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- PDB-5a08: X-ray structure of the mannosyltransferase Ktr4p from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a08
タイトルX-ray structure of the mannosyltransferase Ktr4p from S. cerevisiae
要素PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4
キーワードTRANSFERASE / GOLGI APPARATUS / MANNOSYLTRANSFERASES / GT-A / MEMBRANE PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-1,2-mannosyltransferase activity / mannosyltransferase activity / cell wall mannoprotein biosynthetic process / fungal-type vacuole / protein O-linked glycosylation / protein N-linked glycosylation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi apparatus / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 15 / Glycolipid 2-alpha-mannosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Probable mannosyltransferase KTR4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Possner, D.D.D. / Guy, J.E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structure of the Glycosyltransferase Ktr4P from Saccharomyces Cerevisiae
著者: Possner, D.D.D. / Claesson, M. / Guy, J.E.
履歴
登録2015年4月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月2日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4
B: PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6917
ポリマ－102,4532
非ポリマー2385
水8,971498
1
B: PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4065
ポリマ－51,2261
非ポリマー1794
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2852
ポリマ－51,2261
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.198, 102.368, 156.908
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: TYR / End label comp-ID: TYR / Refine code: _ / Auth seq-ID: 71 - 464 / Label seq-ID: 41 - 434

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.7453, 0.6631, 0.0689), (0.663, -0.7481, 0.02776), (0.06996, 0.02499, -0.9972)
ベクター: -11.8, 34.74, -35.1)

-
要素

#1: タンパク質 PROBABLE MANNOSYLTRANSFERASE KTR4 / KTR4P


分子量: 51226.426 Da / 分子数: 2 / 断片: LUMENAL PART, RESIDUES 33-464 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PNIC28-BSA4 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): ROSETTA-GAMI 2
参照: UniProt: P38131, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 498 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 0.1M NA-CACODYLATE, PH 6.5 0.2M CAOAC 18% (W/V) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月17日 / 詳細: KB MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 49674 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S4N

1s4n


解像度: 2.21→85.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.68 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.225 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20273 2420 4.9 %RANDOM
Rwork0.16311 ---
obs0.16502 47109 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.972 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→85.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6538 0 11 498 7047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0196785
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.025960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6841.9379224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.122313789
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4365792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.92125.038393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.707151118
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1181528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2923
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0217821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021667
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2770.22254
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.26370
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2020.23489
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23333
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2234
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.080.23
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.4610.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3930.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1960.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.4460.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1112.3053137
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1112.3053134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0823.4473917
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.122.5863648
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.823.7515300
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 23965 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.09 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1B
2A
LS精密化 シェル解像度: 2.206→2.263 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.253 181 -
Rwork0.233 3293 -
obs--96.26 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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