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- PDB-1rvy: E75Q MUTANT OF RABBIT CYTOSOLIC SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rvy
タイトルE75Q MUTANT OF RABBIT CYTOSOLIC SERINE HYDROXYMETHYLTRANSFERASE, COMPLEX WITH GLYCINE
要素Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
キーワードHYDROLASE / ONE CARBON METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process ...cellular response to tetrahydrofolate / purine nucleobase biosynthetic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine metabolic process / L-serine metabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / tetrahydrofolate metabolic process / tetrahydrofolate interconversion / folic acid metabolic process / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Serine hydroxymethyltransferase, pyridoxal phosphate binding site / Serine hydroxymethyltransferase pyridoxal-phosphate attachment site. / : / Serine hydroxymethyltransferase / Serine hydroxymethyltransferase-like domain / Serine hydroxymethyltransferase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLG / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / Rigid body refinement of unliganded E75Q rcSHMT structure / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Szebenyi, D.M. / Musayev, F.N. / Di Salvo, M.L. / Safo, M.K. / Schirch, V.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Serine Hydroxymethyltransferase: Role of Glu75 and Evidence that Serine Is Cleaved by a Retroaldol Mechanism.
著者: Szebenyi, D.M. / Musayev, F.N. / Di Salvo, M.L. / Safo, M.K. / Schirch, V.
履歴
登録2003年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32016年9月21日Group: Other
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
B: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,4795
ポリマ－105,8302
非ポリマー6483
水1,838102
1
A: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
B: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子

A: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
B: Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)212,95710
ポリマ－211,6614
非ポリマー1,2976
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)114.700, 114.700, 156.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細The asymmetric unit contains a homodimer. The biological assembly is a tetramer consisting of a pair of dimers. The second dimer in the tetramer is generated by the operation: y,x,1-z.

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要素

#1: タンパク質 Serine hydroxymethyltransferase, cytosolic / Serine methylase / Glycine hydroxymethyltransferase / SHMT


分子量: 52915.129 Da / 分子数: 2 / 変異: E75Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: SHMT1 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07511, glycine hydroxymethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-PLG / N-GLYCINE-[3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDIN-4-YL-METHANE] / N-PYRIDOXYL-GLYCINE-5-MONOPHOSPHATE


分子量: 306.209 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: PEG 4000, KCl, KMES, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年3月3日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→27.2 Å / Num. all: 22342 / Num. obs: 22342 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 28.3 Å2 / Rsym value: 0.188 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 5.7 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique all: 3388 / Rsym value: 0.626 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DPSデータ削減
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: Rigid body refinement of unliganded E75Q rcSHMT structure
開始モデル: PDB entry 1RVU

1rvu


解像度: 2.9→27.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 4024355.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Solvent molecules carried over from (higher resolution) unliganded structure
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1242 5.6 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.224 22026 --
obs0.224 22026 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10.6844 Å2 / ksol: 0.26216 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.51 Å20 Å20 Å2
2---5.51 Å20 Å2
3---11.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.41 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.55 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→27.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7186 0 40 102 7328
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 199 5.1 %
Rwork0.288 3679 -
obs-3679 99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PLS2.PARAMPLS.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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