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- PDB-6vfu: Crystal structure of human protocadherin 19 EC1-EC4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vfu
タイトルCrystal structure of human protocadherin 19 EC1-EC4
要素Protocadherin-19
キーワードCELL ADHESION / cadherin extracellular region / non-clustered delta2 family / protocadherin / homophilic / adhesion/recognition calcium-dependent adhesion molecule
機能・相同性
機能・相同性情報


homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / plasma membrane => GO:0005886 / brain development / cell adhesion / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Protocadherin-19 / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like ...Protocadherin-19 / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Protocadherin-19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Harrison, O.J. / Brasch, J. / Shapiro, L.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01MH114817 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM118584 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1412472 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2020
タイトル: Family-wide Structural and Biophysical Analysis of Binding Interactions among Non-clustered δ-Protocadherins.
著者: Oliver J Harrison / Julia Brasch / Phinikoula S Katsamba / Goran Ahlsen / Alex J Noble / Hanbin Dan / Rosemary V Sampogna / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Barry Honig / Lawrence Shapiro /
要旨: Non-clustered δ1- and δ2-protocadherins, close relatives of clustered protocadherins, function in cell adhesion and motility and play essential roles in neural patterning. To understand the ...Non-clustered δ1- and δ2-protocadherins, close relatives of clustered protocadherins, function in cell adhesion and motility and play essential roles in neural patterning. To understand the molecular interactions underlying these functions, we used solution biophysics to characterize binding of δ1- and δ2-protocadherins, determined crystal structures of ectodomain complexes from each family, and assessed ectodomain assembly in reconstituted intermembrane junctions by cryoelectron tomography (cryo-ET). Homophilic trans (cell-cell) interactions were preferred for all δ-protocadherins, with additional weaker heterophilic interactions observed exclusively within each subfamily. As expected, δ1- and δ2-protocadherin trans dimers formed through antiparallel EC1-EC4 interfaces, like clustered protocadherins. However, no ectodomain-mediated cis (same-cell) interactions were detectable in solution; consistent with this, cryo-ET of reconstituted junctions revealed dense assemblies lacking the characteristic order observed for clustered protocadherins. Our results define non-clustered protocadherin binding properties and their structural basis, providing a foundation for interpreting their functional roles in neural patterning.
履歴
登録2020年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Protocadherin-19
A: Protocadherin-19
B: Protocadherin-19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,83342
ポリマ－141,3043
非ポリマー3,52939
水1267
1
C: Protocadherin-19
A: Protocadherin-19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,72530
ポリマ－94,2022
非ポリマー2,52328
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-130 kcal/mol
Surface area46340 Å2
手法PISA
2
B: Protocadherin-19
ヘテロ分子

B: Protocadherin-19
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,21524
ポリマ－94,2022
非ポリマー2,01322
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_465y-1,x+1,-z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area44420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.971, 108.971, 309.663
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32
13
23
33
14
24
34

