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- PDB-6w13: Human 8-oxoguanine glycosylase interrogating fully intrahelical o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6w13
タイトルHuman 8-oxoguanine glycosylase interrogating fully intrahelical oxoG lesion DNA
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*CP*CP*TP*GP*G)-3')
  • DNA (5'-D(P*CP*AP*(8OG)P*GP*TP*CP*T)-3')
  • N-glycosylase/DNA lyase
キーワードLyase/DNA / hOGG1 / 8-oxoG / Encounter complex / Interrogation complex / DNA BINDING PROTEIN / Lyase-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 ...Defective OGG1 Substrate Binding / Defective OGG1 Substrate Processing / Defective OGG1 Localization / depurination / negative regulation of double-strand break repair via single-strand annealing / oxidized purine nucleobase lesion DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / positive regulation of gene expression via chromosomal CpG island demethylation / oxidized purine DNA binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / cellular response to reactive oxygen species / nucleotide-excision repair / response to radiation / base-excision repair / nuclear matrix / response to oxidative stress / endonuclease activity / microtubule binding / damaged DNA binding / nuclear speck / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / mitochondrial matrix / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
8-oxoguanine DNA-glycosylase / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal / : / 8-oxoguanine DNA glycosylase, N-terminal domain / HhH-GPD superfamily base excision DNA repair protein / Helix-hairpin-helix, base-excision DNA repair, C-terminal / HhH-GPD domain / endonuclease III / DNA glycosylase
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 2-(2-ethoxyethoxy)ethanethiol / DNA / N-glycosylase/DNA lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.38 Å
データ登録者Shigdel, U. / Verdine, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The trajectory of intrahelical lesion recognition and extrusion by the human 8-oxoguanine DNA glycosylase.
著者: Shigdel, U.K. / Ovchinnikov, V. / Lee, S.J. / Shih, J.A. / Karplus, M. / Nam, K. / Verdine, G.L.
履歴
登録2020年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-glycosylase/DNA lyase
B: DNA (5'-D(P*CP*AP*(8OG)P*GP*TP*CP*T)-3')
C: DNA (5'-D(P*AP*CP*CP*TP*GP*G)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,97510
ポリマ－39,6093
非ポリマー3667
水1,53185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3550 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area16040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.707, 90.707, 210.803
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-557-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-glycosylase/DNA lyase


分子量: 35670.355 Da / 分子数: 1 / 変異: E122Q, Y207C, C253W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGG1, MMH, MUTM, OGH1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O15527, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

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DNA鎖 , 2種, 2分子 BC

#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*AP*(8OG)P*GP*TP*CP*T)-3')


分子量: 2129.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*CP*CP*TP*GP*G)-3')


分子量: 1809.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 4種, 92分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-S5Y / 2-(2-ethoxyethoxy)ethanethiol


分子量: 150.239 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 85 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM sodium cacodylate, pH 6.1, 200 mM MgOAc, and 17 % polyethylene glycol 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→45.35 Å / Num. obs: 21460 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.38→2.51 Å / Rmerge(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 3038

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
REFMAC5.8.0049精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EBM

1ebm


解像度: 2.38→45.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.889 / SU B: 9.345 / SU ML: 0.207 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.245
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2711 1098 5.1 %RANDOM
Rwork0.2137 ---
obs0.2166 20290 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 193.95 Å2 / Biso mean: 52.078 Å2 / Biso min: 25.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.45 Å20.22 Å20 Å2
2--0.45 Å20 Å2
3----1.45 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.38→45.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2484 267 28 85 2864
Biso mean--74.2 47.16 -
残基数----326
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0182830
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022486
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.8713905
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.5935707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6595313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.84523.214112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.91215378
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5521517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213042
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02678
LS精密化 シェル解像度: 2.38→2.441 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 97 -
Rwork0.335 1438 -
all-1535 -
obs--99.61 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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