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万見
- PDB-1eji: RECOMBINANT SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE (MOUSE) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1eji
タイトルRECOMBINANT SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE (MOUSE)
要素SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / SERINE-GLYCINE CONVERSION / PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE / TETRAHYDROFOLATE / ASYMMETRIC DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


Carnitine synthesis / Metabolism of folate and pterines / cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity ...Carnitine synthesis / Metabolism of folate and pterines / cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / folic acid metabolic process / one-carbon metabolic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLG / 5-HYDROXYMETHYLENE-6-HYDROFOLIC ACID / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Szebenyi, D.M.E. / Liu, X. / Kriksunov, I.A. / Stover, P.J. / Thiel, D.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structure of a murine cytoplasmic serine hydroxymethyltransferase quinonoid ternary complex: evidence for asymmetric obligate dimers.
著者: Szebenyi, D.M. / Liu, X. / Kriksunov, I.A. / Stover, P.J. / Thiel, D.J.
履歴
登録2000年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
B: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
C: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
D: SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,31611
ポリマ－212,6704
非ポリマー2,6457
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27200 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area65770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.520, 142.520, 270.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE / SHMT


分子量: 53167.594 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PET28A(+) / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P50431, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-PLG / N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] / N-PYRIDOXYL-GLYCINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 306.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-THF / 5-HYDROXYMETHYLENE-6-HYDROFOLIC ACID


分子量: 473.439 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 %
解説: RESOLUTION RANGES 3.96-3.84 AND 3.72-3.64 A EXCLUDED FROM PROCESSING BECAUSE OF ICE RINGS.
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 8% PEG 8000, 6% ETHYLENE GLYCOL, 0.1 M HEPES, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 %PEG80001drop
26 %ethylene glycol1drop
30.1 MHEPES1drop
40.200 mM(6S)-5-formylTHF1drop
5100 mMglycine1drop
64 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.922
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月7日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: BENT TRIANGULAR SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.922 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→32.1 Å / Num. obs: 57974 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 78.8 Å2 / Rsym value: 0.203 / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 10.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.3 / Rsym value: 2.38 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 1046890 / Rmerge(I) obs: 0.203
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
DPSデータ削減
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RABBIT SHMT (1CJ0) DIMER, WITH 2 PLP COFACTORS. EACH MONOMER WAS MODIFIED BY: OMISSION OF RESIDUES 269-287 (IN THE HUMAN SHMT NUMBERING SCHEME; LABELED 241-250 IN THE 1CJ0 ENTRY), ...開始モデル: RABBIT SHMT (1CJ0) DIMER, WITH 2 PLP COFACTORS. EACH MONOMER WAS MODIFIED BY: OMISSION OF RESIDUES 269-287 (IN THE HUMAN SHMT NUMBERING SCHEME; LABELED 241-250 IN THE 1CJ0 ENTRY), CONVERSION OF ALL MET RESIDUES TO SEMET, AND CONVERSION TO ALANINE OF RESIDUES WHICH DIFFER BETWEEN RABBIT AND MOUSE, I.E. RESIDUES 16, 20, 35, 68, 88, 94, 175, 177, 182, 185, 191, 220, 237, 322, 326, 329, 332, 343, 361, 416, 433, 437-439, 441-442, 458, 460, 463, 467, 471, 475, AND 477 IN THE HUMAN SHMT NUMBERING SCHEME.

1cj0

1cj0


解像度: 2.9→32.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 5780 10.1 %RANDOM
Rwork0.271 ---
obs0.228 57357 91.7 %-
all-62472 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.13 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 84.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.79 Å20 Å20 Å2
2--12.79 Å20 Å2
3----25.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→32.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14780 0 182 22 14984
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDWeight Biso Weight position
11FOR EACH GROUP, RESTRAINTS WERE APPLIED AMONG THE 4 CHAINS A, B, C, AND D. GROUP 1: MAIN CHAIN ATOMS FOR RESIDUES 15-77, 84-144, 162-256, 259-270, 287-294, 300-382, 400-435, AND 459-479X-RAY DIFFRACTION2400
22GROUP 2: SIDE CHAIN ATOMS FOR RESIDUES 15-74, 84-142, 162-174, 176-202, 204-230, 232-256, 259-270, 287-294, 300-382, 403-435, AND 459-479X-RAY DIFFRACTION2100
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 1035 10.1 %
Rwork0.371 9171 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PLG2.PARAMPLG2.TOP
X-RAY DIFFRACTION3THF_XPLOR.PARAMTHF_XPLOR.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rfree: 0.272
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 84.6 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.9
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.379 / % reflection Rfree: 10.1 % / Rfactor Rwork: 0.371

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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