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEUASPASP(chain A and ((resid 101 and (name N or name...AB101 - 209101 - 209
211LEULEUASPASP(chain B and ((resid 101 and (name N or name...BC101 - 209101 - 209
311LEULEUASPASP(chain C and ((resid 101 and (name N or name...CA101 - 209101 - 209
112ASNASNASPASP(chain A and (resseq 211:221 or (resid 222 and (name...AB211 - 317211 - 317
212ASNASNASPASP(chain B and (resseq 211:221 or (resid 222 and (name...BC211 - 317211 - 317
312ASNASNASPASP(chain C and (resseq 211:221 or (resid 222 and (name...CA211 - 317211 - 317
113LEULEUPHEPHE(chain A and ((resid 1 and (name N or name...AB1 - 301 - 30
123ALAALASERSER(chain A and ((resid 1 and (name N or name...AB39 - 8839 - 88
133GLUGLUASPASP(chain A and ((resid 1 and (name N or name...AB90 - 10090 - 100
213LEULEUALAALA(chain B and ((resid 1 and (name N or name...BC1 - 311 - 31
223PHEPHESERSER(chain B and ((resid 1 and (name N or name...BC40 - 8840 - 88
233GLUGLUASPASP(chain B and ((resid 1 and (name N or name...BC90 - 10090 - 100
313LEULEUPHEPHE(chain C and ((resid 1 and (name N or name...CA1 - 301 - 30
323ALAALASERSER(chain C and ((resid 1 and (name N or name...CA39 - 8839 - 88
333GLUGLUASPASP(chain C and ((resid 1 and (name N or name...CA90 - 10090 - 100
114THRTHRLEULEU(chain A and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...AB318 - 327318 - 327
124LEULEUTHRTHR(chain A and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...AB334 - 423334 - 423
214THRTHRLEULEU(chain B and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...BC318 - 327318 - 327
224LEULEUTHRTHR(chain B and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...BC334 - 423334 - 423
314THRTHRLEULEU(chain C and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...CA318 - 327318 - 327
324LEULEUTHRTHR(chain C and (resseq 318:327 or (resid 328 and (name...CA334 - 423334 - 423

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 3分子 CAB

#1: タンパク質 Protocadherin-19


分子量: 47101.223 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCDH19, KIAA1313 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8TAB3

-
糖 , 4種, 6分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 40分子

#5: 化合物...
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ni
#8: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.75 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 7%(w/v) PEG 4000 0.2M NaCl 0.05M MES pH6.5 15% (v/v) 2R,3R-butanediol added as cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. obs: 27770 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 138.742878931 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Rpim(I) all: 0.047 / Rrim(I) all: 0.15 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.71 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 2.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 4378 / CC1/2: 0.72 / Rpim(I) all: 0.814 / Rrim(I) all: 2.6 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VFQ

6vfq


解像度: 3.5→19.99 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.89
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2915 1377 5 %
Rwork0.2648 --
obs0.2661 27515 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso mean: 193.423073948 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9737 0 176 7 9920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093566395274310249
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.79052901926513745
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05378261504941617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004886732036451824
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1093196986159
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5-3.62440.41391360.40362550X-RAY DIFFRACTION99.6290801187
3.6244-3.76860.3813445814511360.3838780816792576X-RAY DIFFRACTION99.5960337863
3.7686-3.93890.3632621916751320.3525526600162560X-RAY DIFFRACTION99.7406446832
3.9389-4.14480.3276900392911340.3264821022782567X-RAY DIFFRACTION99.8521256932
4.1448-4.40190.3733173378831350.3025837686592602X-RAY DIFFRACTION99.8905109489
4.4019-4.73760.2956109659951350.2753158524072617X-RAY DIFFRACTION99.818643453
4.7376-5.20670.2788043866241390.244939346492592X-RAY DIFFRACTION99.817251462
5.2067-5.94280.3237048103251400.2556455682992634X-RAY DIFFRACTION99.963963964
5.9428-7.4230.3111547518751460.2870333339752664X-RAY DIFFRACTION99.9644254714
7.423-19.990.2212598020921440.2037723339052776X-RAY DIFFRACTION99.8290598291
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.69877743211-0.870459308173-1.038026814452.856955104560.622875292971.40594983016-0.408665319659-0.570763871562-0.08129022233530.16964550963-0.0929322314868-0.189702709496-1.26874562242-0.4480415401640.01433430554972.14795308379-0.0404625033017-0.1000524968961.62760669080.06777039090952.00143407853-39.417972909536.15882495264.6870950697
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:74
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 1:96
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 1:98
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 75:212
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 213:348
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resid 349:428
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resid 97:204
8X-RAY DIFFRACTION8chain B and resid 205:308
9X-RAY DIFFRACTION9chain B and resid 309:423
10X-RAY DIFFRACTION10chain C and resid 99:212
11X-RAY DIFFRACTION11chain C and resid 213:242
12X-RAY DIFFRACTION12chain C and resid 243:428

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る