[日本語] English
万見
- PDB-6ulh: Structure of MavC in complex with its substrate in R3 spacegroup -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ulh
タイトルStructure of MavC in complex with its substrate in R3 spacegroup
要素
  • LPG2147 (MavC)
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
キーワードTRANSFERASE / Transglutaminase / ubiquitination / Legionella pneumophila / deamidation
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity ...UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / negative regulation of TORC1 signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / antiviral innate immune response / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of DNA repair / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling
類似検索 - 分子機能
: / MvcA insertion domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 ...: / MvcA insertion domain / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / MvcA insertion domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.968 Å
データ登録者Iyer, S. / Puvar, K. / Das, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01GM126296 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Legionella effector MavC targets the Ube2N~Ub conjugate for noncanonical ubiquitination.
著者: Puvar, K. / Iyer, S. / Fu, J. / Kenny, S. / Negron Teron, K.I. / Luo, Z.Q. / Brzovic, P.S. / Klevit, R.E. / Das, C.
履歴
登録2019年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LPG2147 (MavC)
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
E: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,9763
ポリマ－69,9763
非ポリマー00
水4,900272
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5840 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area26280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.859, 171.859, 58.362
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z
#3: -x+y,-x,z
#4: x+1/3,y+2/3,z+2/3
#5: -y+1/3,x-y+2/3,z+2/3
#6: -x+y+1/3,-x+2/3,z+2/3
#7: x+2/3,y+1/3,z+1/3
#8: -y+2/3,x-y+1/3,z+1/3
#9: -x+y+2/3,-x+1/3,z+1/3

-
要素

#1: タンパク質 LPG2147 (MavC)


分子量: 44194.945 Da / 分子数: 1 / 変異: C74A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
遺伝子: lpg2147 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 詳細 (発現宿主): Ampicillin resistance / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5ZTL4
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme N / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17157.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2N, BLU / プラスミド: pET-His-SUMO / 詳細 (発現宿主): Ampicillin resistance / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P61088, E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8622.922 Da / 分子数: 1 / 変異: G76C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pRSET / 詳細 (発現宿主): ampicillin resistance / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 272 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.83 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium Acetate: HCl, pH 4.6 3.5 M Sodium Formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryo data collection / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2019年8月16日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.968→25.903 Å / Num. obs: 45560 / % possible obs: 99.91 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 31.44 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.108 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.968→2.039 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 4570 / CC1/2: 0.72 / % possible all: 99.74

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
TRUNCATEデータ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXv1.16位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TSC, 2GMI, 1UBQ

