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万見
- PDB-6t9q: Crystal structure of the second, C-terminal repeat of the DNA-bin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6t9q
タイトルCrystal structure of the second, C-terminal repeat of the DNA-binding domain of human TImeless
要素Protein timeless homolog
キーワードREPLICATION / DNA-binding / 3-helix bundle / tandem repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to bleomycin / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / cell cycle phase transition / cellular response to cisplatin / cellular response to hydroxyurea / replication fork protection complex / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / branching morphogenesis of an epithelial tube ...cellular response to bleomycin / detection of abiotic stimulus / replication fork arrest / cell cycle phase transition / cellular response to cisplatin / cellular response to hydroxyurea / replication fork protection complex / DNA replication checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / branching morphogenesis of an epithelial tube / replication fork processing / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / lung development / morphogenesis of an epithelium / enzyme activator activity / regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA damage response / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Timeless, C-terminal / Timeless PAB domain / Timeless, N-terminal / Timeless / Timeless protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein timeless homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Pellegrini, L. / Holzer, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust104641/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2020
タイトル: Timeless couples G-quadruplex detection with processing by DDX11 helicase during DNA replication.
著者: Lerner, L.K. / Holzer, S. / Kilkenny, M.L. / Svikovic, S. / Murat, P. / Schiavone, D. / Eldridge, C.B. / Bittleston, A. / Maman, J.D. / Branzei, D. / Stott, K. / Pellegrini, L. / Sale, J.E.
履歴
登録2019年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein timeless homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8761
ポリマ－7,8761
非ポリマー00
水2,378132
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.407, 55.407, 41.659
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Protein timeless homolog / hTIM


分子量: 7876.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The DP dipeptide at the start of the sequence is part of the leftover of the expression tag after protease cleavage
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIMELESS, TIM, TIM1, TIMELESS1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNS1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 132 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.52 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 200mM Sodium formate 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→31.46 Å / Num. obs: 25072 / % possible obs: 96.33 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 11.3 Å2 / CC1/2: 0.975 / Rmerge(I) obs: 0.1377 / Rpim(I) all: 0.06851 / Rrim(I) all: 0.1543 / Net I/σ(I): 6.82
反射 シェル解像度: 1.15→1.191 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.4873 / Mean I/σ(I) obs: 1.36 / Num. unique obs: 1920 / CC1/2: 0.464 / Rpim(I) all: 0.4274 / Rrim(I) all: 0.6505 / % possible all: 74.84

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX1.16-3549精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.15→31.46 Å / SU ML: 0.1255 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.4928
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1547 1267 5.07 %
Rwork0.128 --
obs0.1294 24985 96.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 17.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→31.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数516 0 0 132 648
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0078534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9639715
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007291
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7066211
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.20.35191100.2642051X-RAY DIFFRACTION75.82
1.2-1.250.21391280.18232539X-RAY DIFFRACTION93.28
1.25-1.320.17791320.13472708X-RAY DIFFRACTION98.61
1.32-1.40.15311380.11882710X-RAY DIFFRACTION99.82
1.4-1.510.16331320.11122755X-RAY DIFFRACTION99.93
1.51-1.660.1381560.09952719X-RAY DIFFRACTION99.93
1.66-1.90.15511540.10762726X-RAY DIFFRACTION99.83
1.9-2.390.12551560.11512734X-RAY DIFFRACTION99.93
2.39-31.460.1541610.13792776X-RAY DIFFRACTION99.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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