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万見
- PDB-6w1f: Crystal structure of Streptococcus thermophilus SHP pheromone rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w1f
タイトルCrystal structure of Streptococcus thermophilus SHP pheromone receptor Rgg3 bound to DNA
要素
  • (DNA (30-MER)) x 2
  • Positive transcriptional regulator MutR family
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / TRANSCRIPTIONAL REGULATOR / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


HTH-type transcriptional regulator Rgg, C-terminal domain / Transcription activator MutR, C-terminal / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Positive transcriptional regulator MutR family
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
Streptococcus thermophilus CNRZ1066 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Neiditch, M.B. / Capodagli, G.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI125452 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structure-function studies of Rgg binding to pheromones and target promoters reveal a model of transcription factor interplay.
著者: Glenn C Capodagli / Kaitlyn M Tylor / Jason T Kaelber / Vasileios I Petrou / Michael J Federle / Matthew B Neiditch /
要旨: Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, ...Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, antimicrobial resistance, and biofilm formation. Rgg2 and Rgg3 function is regulated by their interaction with oligopeptide quorum-sensing signals called short hydrophobic peptides (SHPs). The molecular basis of Rgg-SHP and Rgg-target DNA promoter specificity was unknown. To close this gap, we determined the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of Rgg3 bound to its quorum-sensing signal, SHP3, and the X-ray crystal structure of Rgg3 alone. Comparison of these structures with that of an Rgg in complex with cyclosporin A (CsA), an inhibitor of SHP-induced Rgg activity, reveals the molecular basis of CsA function. Furthermore, to determine how Rgg proteins recognize DNA promoters, we determined X-ray crystal structures of both Rgg2 and Rgg3 in complex with their target DNA promoters. The physiological importance of observed Rgg-DNA interactions was dissected using in vivo genetic experiments and in vitro biochemical assays. Based on these structure-function studies, we present a revised unifying model of Rgg regulatory interplay. In contrast to existing models, where Rgg2 proteins are transcriptional activators and Rgg3 proteins are transcriptional repressors, we propose that both are capable of transcriptional activation. However, when Rgg proteins with different activation requirements compete for the same DNA promoters, those with more stringent activation requirements function as repressors by blocking promoter access of SHP-bound conformationally active Rgg proteins. While a similar gene expression regulatory scenario has not been previously described, in all likelihood it is not unique to streptococci.
履歴
登録2020年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Positive transcriptional regulator MutR family
B: Positive transcriptional regulator MutR family
E: DNA (30-MER)
F: DNA (30-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9264
ポリマ－84,9264
非ポリマー00
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10280 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area35630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.790, 90.790, 245.100
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: ASN / End label comp-ID: ASN / Auth seq-ID: 4 - 283 / Label seq-ID: 4 - 283

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Positive transcriptional regulator MutR family


分子量: 33242.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus thermophilus (strain ATCC BAA-250 / LMG 18311) (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
株: ATCC BAA-250 / LMG 18311 / 遺伝子: stu1044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5M4D0
#2: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9078.907 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus thermophilus CNRZ1066 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
#3: DNA鎖 DNA (30-MER)


分子量: 9363.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptococcus thermophilus CNRZ1066 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 170 mM ammonium acetate, 85 mM sodium citrate, 22% PEG 4,000, and 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月23日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 18799 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.3 % / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.018 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 0.699 / Net I/av σ(I): 35.4 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.2-3.2610.30.6649280.8960.2160.6990.46399.9
3.26-3.3110.10.5579340.9090.1830.5870.47999.8
3.31-3.38100.5129590.9310.170.540.48699.9
3.38-3.459.30.3889010.9560.1340.4110.58497.6
3.45-3.529.70.3079420.9710.1030.3250.51599.7
3.52-3.610.80.2349430.980.0740.2450.508100
3.6-3.6910.70.2019450.9910.0640.2110.59100
3.69-3.7910.70.1739330.9920.0550.1810.592100
3.79-3.9110.60.1489490.9940.0480.1550.689100
3.91-4.0310.60.1169350.9950.0370.1220.69100
4.03-4.1810.50.1069410.9970.0340.1110.717100
4.18-4.3410.40.0899580.9960.0290.0930.829100
4.34-4.549.40.0759160.9970.0260.0790.91696.5
4.54-4.7810.60.0729340.9980.0230.0750.93999.9
4.78-5.0810.90.0669400.9980.0210.0690.934100
5.08-5.4710.80.0629390.9990.020.0650.759100
5.47-6.0210.60.069570.9980.020.0630.854100
6.02-6.899.50.0529280.9980.0180.0550.89398.4
6.89-8.6710.80.049490.9990.0130.0420.875100
8.67-5010.20.0319680.9970.010.0320.64698.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YV6

4yv6


解像度: 3.2→45.395 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.77
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2662 1860 9.93 %
Rwork0.2168 --
obs0.2217 18729 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 341.18 Å2 / Biso mean: 151.7834 Å2 / Biso min: 86.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→45.395 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4606 1230 0 6 5842
Biso mean---110.45 -
残基数----620
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1688X-RAY DIFFRACTION6.656TORSIONAL
12B1688X-RAY DIFFRACTION6.656TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.2-3.28610.40681430.29271290100
3.2861-3.38270.33991470.28411319100
3.3827-3.49190.37681410.2768129698
3.4919-3.61660.27911360.22481284100
3.6166-3.76140.26851480.24311301100
3.7614-3.93250.32461410.25341314100
3.9325-4.13970.26981460.23651294100
4.1397-4.39880.24931400.21661292100
4.3988-4.73810.25831420.1984127398
4.7381-5.21430.29041440.20911302100
5.2143-5.96740.30381470.22881305100
5.9674-7.51280.27151390.2422130199
7.5128-45.3950.21451460.178129898
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.406 Å / Origin y: 32.399 Å / Origin z: -25.426 Å
111213212223313233
T1.6917 Å20.507 Å2-0.143 Å2-1.04 Å2-0.0822 Å2--0.5239 Å2
L4.1082 °21.4772 °2-1.3653 °2-2.2881 °2-0.7556 °2--0.7054 °2
S0.4597 Å °0.5978 Å °-0.4348 Å °0.653 Å °-0.2011 Å °-0.2871 Å °-0.4255 Å °-0.2491 Å °-0.1827 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )A4 - 283
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )A301 - 302
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )B301 - 302
4X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )B4 - 283
5X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )E101
6X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )E1 - 30
7X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )F101
8X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 4:283 OR RESID 301:302 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 301:302 OR RESID 4:283 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 101:101 OR RESID 1:30 ) )F1 - 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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