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- PDB-4gv7: Human ARTD1 (PARP1) - Catalytic domain in complex with inhibitor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gv7
タイトルHuman ARTD1 (PARP1) - Catalytic domain in complex with inhibitor ME0328
要素Poly [ADP-ribose] polymerase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / NAD / ADP-RIBOSE / PARP1 / ARTD1 / ARTD TRANSFERASE DOMAIN / ADP-RIBOSYLATION / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX / ADP-RIBOSE TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep ...NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of myofibroblast differentiation / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of base-excision repair / positive regulation of single strand break repair / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / response to aldosterone / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / NAD+ ADP-ribosyltransferase / signal transduction involved in regulation of gene expression / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / mitochondrial DNA repair / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of mitochondrial depolarization / cellular response to zinc ion / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / nuclear replication fork / decidualization / protein autoprocessing / R-SMAD binding / site of DNA damage / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / macrophage differentiation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / enzyme activator activity / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / protein-DNA complex / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein modification process / Dual Incision in GG-NER / positive regulation of protein localization to nucleus / Formation of Incision Complex in GG-NER / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / NAD binding / cellular response to amyloid-beta / cellular response to UV / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / damaged DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / innate immune response / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methylquinazolin-4(3H)-one / Poly [ADP-ribose] polymerase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Lindgren, A.E.G. / Ekblad, T. / Spjut, S. / Andersson, C.D. / Weigelt, J. / Linusson, A. / Elofsson, M. / Schuler, H.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: PARP Inhibitor with Selectivity Toward ADP-Ribosyltransferase ARTD3/PARP3
著者: Lindgren, A.E.G. / Karlberg, T. / Thorsell, A.G. / Hesse, M. / Spjut, S. / Ekblad, T. / Andersson, C.D. / Pinto, A.F. / Weigelt, J. / Hottiger, M.O. / Linusson, A. / Elofsson, M. / Schuler, H.
履歴
登録2012年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月16日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,4408
ポリマ－160,8004
非ポリマー6414
水00
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3602
ポリマ－40,2001
非ポリマー1601
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3602
ポリマ－40,2001
非ポリマー1601
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3602
ポリマ－40,2001
非ポリマー1601
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3602
ポリマ－40,2001
非ポリマー1601
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.050, 49.430, 183.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / PARP-1


分子量: 40199.949 Da / 分子数: 4 / 断片: Catalytic domain, UNP residues 662-1011' / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP1 / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P09874, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MEW / 2-methylquinazolin-4(3H)-one


分子量: 160.173 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H8N2O
配列の詳細THIS SEQUENCE IS NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2M KSCN, 0.1M Bis-tris-propane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月25日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→30 Å / Num. all: 34835 / Num. obs: 34935 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 69.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rsym value: 0.109 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.89→2.9 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.564 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 376 / Rsym value: 0.616 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.11.2精密化
autoPROCデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3L3M

3l3m


解像度: 2.89→27.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9164 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8489 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2858 1747 5.02 %RANDOM
Rwork0.2114 ---
all0.2152 34817 --
obs0.2152 34817 99.67 %-
原子変位パラメータBiso mean: 61.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.2849 Å20 Å25.1537 Å2
2--3.2133 Å20 Å2
3---1.0716 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.554 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→27.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10940 0 48 0 10988
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5292SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes308HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1584HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11200HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1452SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12680SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d11200HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15120HARMONIC21.18
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.76
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.76
LS精密化 シェル解像度: 2.89→2.98 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3738 152 5.29 %
Rwork0.2491 2719 -
all0.2555 2871 -
obs--99.67 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49230.3863-0.66162.354-0.03081.9836-0.047-0.39510.0506-0.01540.0414-0.2192-0.05960.45350.0055-0.02220.0371-0.01360.0082-0.082-0.21628.5051-8.850769.6787
21.6397-0.05680.55972.00090.67821.7493-0.1817-0.2991-0.04980.19040.03370.4720.0842-0.34740.148-0.0141-0.01520.0941-0.10110.1072-0.0905-30.09778.227162.6278
31.29560.2750.29021.61850.45192.1226-0.28130.0346-0.0326-0.79650.3169-0.5434-0.5540.486-0.03560.493-0.2820.3677-0.3034-0.1365-0.282618.9886-13.563627.8101
40.8236-0.32290.22320.94210.21731.3097-0.15110.08820.0076-0.94380.05750.38-0.2125-0.31790.09350.6477-0.1956-0.1367-0.26680.0431-0.2437-25.986513.48119.7627
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A663 - 1010
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B663 - 1010
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C663 - 1010
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D663 - 1010

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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