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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6b2g | ||||||
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Title | P38A mutant of HIV-1 capsid protein | ||||||
![]() | HIV-1 capsid protein | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / HIV-1 capsid protein / hexamer / P38A mutant | ||||||
Function / homology | ![]() viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity ...viral budding via host ESCRT complex / host multivesicular body / ISG15 antiviral mechanism / viral nucleocapsid / host cell cytoplasm / viral translational frameshifting / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gres, A.T. / Kirby, K.A. / Sarafianos, S.G. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Multidisciplinary studies with mutated HIV-1 capsid proteins reveal structural mechanisms of lattice stabilization. Authors: Gres, A.T. / Kirby, K.A. / McFadden, W.M. / Du, H. / Liu, D. / Xu, C. / Bryer, A.J. / Perilla, J.R. / Shi, J. / Aiken, C. / Fu, X. / Zhang, P. / Francis, A.C. / Melikyan, G.B. / Sarafianos, S.G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 79.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 425.5 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 427 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 10.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 13.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ay9C ![]() 6ayaC ![]() 6b2hC ![]() 6b2iC ![]() 6b2jC ![]() 6b2kC ![]() 4xfxS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
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1 | ![]()
| x 6||||||||
Unit cell |
|
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Components
#1: Protein | Mass: 25604.389 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 133-363 / Mutation: P38A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
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#2: Chemical | ChemComp-IOD / #3: Chemical | ChemComp-CL / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.75 Å3/Da / Density % sol: 55.29 % / Mosaicity: 0.14 ° |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: PEG3350, NaI, MIB, Glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 10, 2016 | ||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.407→46.64 Å / Num. obs: 10898 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 69.59 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.022 / Rrim(I) all: 0.068 / Net I/σ(I): 19.6 | ||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4XFX Resolution: 2.407→46.64 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.39 / Phase error: 33.55
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 177.35 Å2 / Biso mean: 93.4195 Å2 / Biso min: 55.83 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.407→46.64 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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