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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6smu | |||||||||
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タイトル | Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in helical assembly (-13,12) | |||||||||
![]() | Gag protein | |||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / HIV / capsid / hexamer / helical assembly / curvature | |||||||||
機能・相同性 | ![]() integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus ...integrase activity / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / Minus-strand DNA synthesis / Plus-strand DNA synthesis / 2-LTR circle formation / Uncoating of the HIV Virion / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Early Phase of HIV Life Cycle / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / Binding and entry of HIV virion / viral life cycle / viral process / HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / Assembly Of The HIV Virion / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / Budding and maturation of HIV virion / exoribonuclease H activity / protein processing / host multivesicular body / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed DNA polymerase activity / viral capsid / host cell / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / peptidase activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / DNA binding / zinc ion binding / identical protein binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5 Å | |||||||||
![]() | Ni, T. / Gerard, S. / Zhao, G. / Ning, J. / Zhang, P. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Intrinsic curvature of the HIV-1 CA hexamer underlies capsid topology and interaction with cyclophilin A. 著者: Tao Ni / Samuel Gerard / Gongpu Zhao / Kyle Dent / Jiying Ning / Jing Zhou / Jiong Shi / Jordan Anderson-Daniels / Wen Li / Sooin Jang / Alan N Engelman / Christopher Aiken / Peijun Zhang / ![]() ![]() 要旨: The mature retrovirus capsid consists of a variably curved lattice of capsid protein (CA) hexamers and pentamers. High-resolution structures of the curved assembly, or in complex with host factors, ...The mature retrovirus capsid consists of a variably curved lattice of capsid protein (CA) hexamers and pentamers. High-resolution structures of the curved assembly, or in complex with host factors, have not been available. By devising cryo-EM methodologies for exceedingly flexible and pleomorphic assemblies, we have determined cryo-EM structures of apo-CA hexamers and in complex with cyclophilin A (CypA) at near-atomic resolutions. The CA hexamers are intrinsically curved, flexible and asymmetric, revealing the capsomere and not the previously touted dimer or trimer interfaces as the key contributor to capsid curvature. CypA recognizes specific geometries of the curved lattice, simultaneously interacting with three CA protomers from adjacent hexamers via two noncanonical interfaces, thus stabilizing the capsid. By determining multiple structures from various helical symmetries, we further revealed the essential plasticity of the CA molecule, which allows formation of continuously curved conical capsids and the mechanism of capsid pattern sensing by CypA. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 224.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 189.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 10246MC ![]() 6skkC ![]() 6skmC ![]() 6sknC ![]() 6slqC ![]() 6sluC ![]() 6y9vC ![]() 6y9wC ![]() 6y9xC ![]() 6y9yC ![]() 6y9zC ![]() 6yj5C ![]() 6zdjC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25606.383 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: gag / 発現宿主: ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: In vitro assembled HIV-1 capsid in tubular assembly in complex with CypA タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: Purified capsid protein were assembled in the presence of Cyclophilin A. |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 6500 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3488: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -28.68 ° / 軸方向距離/サブユニット: 6.44 Å / らせん対称軸の対称性: C2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31074 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 72.14 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 4XFX PDB chain-ID: A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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