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- PDB-1gs0: Crystal structure of the catalytic fragment of murine poly(ADP-ri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gs0
タイトルCrystal structure of the catalytic fragment of murine poly(ADP-ribose) polymerase-2
要素POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2
キーワードTRANSFERASE / CATALYTIC FRAGMENT / POLYMERASE TRANSFERASE / NUCLEAR PROTEIN / DNA-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BE2 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE18 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / response to oxygen-glucose deprivation / Formation of Incision Complex in GG-NER / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding ...NAD+-histone H2BE2 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE18 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / response to oxygen-glucose deprivation / Formation of Incision Complex in GG-NER / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotidyltransferase activity / base-excision repair / damaged DNA binding / DNA repair / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Oliver, A.W. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Fragment of Murine Poly(Adp-Ribose) Polymerase-2
著者: Oliver, A.W. / Ame, J.C. / Roe, S.M. / Good, V. / De Murcia, G. / Pearl, L.H.
履歴
登録2001年12月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年12月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2
B: POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,3952
ポリマ－79,3952
非ポリマー00
水1,35175
1
A: POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6981
ポリマ－39,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6981
ポリマ－39,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.650, 85.820, 139.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 POLY (ADP-RIBOSE) POLYMERASE-2 / PARP-2 / NAD(+) ADP-RIBOSYLTRANSFERASE-2 / POLY (ADP-RIBOSE) SYNTHETASE-2 / PADPRT-2


分子量: 39697.707 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 207-557 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O88554, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細INVOLVED IN THE RESPONSE TO DNA DAMAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 100 MM TRIS-HCL PH 8.0, 9% PEG 8000
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
124 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
3100 mM1dropNaCl
49 %PEG80001reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9792
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 206775 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 85 Å2 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.255 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. obs: 25407 / Rmerge(I) obs: 0.073
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.255

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EFY

1efy


解像度: 2.8→29.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 727909.41 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE LOOP CONTAINING RESIDUES 325 - 330 WAS NOT MODELLED DUE TO POOR ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1225 4.8 %RANDOM
Rwork0.244 ---
obs0.244 25358 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 37.9173 Å2 / ksol: 0.3115 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 65.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.64 Å20 Å20 Å2
2--4.09 Å20 Å2
3----6.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.46 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5461 0 0 75 5536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.439 201 4.8 %
Rwork0.403 3963 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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