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Yorodumi- PDB-6thb: Receptor binding domain of the Cedar Virus attachment glycoprotein (G) -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6thb | |||||||||||||||||||||
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Title | Receptor binding domain of the Cedar Virus attachment glycoprotein (G) | |||||||||||||||||||||
Components | Attachment glycoprotein | |||||||||||||||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / Receptor-binding / attachment / glycoprotein / beta-propeller | |||||||||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information exo-alpha-sialidase activity / host cell surface receptor binding / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||||||||||||||
Biological species | Cedar virus | |||||||||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.78 Å | |||||||||||||||||||||
Authors | Pryce, R. / Rissanen, I. / Harlos, K. / Bowden, T. | |||||||||||||||||||||
Funding support | United Kingdom, United States, 6items
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Citation | Journal: Life Sci Alliance / Year: 2020 Title: A key region of molecular specificity orchestrates unique ephrin-B1 utilization by Cedar virus. Authors: Pryce, R. / Azarm, K. / Rissanen, I. / Harlos, K. / Bowden, T.A. / Lee, B. | |||||||||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6thb.cif.gz | 358.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6thb.ent.gz | 297.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6thb.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6thb_validation.pdf.gz | 3.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6thb_full_validation.pdf.gz | 3.6 MB | Display | |
Data in XML | 6thb_validation.xml.gz | 18.6 KB | Display | |
Data in CIF | 6thb_validation.cif.gz | 27.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/th/6thb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/th/6thb | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6thgC 2vwdS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 48820.957 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Cedar virus / Plasmid: pHL-sec / Cell line (production host): HEK293T / Organ (production host): Kidney / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: A0A185KRV2, UniProt: J7H333*PLUS #2: Sugar | ChemComp-NAG / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 5% (w/v) polyethylene glycol 6000, 0.1 M MES pH 6.0 |
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-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I02 / Wavelength: 0.9795 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: May 26, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.78→58 Å / Num. obs: 65603 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 20.5 % / Biso Wilson estimate: 69.3 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 15.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.78→2.85 Å / Redundancy: 19.5 % / Rmerge(I) obs: 1.776 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 4849 / CC1/2: 0.777 / Rpim(I) all: 0.412 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2VWD Resolution: 2.78→49.241 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 24.87
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 205.71 Å2 / Biso mean: 86.284 Å2 / Biso min: 31.88 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.78→49.241 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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