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- PDB-6thg: Cedar Virus attachment glycoprotein (G) in complex with human eph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6thg
タイトルCedar Virus attachment glycoprotein (G) in complex with human ephrin-B1
要素
  • Attachment glycoprotein
  • Ephrin-B1
キーワードVIRAL PROTEIN / attachment glycoprotein / beta-propeller / ephrin-B1 / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of autophagosome assembly / embryonic pattern specification / EPH-Ephrin signaling / neural crest cell migration / Ephrin signaling / exo-alpha-sialidase activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation ...regulation of autophagosome assembly / embryonic pattern specification / EPH-Ephrin signaling / neural crest cell migration / Ephrin signaling / exo-alpha-sialidase activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / T cell proliferation / T cell costimulation / ephrin receptor binding / EPHB-mediated forward signaling / axon guidance / cell-cell signaling / presynaptic membrane / cell adhesion / host cell surface receptor binding / membrane raft / symbiont entry into host cell / synapse / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular exosome / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase ...Ephrin-B ectodomain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Sialidase superfamily / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
Attachment glycoprotein / Attachment glycoprotein / Ephrin-B1
類似検索 - 構成要素
生物種Cedar virus (ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.074 Å
データ登録者Pryce, R. / Rissanen, I. / Harlos, K. / Bowden, T.
資金援助 英国, 米国, 6件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/L009528/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/S007555/1 英国
Wellcome Trust203141/Z/16Z 英国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI123449 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI069317 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI115226 米国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2020
タイトル: A key region of molecular specificity orchestrates unique ephrin-B1 utilization by Cedar virus.
著者: Pryce, R. / Azarm, K. / Rissanen, I. / Harlos, K. / Bowden, T.A. / Lee, B.
履歴
登録2019年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Attachment glycoprotein
D: Ephrin-B1
A: Attachment glycoprotein
E: Attachment glycoprotein
G: Attachment glycoprotein
I: Attachment glycoprotein
C: Ephrin-B1
F: Ephrin-B1
H: Ephrin-B1
J: Ephrin-B1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,59940
ポリマ－330,34810
非ポリマー10,25130
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The ephrin-B1 complex with CedV-G is stable on SEC and is validated by cellular binding assays.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)112.796, 138.435, 235.394
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and resid 211 through 633)
21(chain B and resid 211 through 629)
31(chain E and resid 211 through 629)
41(chain G and resid 211 through 633)
51(chain I and resid 211 through 633)
12(chain C and resid 31 through 164)
22(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...
32(chain F and resid 31 through 164)
42(chain H and resid 31 through 164)
52(chain J and resid 31 through 164)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and resid 211 through 633)A211 - 633
211(chain B and resid 211 through 629)B211 - 629
311(chain E and resid 211 through 629)E211 - 629
411(chain G and resid 211 through 633)G211 - 633
511(chain I and resid 211 through 633)I211 - 633
112(chain C and resid 31 through 164)C31 - 164
212(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D31 - 65
222(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D66 - 67
232(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D31 - 171
242(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D31 - 171
252(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D31 - 171
262(chain D and (resid 31 through 65 or (resid 66...D31 - 171
312(chain F and resid 31 through 164)F31 - 164
412(chain H and resid 31 through 164)H31 - 164
512(chain J and resid 31 through 164)J31 - 164

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
Attachment glycoprotein


分子量: 48820.957 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cedar virus (ウイルス) / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A0A185KRV2, UniProt: J7H333*PLUS
#2: タンパク質
Ephrin-B1 / EFL-3 / ELK ligand / ELK-L / EPH-related receptor tyrosine kinase ligand 2 / LERK-2


分子量: 17248.686 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EFNB1, EFL3, EPLG2, LERK2 / プラスミド: pHL-sec / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P98172
#3: 多糖
beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25% polyethylene glycol 1500 (w/v), 0.1 M PCB (sodium propionate, sodium cacodylate, and BIS-TRIS propane) pH 5.0, and 0.02 M cadmium chloride dihydrate.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.07→70.17 Å / Num. obs: 30120 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 122.57 Å2 / CC1/2: 0.965 / Rmerge(I) obs: 0.407 / Rpim(I) all: 0.173 / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 4.07→4.14 Å / Rmerge(I) obs: 2.192 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 1373 / CC1/2: 0.359 / Rpim(I) all: 0.914 / % possible all: 92.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6THB

