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Yorodumi- PDB-6u60: Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6u60 | |||||||||
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Title | Crystal structure of prephenate dehydrogenase tyrA from Bacillus anthracis in complex with NAD and L-tyrosine | |||||||||
Components | Prephenate dehydrogenase | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / Structural Genomics / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID | |||||||||
Function / homology | Function and homology information prephenate dehydrogenase / prephenate dehydrogenase (NADP+) activity / prephenate dehydrogenase (NAD+) activity / tyrosine biosynthetic process / NAD+ binding / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Bacillus anthracis (anthrax bacterium) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1 Å | |||||||||
Authors | Shabalin, I.G. / Hou, J. / Kutner, J. / Grimshaw, S. / Christendat, D. / Anderson, W.F. / Minor, W. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID) | |||||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Febs J. / Year: 2020 Title: Structural and biochemical analysis of Bacillus anthracis prephenate dehydrogenase reveals an unusual mode of inhibition by tyrosine via the ACT domain. Authors: Shabalin, I.G. / Gritsunov, A. / Hou, J. / Slawek, J. / Miks, C.D. / Cooper, D.R. / Minor, W. / Christendat, D. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6u60.cif.gz | 309.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6u60.ent.gz | 248.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6u60.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6u60_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6u60_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
Data in XML | 6u60_validation.xml.gz | 30.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6u60_validation.cif.gz | 44.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u6/6u60 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u6/6u60 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uyyC 5v0sC 6cxdC 3gggS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.18430/M35USC / Data set type: diffraction image data |
Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ARG / Beg label comp-ID: ARG / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: _ / Auth seq-ID: 14 - 378 / Label seq-ID: 17 - 381
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-Components
#1: Protein | Mass: 42707.773 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus anthracis (anthrax bacterium) / Gene: tyrA, GBAA_2954 / Plasmid: pMCSG7 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q81P63, prephenate dehydrogenase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-NAD / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.22 Å3/Da / Density % sol: 44.52 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.2 Details: 0.2 ul of 12 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 5% Glycerol, 10 mM BME, 5 mM NAD and 20 mM Tyrosine were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite 2 condition #81 (0.1 M ...Details: 0.2 ul of 12 mg/ml protein in 20 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl, 5% Glycerol, 10 mM BME, 5 mM NAD and 20 mM Tyrosine were mixed with 0.2 ul of the MCSG Suite 2 condition #81 (0.1 M Potassium/Sodium phosphate pH=6.2, 0.2M Sodium chloride, 20% w/v PEG 1000) and equilibrated against 1.5 M NaCl solution in 96 Well 3 drop Crystallization Plate (Swissci). Before crystallization the protein was incubated with 1/50 v/v of 2 mg/ml chymotrypsin solution at 289 K for 3 hours |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.97856 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 18, 2015 / Details: Beryllium Lenses | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: DIAMOND (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97856 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 42991 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.965 / Net I/av σ(I): 27.8 / Net I/σ(I): 9.1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3GGG Resolution: 2.1→36.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / WRfactor Rfree: 0.2086 / WRfactor Rwork: 0.1511 / FOM work R set: 0.8284 / SU B: 11.542 / SU ML: 0.151 / SU R Cruickshank DPI: 0.2356 / SU Rfree: 0.1931 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.236 / ESU R Free: 0.193 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 176.42 Å2 / Biso mean: 36.389 Å2 / Biso min: 6.31 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→36.48 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Number: 10460 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Rms dev position: 0.13 Å / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.101→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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