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万見
- PDB-6tus: human XPG, Apo2 form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tus
タイトルhuman XPG, Apo2 form
要素(DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells) x 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / XPG nuclease domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / bubble DNA binding / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / response to UV / transcription-coupled nucleotide-excision repair / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair / enzyme activator activity ...nucleotide-excision repair complex / base-excision repair, AP site formation / bubble DNA binding / response to UV-C / RNA polymerase II complex binding / response to UV / transcription-coupled nucleotide-excision repair / DNA endonuclease activity / nucleotide-excision repair / enzyme activator activity / double-strand break repair via homologous recombination / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / single-stranded DNA binding / chromosome / double-stranded DNA binding / endonuclease activity / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region ...XPG/Rad2 endonuclease, eukaryotes / XPG protein signature 2. / XPG conserved site / XPG protein signature 1. / XPG/Rad2 endonuclease / XPG, N-terminal / XPG-I domain / XPG N-terminal domain / XPG I-region / Xeroderma pigmentosum G I-region / Xeroderma pigmentosum G N-region / Helix-hairpin-helix motif, class 2 / Helix-hairpin-helix class 2 (Pol1 family) motifs / 5'-3' exonuclease, C-terminal domain superfamily / PIN-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA excision repair protein ERCC-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ruiz, F.M. / Fernandez-Tornero, C.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: The crystal structure of human XPG, the xeroderma pigmentosum group G endonuclease, provides insight into nucleotide excision DNA repair.
著者: Gonzalez-Corrochano, R. / Ruiz, F.M. / Taylor, N.M.I. / Huecas, S. / Drakulic, S. / Spinola-Amilibia, M. / Fernandez-Tornero, C.
履歴
登録2020年1月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
B: DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,40710
ポリマ－81,6512
非ポリマー7578
水97354
1
A: DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2415
ポリマ－40,8611
非ポリマー3804
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1665
ポリマ－40,7901
非ポリマー3764
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.225, 134.225, 110.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z

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要素

#1: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein


分子量: 40860.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC5, ERCM2, XPG, XPGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28715, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 DNA repair protein complementing XP-G cells,DNA repair protein complementing XP-G cells / DNA excision repair protein ERCC-5 / Xeroderma pigmentosum group G-complementing protein


分子量: 40789.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERCC5, ERCM2, XPG, XPGC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28715, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.76 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% PEG 3350, 100 mM Bis-Tris pH 6.5, 200 mM Amm. Sulfate.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9787 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9787 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→47.85 Å / Num. obs: 35554 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 72.56 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / Num. unique obs: 3887 / CC1/2: 0.439

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6TUR

6tur


解像度: 2.5→47.85 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 888 2.5 %
Rwork0.2029 34605 -
obs0.2038 35493 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 174.81 Å2 / Biso mean: 82.0475 Å2 / Biso min: 43.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→47.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4726 0 43 54 4823
Biso mean--115 80.43 -
残基数----583
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.660.35671440.30565600574499
2.66-2.860.30861460.285856885834100
2.86-3.150.3021460.256157045850100
3.15-3.610.26541470.229157515898100
3.61-4.540.1931490.180458085957100
4.54-47.850.22491560.178360546210100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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