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- PDB-6vkm: Crystal Structure of Stabilized GP from Makona Variant of Ebola Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vkm
タイトルCrystal Structure of Stabilized GP from Makona Variant of Ebola Virus
要素Virion spike glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / virus / glycoprotein / fusion / trimer / prefusion / EBOV
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated killing of host cell / host cell endoplasmic reticulum / viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / membrane raft / fusion of virus membrane with host endosome membrane ...symbiont-mediated killing of host cell / host cell endoplasmic reticulum / viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell cytoplasm / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / membrane raft / fusion of virus membrane with host endosome membrane / lipid binding / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / extracellular region / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Filoviruses glycoprotein, extracellular domain / Filoviruses glycoprotein / Filovirus glycoprotein / Envelope glycoprotein GP2-like, HR1-HR2
類似検索 - ドメイン・相同性
Virion spike glycoprotein / Virion spike glycoprotein / Envelope glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Gilman, M.S.A. / Rutten, L. / Langedijk, J.P.M. / McLellan, J.S.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Structure-Based Design of Prefusion-Stabilized Filovirus Glycoprotein Trimers.
著者: Rutten, L. / Gilman, M.S.A. / Blokland, S. / Juraszek, J. / McLellan, J.S. / Langedijk, J.P.M.
履歴
登録2020年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Virion spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0923
ポリマ－55,4461
非ポリマー6462
水00
1
A: Virion spike glycoprotein
ヘテロ分子

A: Virion spike glycoprotein
ヘテロ分子

A: Virion spike glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,2769
ポリマ－166,3393
非ポリマー1,9376
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area15030 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area46260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.110, 113.110, 393.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Virion spike glycoprotein


分子量: 55446.449 Da / 分子数: 1 / 変異: T42A/T577P/K588F,deletion of residues 320-476 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zaire ebolavirus (エボラウイルス)
遺伝子: GP / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: A0A2I4PEY8, UniProt: A0A0E3XL33, UniProt: Q05320*PLUS
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 9.8% PEG 6000, 0.1 M Sodium citrate pH 5.2, 3% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 X 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→47.53 Å / Num. obs: 10491 / % possible obs: 84.7 % / 冗長度: 4.3 % / CC1/2: 0.913 / Rmerge(I) obs: 0.346 / Rpim(I) all: 0.177 / Rrim(I) all: 0.391 / Net I/σ(I): 3.4 / Num. measured all: 45250 / Scaling rejects: 3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.5-3.834.30.7431098525270.5640.3780.838286.7
8.57-47.534.50.15632737270.9720.0760.174680.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.32データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
iMOSFLMデータ削減
PHASER2.5.7位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5JQ3

5jq3


解像度: 3.5→47.53 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3031 525 5 %
Rwork0.2839 --
obs0.2849 10491 82.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 130.14 Å2 / Biso mean: 62.1766 Å2 / Biso min: 33.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→47.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 42 0 2815
Biso mean--64.79 --
残基数----353
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.5001-3.85220.33121210.3108251985
3.8522-4.40930.34621340.2822248284
4.4093-5.55390.27861320.2701248483
5.5539-47.530.27741380.2816248180
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.89870.5159-0.07642.333-0.10092.3550.0078-0.2825-0.33550.1923-0.06130.0220.5194-0.14890.03970.47530.01910.0370.2660.01120.5117-3.319939.8087-40.4176
21.10150.2859-0.52772.17270.47881.8912-0.03320.1805-0.185-0.32440.07540.20750.2114-0.2691-0.04260.264-0.0188-0.08870.29950.05570.5156-3.247253.8682-61.8317
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 33:526)A33 - 526
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 527:620A527 - 620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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