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- PDB-6u90: Crystal structure of DNMT3B(N779A)-DNMT3L in complex with CpGpT DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u90
タイトルCrystal structure of DNMT3B(N779A)-DNMT3L in complex with CpGpT DNA
要素
  • (DNA (cytosine-5)-methyltransferase ...) x 2
  • CpGpT DNA (25-MER)
キーワードTransferase/DNA / DNMT3B / DNMT3L / DNA methylation / Methyltransferase / transferase-DNA complex / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation ...retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / ESC/E(Z) complex / DNA metabolic process / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / catalytic complex / heterochromatin / enzyme activator activity / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / condensed nuclear chromosome / Defective pyroptosis / stem cell differentiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / placenta development / transcription corepressor activity / methylation / spermatogenesis / positive regulation of gene expression / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B, ADD domain / : / DNMT3, ADD PHD zinc finger / DNMT3, cysteine rich ADD domain / DNMT3, cysteine rich ADD domain, GATA1-like zinc finger / ADD domain / ADD domain profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Vaccinia Virus protein VP39 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA / DNA (> 10) / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.00081756367 Å
データ登録者Gao, L. / Song, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R35GM119721 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Comprehensive structure-function characterization of DNMT3B and DNMT3A reveals distinctive de novo DNA methylation mechanisms
著者: Gao, L.
履歴
登録2019年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like
D: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B
E: CpGpT DNA (25-MER)
F: CpGpT DNA (25-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,96510
ポリマ－130,0126
非ポリマー9534
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)191.506, 191.506, 49.597
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31
Space group name HallP31

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要素

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DNA (cytosine-5)-methyltransferase ... , 2種, 4分子 ADBC

#1: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3B / Dnmt3b / DNA methyltransferase HsaIIIB / M.HsaIIIB


分子量: 33143.391 Da / 分子数: 2 / 変異: N779A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): DE3
参照: UniProt: Q9UBC3, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 3-like


分子量: 24163.705 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT3L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: Q9UJW3

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DNA鎖 , 1種, 2分子 EF

#3: DNA鎖 CpGpT DNA (25-MER)


分子量: 7698.969 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 3種, 25分子

#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.54 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl (pH 8.0), 200 mM MgCl2, 8% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→47.8765 Å / Num. obs: 40636 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 67.3761830965 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 8.52
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.984 / Num. unique obs: 4056 / CC1/2: 0.858

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PHENIX1.12_2829精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YX2

5yx2


解像度: 3.00081756367→47.8765 Å / SU ML: 0.486596651553 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97481947278 / 位相誤差: 28.5011384388
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258952836435 2001 4.93696183168 %
Rwork0.219453008919 38530 -
obs0.2213620728 40531 99.6214821187 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 87.9542643825 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.00081756367→47.8765 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7504 1020 64 21 8609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002934378576488947
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.52223110194312380
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03882716423911351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0027193220331423
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d25.43326041693277
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.00081756367-3.07580.4058088999461430.3476536601162722X-RAY DIFFRACTION98.3184625944
3.0758-3.1590.3283106635141440.3042182171822724X-RAY DIFFRACTION99.3762993763
3.159-3.25190.3636529903341440.3045443426692747X-RAY DIFFRACTION99.7584541063
3.2519-3.35690.3567023546131400.2883488097712807X-RAY DIFFRACTION99.7630331754
3.3569-3.47680.3352824919991420.2701565146462757X-RAY DIFFRACTION99.8622115053
3.4768-3.6160.275217124771400.2581119105032735X-RAY DIFFRACTION99.9304831422
3.616-3.78050.2914999125221460.2701490669142752X-RAY DIFFRACTION99.4850669413
3.7805-3.97970.2536626401031440.2294599876082749X-RAY DIFFRACTION99.79303208
3.9797-4.22890.2567177371841430.2013052892932761X-RAY DIFFRACTION99.9655765921
4.2289-4.55520.1996209639321420.1718901727212775X-RAY DIFFRACTION99.8288843258
4.5552-5.01320.2227442361941470.1738189698532762X-RAY DIFFRACTION100
5.0132-5.73750.2399047363891440.1945551510612721X-RAY DIFFRACTION99.9302406697
5.7375-7.22470.2574652835721400.2014943208082779X-RAY DIFFRACTION99.8631542935
7.2247-47.87650.2023662382461420.1828598047512739X-RAY DIFFRACTION98.969426314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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