+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6ryu | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Nucleosome-CHD4 complex structure (two CHD4 copies) | |||||||||||||||
![]() |
| |||||||||||||||
![]() | TRANSCRIPTION / Complex / ATPase / chromatin / nucleosome / CHD family | |||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / NuRD complex / regulation of cell fate specification / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / helicase activity / HDACs deacetylate histones / double-strand break repair via homologous recombination / RNA polymerase II transcription regulator complex / histone deacetylase binding / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / histone binding / chromosome, telomeric region / Potential therapeutics for SARS / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / centrosome / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) ![]() | |||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | |||||||||||||||
![]() | Farnung, L. / Ochmann, M. / Cramer, P. | |||||||||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||||||||
![]() | ![]() タイトル: Nucleosome-CHD4 chromatin remodeler structure maps human disease mutations. 著者: Lucas Farnung / Moritz Ochmann / Patrick Cramer / ![]() 要旨: Chromatin remodeling plays important roles in gene regulation during development, differentiation and in disease. The chromatin remodeling enzyme CHD4 is a component of the NuRD and ChAHP complexes ...Chromatin remodeling plays important roles in gene regulation during development, differentiation and in disease. The chromatin remodeling enzyme CHD4 is a component of the NuRD and ChAHP complexes that are involved in gene repression. Here, we report the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of CHD4 engaged with a nucleosome core particle in the presence of the non-hydrolysable ATP analogue AMP-PNP at an overall resolution of 3.1 Å. The ATPase motor of CHD4 binds and distorts nucleosomal DNA at superhelical location (SHL) +2, supporting the 'twist defect' model of chromatin remodeling. CHD4 does not induce unwrapping of terminal DNA, in contrast to its homologue Chd1, which functions in gene activation. Our structure also maps CHD4 mutations that are associated with human cancer or the intellectual disability disorder Sifrim-Hitz-Weiss syndrome. | |||||||||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
ムービー |
![]() |
---|---|
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 590.4 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 433.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 75.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 117.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 10059MC ![]() 6ryrC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 721.2 Data #1: Unaligned multi-frame micrographs of NCP-CHD4 Dataset 1 [micrographs - multiframe] Data #2: Averaged and aligned micrographs Dataset 1 [micrographs - single frame] Data #3: Unaligned multi-frame micrographs of NCP-CHD4 Dataset 2 [micrographs - multiframe] Data #4: Averaged and aligned micrographs NCP-CHD4 Dataset 2 [micrographs - single frame] Data #5: Unaligned multi-frame micrographs of NCP-CHD4 Dataset 3 [micrographs - multiframe] Data #6: Averaged and aligned micrographs Dataset 3 [micrographs - single frame]) |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 |
|
-
要素
-タンパク質 , 5種, 10分子 AEBFCGDHWV
#1: タンパク質 | 分子量: 15435.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 14109.436 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | 分子量: 13655.948 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 219628.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
---|
-DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ
#5: DNA鎖 | 分子量: 45781.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
---|---|
#6: DNA鎖 | 分子量: 46203.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: ![]() ![]() |
-非ポリマー , 3種, 8分子 ![](data/chem/img/ANP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
#8: 化合物 | #9: 化合物 | #10: 化合物 | ChemComp-ZN / |
---|
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(組換発現) |
| ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 43 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: dev_3698: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 40233 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|