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- PDB-6w65: Human PARP16 in complex with RBN010860 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w65
タイトルHuman PARP16 in complex with RBN010860
要素Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
キーワードTRANSFERASE / ADP-RIBOSE / PARP16 / ARTD15 / ARTD Transferase domain / ADP-ribosylation / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum tubular network / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD biosynthesis via nicotinamide riboside salvage pathway / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / Nicotinamide salvaging / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / protein auto-ADP-ribosylation / IRE1-mediated unfolded protein response ...endoplasmic reticulum tubular network / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD biosynthesis via nicotinamide riboside salvage pathway / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / Nicotinamide salvaging / Maturation of nucleoprotein / Maturation of nucleoprotein / protein auto-ADP-ribosylation / IRE1-mediated unfolded protein response / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of cytoplasmic translation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / nucleotidyltransferase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / kinase binding / nuclear envelope / viral protein processing / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PARP16 N-terminal domain / : / ARTD15 N-terminal domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Chem-T9D / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Swinger, K.K. / Wigle, T.J. / Kuntz, K.W.
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2020
タイトル: In Vitro and Cellular Probes to Study PARP Enzyme Target Engagement.
著者: Wigle, T.J. / Blackwell, D.J. / Schenkel, L.B. / Ren, Y. / Church, W.D. / Desai, H.J. / Swinger, K.K. / Santospago, A.G. / Majer, C.R. / Lu, A.Z. / Niepel, M. / Perl, N.R. / Vasbinder, M.M. / ...著者: Wigle, T.J. / Blackwell, D.J. / Schenkel, L.B. / Ren, Y. / Church, W.D. / Desai, H.J. / Swinger, K.K. / Santospago, A.G. / Majer, C.R. / Lu, A.Z. / Niepel, M. / Perl, N.R. / Vasbinder, M.M. / Keilhack, H. / Kuntz, K.W.
履歴
登録2020年3月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
C: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,23224
ポリマ－93,3323
非ポリマー2,90121
水5,026279
1
A: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,1118
ポリマ－31,1111
非ポリマー1,0017
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,37211
ポリマ－31,1111
非ポリマー1,26110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7495
ポリマ－31,1111
非ポリマー6394
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.120, 147.120, 99.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-472-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13B
23C

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 3 - 274 / Label seq-ID: 1 - 272

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13BB
23CC

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP16 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 15 / Poly [ADP-ribose] polymerase 16 / PARP-16


分子量: 31110.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP16, ARTD15, C15orf30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8N5Y8, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの

-
非ポリマー , 6種, 300分子

#2: 化合物 ChemComp-T9D / 5-{5-[(piperidin-4-yl)oxy]-2H-isoindol-2-yl}-4-(trifluoromethyl)pyridazin-3(2H)-one


分子量: 378.348 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17F3N4O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.33 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 100mM Sodium citrate pH5.5, 18%w/v PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 63 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→37.78 Å / Num. obs: 58280 / % possible obs: 99.87 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 23.6
反射 シェル解像度: 2.13→2.185 Å / Rmerge(I) obs: 0.948 / Num. unique obs: 4242

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.13→37.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 4.942 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.159
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2247 3047 5 %RANDOM
Rwork0.1901 ---
obs0.1919 58280 99.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 158.68 Å2 / Biso mean: 55.531 Å2 / Biso min: 26.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å2-0 Å20 Å2
2--0.91 Å20 Å2
3----1.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.13→37.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5637 0 197 279 6113
Biso mean--74.69 52.59 -
残基数----714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0136056
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5911.658201
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3131.58812970
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1915725
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.7921.944288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.82415968
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.581530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2745
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.026682
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021291
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A70140.12
12B70140.12
21A70070.11
22C70070.11
31B68680.12
32C68680.12
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.185 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 217 -
Rwork0.291 4242 -
all-4459 -
obs--99.62 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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