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- PDB-6vio: Crystal structure of eYFP His148Ser -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vio
タイトルCrystal structure of eYFP His148Ser
要素Green fluorescent protein GFP
キーワードFLUORESCENT PROTEIN / yellow / enhanced / modulatable
機能・相同性Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / Green fluorescent protein GFP / Green fluorescent protein
機能・相同性情報
生物種Aequorea victoria (オワンクラゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Lieberman, R.L. / Hill, S.E. / Patterson-Orazem, A.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R01EY021205 米国
引用ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2021
タイトル: Optically Modulated and Optically Activated Delayed Fluorescent Proteins through Dark State Engineering
著者: Peng, B. / Dikdan, R. / Hill, S.E. / Patterson-Orazem, A.C. / Lieberman, R.L. / Fahrni, C.J. / Dickson, R.M.
履歴
登録2020年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Green fluorescent protein GFP
B: Green fluorescent protein GFP
C: Green fluorescent protein GFP
D: Green fluorescent protein GFP
E: Green fluorescent protein GFP
F: Green fluorescent protein GFP
G: Green fluorescent protein GFP
H: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)235,3298
ポリマ－235,3298
非ポリマー00
水00
1
A: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: Green fluorescent protein GFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4161
ポリマ－29,4161
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.651, 56.772, 148.193
Angle α, β, γ (deg.)85.120, 85.260, 70.480
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 6 through 230)
21(chain B and resid 6 through 230)
31(chain C and resid 6 through 230)
41(chain D and resid 6 through 230)
51(chain E and resid 6 through 230)
61(chain F and resid 6 through 230)
71(chain G and resid 6 through 230)
81(chain H and resid 6 through 230)

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: THR / End label comp-ID: THR / Auth seq-ID: 6 - 230 / Label seq-ID: 30 - 252

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1(chain A and resid 6 through 230)AA
2(chain B and resid 6 through 230)BB
3(chain C and resid 6 through 230)CC
4(chain D and resid 6 through 230)DD
5(chain E and resid 6 through 230)EE
6(chain F and resid 6 through 230)FF
7(chain G and resid 6 through 230)GG
8(chain H and resid 6 through 230)HH

-
要素

#1: タンパク質
Green fluorescent protein GFP


分子量: 29416.145 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A5J6CYR6, UniProt: P42212*PLUS
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶解説: plate
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.75 M Na/K phosphate pH 6.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 18449 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rpim(I) all: 0.128 / Rrim(I) all: 0.207 / Χ2: 1.329 / Net I/σ(I): 4.4 / Num. measured all: 40830
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.6-3.662.40.8539440.7630.6221.0620.60997.9
3.66-3.732.40.7510040.7410.5560.9390.77796.4
3.73-3.82.40.6710390.7860.4910.8360.73397.8
3.8-3.882.30.5239220.840.3930.6580.76496.4
3.88-3.962.30.56810060.8230.4260.7140.89496.5
3.96-4.052.40.3779560.9060.2810.4730.9496.7
4.05-4.162.30.3429370.9160.2590.4321.23394.8
4.16-4.272.30.2929710.9410.230.3741.21995.1
4.27-4.392.20.2529760.9450.1940.321.23293.1
4.39-4.542.20.2128880.960.1740.2761.52591.7
4.54-4.72.10.1849040.9640.150.2381.27789.9
4.7-4.892.10.1729250.9650.140.2231.39490.7
4.89-5.112.10.1488820.9780.1210.1921.45687.2
5.11-5.3820.1378680.9850.1140.1791.51287
5.38-5.711.90.1479000.9780.1220.1931.49186.5
5.71-6.1520.1548700.9680.1240.1991.6986.6
6.15-6.772.30.1168960.9920.0890.1471.65290.5
6.77-7.752.30.0878920.9910.070.1131.7788.8
7.75-9.752.20.0718530.990.0620.0952.72383.5
9.75-502.10.0568160.9920.050.0753.05881

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.51 Å41.01 Å
Translation3.51 Å41.01 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PHENIX1.15.2精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3V3D

3v3d


解像度: 3.6→37.38 Å / SU ML: 0.53 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 40.23
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3101 1744 9.91 %
Rwork0.2372 --
obs0.245 17595 87.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 178.93 Å2 / Biso mean: 104.1115 Å2 / Biso min: 66.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.6→37.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14010 0 0 0 14010
残基数----1809
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
12B5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
13C5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
14D5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
15E5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
16F5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
17G5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
18H5360X-RAY DIFFRACTION0.921TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.6001-3.7060.34091350.342122982
3.706-3.82550.3931660.3252145796
3.8255-3.96210.34451520.2928143096
3.9621-4.12050.28551570.248142895
4.1205-4.30780.35071580.2533139993
4.3078-4.53460.26651490.2371134090
4.5346-4.81810.28781480.222135289
4.8181-5.18920.29271360.2204127684
5.1892-5.70980.27641400.2324125982
5.7098-6.53220.34181340.2535125185
6.5322-8.21550.29921430.238134189
8.2155-37.380.3081260.1689108973

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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