[日本語] English
万見
- PDB-6tfi: PXR IN COMPLEX WITH THROMBIN INHIBITOR COMPOUND 17 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tfi
タイトルPXR IN COMPLEX WITH THROMBIN INHIBITOR COMPOUND 17
要素Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1
キーワードTRANSCRIPTION / PXR / SRC-1 / CYP3A4 INDUCTION / PK OPTIMIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development ...cellular response to molecule of bacterial origin / intestinal epithelial structure maintenance / intermediate filament cytoskeleton / labyrinthine layer morphogenesis / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by galactose / regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of female receptivity / xenobiotic transport / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / hypothalamus development / male mating behavior / steroid metabolic process / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / Synthesis of bile acids and bile salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / nuclear retinoid X receptor binding / xenobiotic catabolic process / response to retinoic acid / progesterone receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cellular response to hormone stimulus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / Recycling of bile acids and salts / histone acetyltransferase / estrous cycle / intracellular receptor signaling pathway / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / estrogen receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / lactation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / xenobiotic metabolic process / positive regulation of neuron differentiation / cerebellum development / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / hippocampus development / response to progesterone / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / nuclear estrogen receptor binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / cerebral cortex development / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / male gonad development / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / response to estradiol / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / cell differentiation / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / protein dimerization activity / nuclear body / positive regulation of apoptotic process / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : ...Nuclear receptor coactivator 1 / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / : / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-N6H / PHOSPHATE ION / Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2 / Nuclear receptor coactivator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Puetter, V.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Design, Synthesis, and Pharmacological Characterization of a Neutral, Non-Prodrug Thrombin Inhibitor with Good Oral Pharmacokinetics.
著者: Hillisch, A. / Gericke, K.M. / Allerheiligen, S. / Roehrig, S. / Schaefer, M. / Tersteegen, A. / Schulz, S. / Lienau, P. / Gnoth, M. / Puetter, V. / Hillig, R.C. / Heitmeier, S.
履歴
登録2019年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1
B: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,74613
ポリマ－78,3682
非ポリマー1,37811
水6,485360
1
A: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5815
ポリマ－39,1841
非ポリマー3974
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,1658
ポリマ－39,1841
非ポリマー9817
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.356, 88.964, 105.658
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: _ / Auth seq-ID: 142 - 459 / Label seq-ID: 24 - 341

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Nuclear receptor subfamily 1 group I member 2,Nuclear receptor coactivator 1 / Orphan nuclear receptor PAR1 / Orphan nuclear receptor PXR / Pregnane X receptor / Steroid and ...Orphan nuclear receptor PAR1 / Orphan nuclear receptor PXR / Pregnane X receptor / Steroid and xenobiotic receptor / SXR / NCoA-1 / Class E basic helix-loop-helix protein 74 / bHLHe74 / Protein Hin-2 / RIP160 / Renal carcinoma antigen NY-REN-52 / Steroid receptor coactivator 1 / SRC-1


分子量: 39184.035 Da / 分子数: 2 / 変異: K129G / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PXR, RESIDUES 129-434, K129G IS A CLONING ARTIFACT; LINKER; SRC-1, RESIDUES 678-700,PXR, RESIDUES 129-434, K129G IS A CLONING ARTIFACT; LINKER; SRC-1, RESIDUES 678-700
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NR1I2, PXR, NCOA1, BHLHE74, SRC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O75469, UniProt: Q15788, histone acetyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 371分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-N6H / [2-[(3-chlorophenyl)methylamino]-7-methoxy-1,3-benzoxazol-5-yl]-(2,2-dimethylmorpholin-4-yl)methanone


分子量: 429.897 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24ClN3O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 MICROLITER PROTEIN AT 12.1 MG/ML (IN 20 MILLIMOLAR TRIS PH 7.8, 250 MILLIMOLAR NACL, 2.5 MILLIMOLAR EDTA, 5% (V/V) GLYCEROL, 5 MM DTT), PREINCUBATED WITH 25 MILLIMOLAR COMPOUND 17 (FROM 500 ...詳細: 1 MICROLITER PROTEIN AT 12.1 MG/ML (IN 20 MILLIMOLAR TRIS PH 7.8, 250 MILLIMOLAR NACL, 2.5 MILLIMOLAR EDTA, 5% (V/V) GLYCEROL, 5 MM DTT), PREINCUBATED WITH 25 MILLIMOLAR COMPOUND 17 (FROM 500 MILLIMOLAR STOCK IN DMSO) for 24 hours at 277 K, MIXED WITH 1 MICROLITER OF RESERVOIR (100 MILLIMOLAR IMIDAZOLE PH 8.0, 20 % (V/V) MPD). CRYO BUFFER 100 MILLIMOLAR IMIDAZOLE PH 8.0, 30 % (V/V) MPD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→44.48 Å / Num. obs: 67925 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 5.07 % / Biso Wilson estimate: 39.61 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.059 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 17.15
反射 シェル解像度: 1.85→1.96 Å / 冗長度: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.82 / Num. unique obs: 10924 / CC1/2: 0.668 / Rrim(I) all: 0.977 / Rsym value: 0.878 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
XDSJune 17, 2015データ削減
XSCALEJune 17, 2015データスケーリング
REFMAC5.5.0102位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3HVL

3hvl


解像度: 1.85→44.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 5.569 / SU ML: 0.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19932 2101 3.1 %RANDOM
Rwork0.17192 ---
obs0.17276 65823 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.918 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.6 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.25 Å2-0 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→44.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4847 0 89 360 5296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0135185
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174914
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3081.6517002
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2651.57411398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1925635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.87321.75280
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.97815969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1371538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025686
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021110
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0813.0552447
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0813.0542446
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.676.8273068
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6696.8293069
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.2093.5882738
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.2083.592739
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.6257.7493920
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.44338.3465987
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.40437.9445911
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9742 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.1 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.849→1.897 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 154 -
Rwork0.301 4821 -
obs--97.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7286-0.2822-0.51480.46510.11991.351-0.01080.0765-0.0316-0.0259-0.13910.0309-0.1509-0.07970.14990.06330.0141-0.00020.0446-0.0150.07169.15728.50830.275
215.841-4.9965-1.49777.16-1.01087.1271-0.28120.9102-0.2728-0.065-0.07860.30050.767-0.6110.35980.0913-0.0430.01480.2261-0.15460.14311.61612.01518.363
31.5920.3640.15020.6578-0.53340.66370.0795-0.0854-0.09630.0118-0.0214-0.03560.04570.025-0.05810.0586-0.0114-0.01830.0597-0.00780.054954.14942.1147.773
41.6784-1.59054.7413.5942-1.750517.12560.04240.15690.10370.2543-0.0327-0.43610.71690.5231-0.00970.3549-0.05280.13130.127-0.15070.272555.77427.884-8.246
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A142 - 434
2X-RAY DIFFRACTION2A443 - 460
3X-RAY DIFFRACTION3B138 - 431
4X-RAY DIFFRACTION4B444 - 461

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る