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万見
- PDB-4h1g: Structure of Candida albicans Kar3 motor domain fused to maltose-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h1g
タイトルStructure of Candida albicans Kar3 motor domain fused to maltose-binding protein
要素Maltose binding protein-CaKar3 motor domain fusion protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Kinesin motor domain / chimera
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule motor activity / microtubule-based movement / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...microtubule motor activity / microtubule-based movement / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / microtubule binding / microtubule / periplasmic space / DNA damage response / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Kinesin motor domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein / Maltodextrin-binding protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Allingham, J.A. / Duan, D. / Delorme, C. / Joshi, M.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of the Candida albicans Kar3 kinesin motor domain fused to maltose-binding protein.
著者: Delorme, C. / Joshi, M. / Allingham, J.S.
履歴
登録2012年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月8日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose binding protein-CaKar3 motor domain fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2625
ポリマ－79,0821
非ポリマー1,1804
水7,026390
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.463, 74.927, 98.673
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.440, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Maltose binding protein-CaKar3 motor domain fusion protein


分子量: 79082.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Candida albicans (酵母)
株: MS 21-1,WO-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: D8A942, UniProt: C4YKK8, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 393分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細AUTHORS STATE THAT, (1) IN CANDIDA ALBICANS RESIDUE 405 WOULD BE SERINE BECAUSE OF ITS CODON USAGE, ...AUTHORS STATE THAT, (1) IN CANDIDA ALBICANS RESIDUE 405 WOULD BE SERINE BECAUSE OF ITS CODON USAGE, BUT BECAUSE OF RECOMBINANT PROTEIN EXPRESSION IN E. COLI IT WAS TRANSLATED AS LEUCINE; (2) REGARDING RESIDUE 683, THERE MIGHT BE VARIATIONS FROM SOME OF THE PUBLISHED SEQUENCES DUE TO DIFFERENCES IN THE STRAIN OF YEAST SEQUENCED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, 14% PEG 4000, 75 mM NaCl, 5% ethylene glycol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月21日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→19.9 Å / Num. obs: 38614 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 33.527 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 12.02
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.15-2.50.3373.834430414048199.4
2.5-30.1548.323297210357199.2
3-40.05818.69260018204198.5
4-60.03527.67133604235198.1
6-100.02929.1444911426197.9
10-19.90.02235.381058344183.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Locallymodified Blu-Ice Gui interface to EPICS controlデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 3KAR and 1MH3

3kar

1mh3


解像度: 2.15→19.896 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / FOM work R set: 0.8631 / SU ML: 0.21 / σ(F): 2 / 位相誤差: 21.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2109 1931 5 %random
Rwork0.1692 ---
obs0.1713 38611 98.95 %-
all-38614 --
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 72.77 Å2 / Biso mean: 30.7075 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→19.896 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5086 0 77 390 5553
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0055292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9327205
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06834
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004919
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6871873
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.15-2.20370.27141360.213225842720100
2.2037-2.26320.29071380.203526332771100
2.2632-2.32970.25541380.19932607274599
2.3297-2.40480.23441390.18326392778100
2.4048-2.49060.23631380.18452625276399
2.4906-2.59010.25981380.1822618275699
2.5901-2.70770.24371360.17942600273699
2.7077-2.85010.25271380.19262622276099
2.8501-3.02810.23071390.1872631277099
3.0281-3.26090.24361370.18482612274999
3.2609-3.58740.22981380.16312611274998
3.5874-4.10250.16121380.14422619275799
4.1025-5.15380.13821380.13042622276098
5.1538-19.89650.18181400.16382657279798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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