5tsc

2gmi

1ubq


解像度: 1.968→25.903 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 22.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2265 2007 4.41 %random selection
Rwork0.1829 43548 --
obs0.1848 45555 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.41 Å2 / Biso mean: 39.8601 Å2 / Biso min: 15.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.968→25.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4630 0 0 272 4902
Biso mean---40.28 -
残基数----596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00514733
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7196423
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0464724
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0044838
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.8623566
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.9682-2.01740.28371390.2493134
2.0174-2.07190.32491390.24243092
2.0719-2.13290.30041410.23063121
2.1329-2.20170.25361430.21253088
2.2017-2.28030.27021470.20973115
2.2803-2.37160.24551420.20093122
2.3716-2.47940.21811460.19533125
2.4794-2.610.24231420.20593089
2.61-2.77340.23211450.21033112
2.7734-2.98720.28461440.2183103
2.9872-3.28730.27261450.20153114
3.2873-3.76170.19551410.16433123
3.7617-4.73460.17591460.13733097
4.7346-25.9030.1961470.15943113
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1996-0.5272-0.45611.1986-0.44395.4901-0.1542-0.08040.0519-0.02250.0063-0.0681-0.27730.2140.13910.21110.0419-0.01590.3554-0.03660.236712.231533.4935-8.7733
21.7808-0.437-0.92380.70660.35231.4843-0.4252-0.2396-0.65150.20230.10350.27660.58150.27350.18410.40510.1010.11390.27110.10490.3848-1.83822.765710.8638
32.7659-1.6219-0.91574.49630.43755.0420.01490.2888-0.214-0.0137-0.15050.03160.2364-0.05620.14320.1555-0.0038-0.01810.2394-0.01080.2962-26.856639.996212.928
43.5332-1.2517-1.84361.30591.18792.1351-0.2629-0.3542-0.29030.24760.05660.10790.38740.32650.12760.26440.05650.02190.24960.10710.234-8.911233.820620.508
51.5735-0.3138-1.21920.80350.8052.2657-0.2244-0.5367-0.26030.12810.0847-0.05280.40230.81310.08980.25760.16740.00860.46340.10010.25511.200928.182111.7303
65.7522-1.1112.03481.9812-0.21675.32630.06710.47510.2259-0.1868-0.1353-0.1149-0.34820.25970.07720.23880.07310.04390.4102-0.00460.191314.215736.27-18.891
72.39870.350.32114.743-1.01745.38690.1859-0.651-0.06380.40960.13690.3977-0.1519-0.3664-0.30470.2997-0.04690.04060.30980.03790.3023-8.192759.438823.3723
87.33140.2045-0.51341.93110.84483.19020.1716-0.15280.2665-0.04260.08120.0449-0.3470.3617-0.24090.3064-0.10830.00130.21330.01090.22053.790962.296516.7755
98.14380.5573-0.92742.3643-1.02443.1659-0.16470.47140.1878-0.4360.29270.2209-0.3913-0.0148-0.1320.283-0.1125-0.03220.30360.02270.2581-1.286359.27710.5973
103.1519-2.8367-1.5953.2934-0.23174.48390.13550.82930.2756-1.38240.2275-0.1497-0.2653-0.2536-0.34030.457-0.1706-0.02050.4868-0.03380.32137.167755.95744.2664
113.66853.4707-3.43543.2801-3.27577.3096-0.85520.8367-0.5872-0.64940.91960.58380.77-0.56970.17850.5243-0.0853-0.02790.4816-0.00650.6406-6.312248.09813.2875
121.2661-0.5959-0.73244.60141.46583.03660.0285-0.0280.0912-0.64220.2742-0.4867-0.0460.6588-0.33460.3211-0.07640.01260.3907-0.03130.280710.414349.11938.8802
132.84162.14280.13957.82630.80123.4107-0.1207-0.15360.2685-0.41180.7004-0.9671-0.62030.9606-0.41190.3824-0.26510.08040.6835-0.12770.407219.795460.682710.1791
142.10333.0461-0.83374.6223-0.41873.8305-0.51071.0548-1.3268-0.31780.23140.00040.787-0.65710.41060.3343-0.06340.02420.5337-0.1550.4107-5.516924.442-10.3539
153.1554-1.93853.52474.7152-1.46868.96140.17780.1237-0.4875-0.1964-0.27460.43750.4675-1.03110.03270.2558-0.03350.00040.448-0.06490.3924-11.225126.8159-1.3784
166.8735-0.84423.59692.8935-2.33279.7077-0.4117-0.33610.0790.0401-0.01830.3385-0.6954-0.42560.3720.2320.0566-0.00330.2662-0.05980.2908-2.254231.79720.7869
179.67223.1647-7.02477.2497-3.34435.28940.1925-0.42960.78640.95820.42170.7003-0.8866-0.2521-0.87470.40780.18690.03290.5718-0.01390.3712-10.315838.153-5.3972
185.7036-1.1480.90151.9583-2.23954.7418-0.27660.9250.2395-0.29730.05140.3834-0.4475-0.55710.2850.28650.1215-0.02620.4952-0.03050.3122-5.358735.0216-7.9689
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 73 )A9 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 74 through 140 )A74 - 140
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 141 through 193 )A141 - 193
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 194 through 248 )A194 - 248
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 249 through 357 )A249 - 357
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 358 through 384 )A358 - 384
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 2 through 27 )C2 - 27
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 28 through 50 )C28 - 50
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 51 through 76 )C51 - 76
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 77 through 86 )C77 - 86
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 87 through 100 )C87 - 100
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 101 through 132 )C101 - 132
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 133 through 152 )C133 - 152
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 1 through 16 )E1 - 16
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'E' and (resid 17 through 34 )E17 - 34
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'E' and (resid 35 through 44 )E35 - 44
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 45 through 56 )E45 - 56
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'E' and (resid 57 through 76 )E57 - 76

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る