate and 14-18% PEG 3350 1:1 with protein at 11mg/ml in 150 mM NaCl, 25 mM Tris-HCl pH 8.0, 1 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11583 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月21日
放射モノクロメーター: S111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11583 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→36.911 Å / Num. obs: 5392 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 66.7 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.177 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.55-2.669.53.27161366460.4051.093.4560.899.5
8.84-36.917.20.02513361850.9990.010.02751.499.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4CXI

4cxi


解像度: 2.55→36.91 Å / SU ML: 0.3929 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.0558
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3258 251 4.69 %0
Rwork0.2738 ---
obs0.2762 5351 99.39 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 66.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→36.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1004 0 0 3 1007
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00291030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.81581391
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0492160
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005179
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0506626
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-3.210.41341260.35232429X-RAY DIFFRACTION99.03
3.21-36.910.30251250.2552671X-RAY DIFFRACTION99.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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