6thb


解像度: 4.074→69.218 Å / SU ML: 0.66 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.39
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3141 1473 4.9 %
Rwork0.2759 --
obs0.2778 30051 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 385.92 Å2 / Biso mean: 152.7932 Å2 / Biso min: 79.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 4.074→69.218 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22104 0 668 0 22772
Biso mean--175.38 --
残基数----2763
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A10416X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
12B10416X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
13E10416X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
14G10416X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
15I10416X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
21C3355X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
22D3355X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
23F3355X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
24H3355X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
25J3355X-RAY DIFFRACTION8.439TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
4.0745-4.2060.39241290.3542245696
4.206-4.35630.351220.33122587100
4.3563-4.53070.32621440.32548100
4.5307-4.73680.28631450.27722553100
4.7368-4.98650.29911470.26442558100
4.9865-5.29880.30941220.26712589100
5.2988-5.70780.34341440.28032594100
5.7078-6.28180.31021340.27912628100
6.2818-7.190.33181250.27752613100
7.19-9.05540.29951330.27062660100
9.0554-69.2180.29491280.2442792100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.29250.3017-0.65823.021-1.04434.34070.143-0.0676-0.4180.2219-0.2067-0.11430.0170.23570.0360.5279-0.1168-0.11920.96050.0921.4418-48.2811-48.136334.7248
22.38932.6844-1.58474.48431.17088.5025-0.05530.6916-0.3471-0.08680.21640.2295-0.0933-0.9118-0.18690.524-0.084-0.15461.27490.01791.5945-75.5597-52.797520.7184
33.28720.69080.32294.1925-0.14371.92510.06620.1545-0.235-0.1855-0.21480.04340.26080.25440.15540.55320.09160.02791.3180.05571.6554-60.0465-23.122-8.3886
41.03020.01760.82042.0361-0.29044.86010.13180.0920.0164-0.02970.06630.1326-0.4786-0.3785-0.15870.76970.1482-0.04110.8057-0.0881.2022-37.923121.02738.4345
51.44640.92.03312.35210.83822.14610.20210.11280.13441.98990.5061-1.00571.56691.6528-0.38662.35410.7666-0.61891.8239-0.34541.6208-4.177-20.671656.3673
61.43870.89731.29586.75744.81913.90020.44470.3615-0.2436-3.00340.5938-1.8896-2.1681-0.406-0.32642.30110.18520.86251.0624-0.11311.5472-32.55620.7226-12.6751
74.71531.22082.24412.9303-0.24774.29061.0149-0.91241.9641.1858-0.30860.3107-1.2389-0.3556-0.64620.89520.09510.40151.2496-0.1211.762-75.0136-15.934817.6637
81.5054-1.0484-2.00683.5373-2.30755.28770.1715-0.08820.35220.51850.2701-0.8681-0.88530.4606-0.38580.7399-0.2950.1341.2563-0.23361.7115-7.412816.100639.3273
95.6738-1.5414-2.12446.4815-1.17768.7883-0.1357-0.1567-0.1092-0.67660.3228-0.01230.24570.9071-0.18571.0536-0.1823-0.19240.9524-0.08990.9065-21.8787-14.195331.9271
102.3311-3.42520.04824.2016-0.07382.38060.611-0.0854-0.0846-0.612-0.842-0.61480.24950.0622-0.04971.7668-0.49790.76451.7648-0.19042.1284-3.648813.53-22.7685
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'B' and resid 207 through 625)B207 - 625
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'D' and resid 32 through 166)D32 - 166
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'A' and resid 208 through 625)A208 - 625
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'E' and resid 211 through 640)E211 - 640
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'G' and resid 211 through 625)G211 - 625
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'I' and resid 209 through 625)I210 - 625
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'C' and resid 31 through 167)C31 - 167
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'F' and resid 31 through 167)F31 - 167
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'H' and resid 31 through 164)H31 - 164
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 31 through 166)J31 - 166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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