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- PDB-6w1i: Re-interpretation of ppGpp (G4P) electron density in the deposite... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w1i
タイトルRe-interpretation of ppGpp (G4P) electron density in the deposited crystal structure of Xanthine phosphoribosyltransferase (XPRT) (1Y0B).
要素Xanthine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / (p)ppGpp / salvage / GTP / homeostasis / XPRT / PRPP / purine / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


xanthine metabolic process / xanthine phosphoribosyltransferase / XMP salvage / xanthine phosphoribosyltransferase activity / purine ribonucleoside salvage / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Xanthine phosphoribosyltransferase / : / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / Xanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Satyshur, K.A. / Anderson, B.W. / Keck, J.L. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM62414 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM127088 米国
National Science Foundation (NSF, United States)GRFP DGE-1256259 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal Structure of Xanthine Phosphoribosyltransferase from Bacillus subtilis
著者: Cuff, M.E. / Wu, R. / Joachimiak, A. / MCSG
履歴
登録2020年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年4月7日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_redundancy
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 0THIS ENTRY 6W1I REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 1Y0B, DETERMINED BY Cuff, ...THIS ENTRY 6W1I REFLECTS AN ALTERNATIVE MODELING OF THE ORIGINAL DATA IN 1Y0B, DETERMINED BY Cuff, M.E., Wu, R., Joachimiak, A., Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Xanthine phosphoribosyltransferase
B: Xanthine phosphoribosyltransferase
C: Xanthine phosphoribosyltransferase
D: Xanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,50516
ポリマ－85,9084
非ポリマー2,59712
水13,493749
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.503, 115.902, 73.985
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.300, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質
Xanthine phosphoribosyltransferase / XPRTase


分子量: 21477.090 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: xpt, BSU22070 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42085, xanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp / ppGpp


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 749 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 % / 解説: Author used the SF data from the entry 1Y0B
結晶化温度: 100 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: BIS-TRIS, NaCl, PEG3350, PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 198 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9798 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月18日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→34.23 Å / Num. obs: 58401 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 19.3 Å2 / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.1 / Mean I/σ(I) obs: 0.1 / Num. unique obs: 600000 / CC1/2: 1 / Rsym value: 0.1 / % possible all: 49.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→34.23 Å / SU ML: 0.1659 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.2 / 位相誤差: 20.4997
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2083 2904 4.97 %
Rwork0.1598 --
obs0.1621 58401 88.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 24.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→34.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5811 0 152 749 6712
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00546031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.89598183
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0567984
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00351022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0458863
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.830.2341840.19431455X-RAY DIFFRACTION49.08
1.83-1.860.2255860.17451574X-RAY DIFFRACTION52.68
1.86-1.890.20111070.18541747X-RAY DIFFRACTION59.79
1.89-1.930.26941110.18441940X-RAY DIFFRACTION64.82
1.93-1.970.23761000.18092127X-RAY DIFFRACTION71.86
1.97-2.010.24181380.1882395X-RAY DIFFRACTION79.96
2.01-2.060.23181410.17462794X-RAY DIFFRACTION93.95
2.06-2.110.19411700.17772973X-RAY DIFFRACTION99.78
2.11-2.170.23471520.16942958X-RAY DIFFRACTION99.65
2.17-2.230.26141430.17023002X-RAY DIFFRACTION99.87
2.23-2.30.20371570.16142949X-RAY DIFFRACTION99.97
2.3-2.390.21571770.16472979X-RAY DIFFRACTION99.78
2.39-2.480.23091620.16382965X-RAY DIFFRACTION99.87
2.48-2.60.21531540.16592968X-RAY DIFFRACTION99.78
2.6-2.730.19841560.16862996X-RAY DIFFRACTION99.94
2.73-2.90.22711570.16352962X-RAY DIFFRACTION99.81
2.9-3.130.23041470.16753000X-RAY DIFFRACTION99.9
3.13-3.440.18281490.14983005X-RAY DIFFRACTION99.72
3.44-3.940.18711280.13623015X-RAY DIFFRACTION99.46
3.94-4.960.16431370.12732965X-RAY DIFFRACTION98.04
4.96-34.230.20671480.17892728X-RAY DIFFRACTION89.62

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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