[日本語] English
- PDB-6tmr: Mokola virus glycoprotein, monomeric post-fusion conformation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tmr
タイトルMokola virus glycoprotein, monomeric post-fusion conformation
要素Glycoprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / rhabdovirus / mokola virus / envelope protein / glycoprotein / membrane fusion / receptor binding / class III fusion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


viral envelope / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Rhabdovirus glycoprotein G PH domain / : / Rhabdovirus spike glycoprotein G central domain / Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein fusion domain
類似検索 - ドメイン・相同性
TERBIUM(III) ION / Glycoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mokola virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.893 Å
データ登録者Belot, L. / Roche, S. / Legrand, P. / Gaudin, Y. / Albertini, A.
資金援助1件
組織認可番号
French National Research AgencyANR CE11 MOBARHE
引用ジャーナル: Plos Pathog. / : 2020
タイトル: Crystal structure of Mokola virus glycoprotein in its post-fusion conformation.
著者: Belot, L. / Ouldali, M. / Roche, S. / Legrand, P. / Gaudin, Y. / Albertini, A.A.
履歴
登録2019年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年3月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9248
ポリマ-52,7501
非ポリマー1,1757
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area21380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.279, 81.951, 231.337
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Glycoprotein


分子量: 52749.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mokola virus (ウイルス) / 細胞株 (発現宿主): S2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P0C572
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物
ChemComp-TB / TERBIUM(III) ION


分子量: 158.925 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Tb / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 4000, sodium acetate, hepes

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.648727 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.648727 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.893→45.225 Å / Num. obs: 31149 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.92 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.135 / Net I/σ(I): 10.16
Reflection scaleGroup code: 1
反射 シェル解像度: 2.893→3.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.95 / Num. unique obs: 4917 / CC1/2: 0.798

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXDE位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.893→45.225 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.92 / 位相誤差: 29.18 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2783 1465 5.11 %
Rwork0.2264 27188 -
obs0.229 28653 91.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 208.5 Å2 / Biso mean: 76.9419 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.893→45.225 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3108 0 20 0 3128
Biso mean--119.04 --
残基数----393
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8933-2.99670.3817880.3476160654
2.9967-3.11660.38091430.3404221475
3.1166-3.25840.42371420.3032262789
3.2584-3.43020.29711420.2817291698
3.4302-3.6450.26681810.24922935100
3.645-3.92630.30341730.22112979100
3.9263-4.32110.24621480.20043001100
4.3211-4.94570.23421600.18132934100
4.9457-6.22850.27921400.21133007100
6.2285-45.2250.24111480.2072969100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.6215 Å / Origin y: 11.4009 Å / Origin z: 62.4929 Å
111213212223313233
T0.375 Å20.0078 Å2-0.0624 Å2-0.4592 Å20.025 Å2--0.3667 Å2
L0.6437 °2-0.3619 °2-0.0158 °2-1.1888 °20.7782 °2--3.4956 °2
S-0.4049 Å °-0.1014 Å °0.0831 Å °0.1659 Å °0.3652 Å °0.1502 Å °-0.027 Å °-0.1282 Å °0.0286 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 501
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 3
3X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 6

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る