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- PDB-6slx: Fragment AZ-010 binding at the TAZpS89/14-3-3 sigma interface -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6slx
タイトルFragment AZ-010 binding at the TAZpS89/14-3-3 sigma interface
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • TAZpS89
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / protein protein interaction / fragment soaking / stabilization
機能・相同性
機能・相同性情報


kidney morphogenesis / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / Physiological factors / mesenchymal cell differentiation / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / heart process / hippo signaling / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / tissue homeostasis ...kidney morphogenesis / regulation of metanephric nephron tubule epithelial cell differentiation / RUNX3 regulates YAP1-mediated transcription / Physiological factors / mesenchymal cell differentiation / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / heart process / hippo signaling / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / tissue homeostasis / SMAD protein signal transduction / glomerulus development / Signaling by Hippo / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / stem cell division / negative regulation of fat cell differentiation / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / cilium assembly / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / bicellular tight junction / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / transcription coregulator activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / multicellular organism growth / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / transcription corepressor activity / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / transcription regulator complex / transcription coactivator activity / protein ubiquitination / regulation of cell cycle / nuclear body / cadherin binding / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain ...: / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-KM8 / 14-3-3 protein sigma / WW domain-containing transcription regulator protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.80004503053 Å
データ登録者Ottmann, C. / Wolter, M. / Guillory, X. / Genet, S. / Somsen, B. / Leysen, S. / Castaldi, P.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
European Commission オランダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2020
タイトル: Fragment-based Differential Targeting of PPI Stabilizer Interfaces.
著者: Guillory, X. / Wolter, M. / Leysen, S. / Neves, J.F. / Kuusk, A. / Genet, S. / Somsen, B. / Morrow, J.K. / Rivers, E. / van Beek, L. / Patel, J. / Goodnow, R. / Schoenherr, H. / Fuller, N. / ...著者: Guillory, X. / Wolter, M. / Leysen, S. / Neves, J.F. / Kuusk, A. / Genet, S. / Somsen, B. / Morrow, J.K. / Rivers, E. / van Beek, L. / Patel, J. / Goodnow, R. / Schoenherr, H. / Fuller, N. / Cao, Q. / Doveston, R.G. / Brunsveld, L. / Arkin, M.R. / Castaldi, P. / Boyd, H. / Landrieu, I. / Chen, H. / Ottmann, C.
履歴
登録2019年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: TAZpS89
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9063
ポリマ－29,6332
非ポリマー2731
水5,260292
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: TAZpS89
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: TAZpS89
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8136
ポリマ－59,2664
非ポリマー5472
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area5100 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area22130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.082, 111.839, 62.694
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28210.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド TAZpS89


分子量: 1422.439 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9GZV5*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-KM8 / ~{N}-[3-(5-carbamimidoylthiophen-3-yl)phenyl]propanamide


分子量: 273.353 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15N3OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.095 M Na-HEPES pH 7.1, 27% PEG400, 0.19 M Calcium chloride, 5% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.7315470763 Å / Num. obs: 26841 / % possible obs: 98.92 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 12.1370511407 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.0291 / Rrim(I) all: 0.04116 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.1347 / Mean I/σ(I) obs: 3.67 / Num. unique obs: 2391 / CC1/2: 0.953 / Rrim(I) all: 0.1905

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
PHENIX1.12_2829精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MHR

3mhr


解像度: 1.80004503053→41.7315470763 Å / SU ML: 0.179886565208 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.43781445993 / 位相誤差: 21.321600098
Rfactor反射数%反射
Rfree0.218266606659 2545 5.03183202183 %
Rwork0.178876024117 --
obs0.180850234176 26838 97.8562860349 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 16.1337139565 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.80004503053→41.7315470763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1857 0 19 292 2168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008520030592931943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9147056754242625
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0440563987194288
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00607468253791345
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.88054555091190
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.80004503053-1.83470.2579848889671040.2358778215792123X-RAY DIFFRACTION77.0588235294
1.8347-1.87210.3012616984831210.227349570992510X-RAY DIFFRACTION91.832460733
1.8721-1.91280.2205128105681530.2060697902832680X-RAY DIFFRACTION97.7908180877
1.9128-1.95730.2553065861231430.1801053841132633X-RAY DIFFRACTION98.3351044988
1.9573-2.00630.2091716861621300.1779823051922678X-RAY DIFFRACTION98.7341772152
2.0063-2.06050.2300190024681710.1670700143812681X-RAY DIFFRACTION99.0621743661
2.0605-2.12110.1592029626291190.1672389912412757X-RAY DIFFRACTION99.7571973639
2.1211-2.18960.2237776210481400.1674782790122721X-RAY DIFFRACTION100
2.1896-2.26790.1913407668361420.1656418781242732X-RAY DIFFRACTION100
2.2679-2.35860.2367001106321580.1669736716312724X-RAY DIFFRACTION100
2.3586-2.4660.2190070176711540.1741490611792737X-RAY DIFFRACTION100
2.466-2.5960.2258269140521410.1746181370142738X-RAY DIFFRACTION100
2.596-2.75860.2174872710571510.1876861983922700X-RAY DIFFRACTION99.9298983526
2.7586-2.97150.2824501454391500.1867803386442709X-RAY DIFFRACTION99.965034965
2.9715-3.27050.2659099524911440.1782022762822712X-RAY DIFFRACTION99.8950682057
3.2705-3.74340.1923296993191320.1628881122342777X-RAY DIFFRACTION100
3.7434-4.71530.1795125743471540.1603767417532702X-RAY DIFFRACTION99.9649982499
4.7153-41.73154707630.1967485829071380.2103049470122719X-RAY DIFFRACTION99.2013888889

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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