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- PDB-6ay9: Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in compl... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ay9 | ||||||
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Title | Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in complex with CPSF6 peptide | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / HIV-1 capsid protein / hexamer / CPSF6 complex | ||||||
Function / homology | ![]() exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles ...exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / viral budding via host ESCRT complex / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / localization / Signaling by FGFR1 in disease / viral process / protein tetramerization / mRNA processing / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gres, A.T. / Kirby, K.A. / Sarafianos, S.G. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Multidisciplinary studies with mutated HIV-1 capsid proteins reveal structural mechanisms of lattice stabilization. Authors: Gres, A.T. / Kirby, K.A. / McFadden, W.M. / Du, H. / Liu, D. / Xu, C. / Bryer, A.J. / Perilla, J.R. / Shi, J. / Aiken, C. / Fu, X. / Zhang, P. / Francis, A.C. / Melikyan, G.B. / Sarafianos, S.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 82.9 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 430.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 10.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 13.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ayaC ![]() 6b2gC ![]() 6b2hC ![]() 6b2iC ![]() 6b2jC ![]() 6b2kC ![]() 4xfxS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
| x 6||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 25630.426 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 133-363 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 1283.472 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 276-287 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() | ||||
#3: Chemical | ChemComp-IOD / #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.99 % / Mosaicity: 0.13 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG3350, NaI, Sodium cacodylate, Glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 14, 2017 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.033203 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→47.03 Å / Num. obs: 9956 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 60.78 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 18.1 / Num. measured all: 55693 / Scaling rejects: 0 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4XFX Resolution: 2.5→47.03 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / Phase error: 29.59
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 170.31 Å2 / Biso mean: 75.0984 Å2 / Biso min: 31.27 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.5→47.03 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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