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- PDB-6uxk: Structure of serine hydroxymethyltransferase 8 from Glycine max c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uxk
タイトルStructure of serine hydroxymethyltransferase 8 from Glycine max cultivar Forrest complexed with PLP
要素Serine hydroxymethyltransferase
キーワードPLANT PROTEIN / TRANSFERASE / folate metabolism / methyltransferase / soybean cyst nematode infection resistance / cytoplasmic enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate interconversion / chloroplast / methyltransferase activity / pyridoxal phosphate binding / methylation
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Korasick, D.A. / Tanner, J.J. / Beamer, L.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
United States Department of Agriculture (USDA)2019-67012-29653 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Impaired folate binding of serine hydroxymethyltransferase 8 from soybean underlies resistance to the soybean cyst nematode.
著者: Korasick, D.A. / Kandoth, P.K. / Tanner, J.J. / Mitchum, M.G. / Beamer, L.J.
履歴
登録2019年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年3月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9134
ポリマ－104,7892
非ポリマー1242
水3,531196
1
A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子

A: Serine hydroxymethyltransferase
B: Serine hydroxymethyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,8268
ポリマ－209,5774
非ポリマー2484
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.120, 127.970, 128.030
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 0 through 249 or resid 251 through 470))
21(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISPROPRO(chain A and (resid 0 through 249 or resid 251 through 470))AA0 - 2492 - 251
12ALAALALYSLYS(chain A and (resid 0 through 249 or resid 251 through 470))AA251 - 470253 - 472
21HISHISPROPRO(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB0 - 2492 - 251
22ALAALAGLYGLY(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB251 - 326253 - 328
23LYSLYSLYSLYS(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB327329
24HISHISLYSLYS(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB0 - 4702 - 472
25HISHISLYSLYS(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB0 - 4702 - 472
26HISHISLYSLYS(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB0 - 4702 - 472
27HISHISLYSLYS(chain B and (resid 0 through 249 or resid 251...BB0 - 4702 - 472

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase


分子量: 52394.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Glycine max (ダイズ) / 遺伝子: SHMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: K4FW35, UniProt: A0A0R0IK90*PLUS, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.21 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M tris pH 8.5, 20% (w/v) PEG MME 2000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RDI CMOS_8M / 検出器: CMOS / 日付: 2018年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→47.7 Å / Num. obs: 54674 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 26.4 / Num. measured all: 1094603 / Scaling rejects: 6
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 2.828 / Num. measured all: 62685 / Num. unique obs: 4402 / CC1/2: 0.392 / Rpim(I) all: 0.76 / Rrim(I) all: 2.937 / Net I/σ(I) obs: 0.8 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14-3260精密化
Aimless0.7.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UXH

6uxh


解像度: 2.1→47.696 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2251 2626 4.84 %
Rwork0.1813 --
obs0.1835 54285 99.28 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.33 Å2 / Biso mean: 54.1612 Å2 / Biso min: 26.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→47.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7052 0 8 196 7256
Biso mean--60.24 49.18 -
残基数----926
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4296X-RAY DIFFRACTION3.87TORSIONAL
12B4296X-RAY DIFFRACTION3.87TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.1-2.13820.33171350.2927245192
2.1382-2.17930.33431320.285263597
2.1793-2.22380.32071260.2724266899
2.2238-2.27210.31941540.26742677100
2.2721-2.3250.3161330.23042731100
2.325-2.38310.25751330.21462666100
2.3831-2.44760.23791390.19462745100
2.4476-2.51960.2381340.19962696100
2.5196-2.60090.27841470.20162696100
2.6009-2.69390.28961120.20912745100
2.6939-2.80170.26361210.20052751100
2.8017-2.92920.29021470.19772707100
2.9292-3.08360.29821250.20342740100
3.0836-3.27680.2041340.19962773100
3.2768-3.52970.27641340.20072729100
3.5297-3.88480.2021300.1622771100
3.8848-4.44650.18211590.14052747100
4.4465-5.60080.16731420.14722835100
5.6008-47.6960.19671890.16062896100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6925-0.19150.20562.26190.50011.4910.0622-0.18830.02070.2418-0.0426-0.0354-0.0594-0.0317-0.01470.2737-0.03590.0410.3422-0.01880.2629-14.3791-8.756130.309
20.75030.2168-0.18781.4980.4672.2730.06050.0205-0.2011-0.0638-0.025-0.04750.2405-0.0265-0.0370.28590.0452-0.03830.2783-0.02070.3428-13.6833-30.34338.7225
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 470)A0 - 470
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 470)B0 - 470

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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