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- PDB-6rml: Crystal structure of TOPBP1 BRCT0,1,2 in complex with a 53BP1 pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rml
タイトルCrystal structure of TOPBP1 BRCT0,1,2 in complex with a 53BP1 phosphopeptide
要素
  • 53BP1
  • DNA topoisomerase 2-binding protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / BRCT domain Phosphopeptide recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / ubiquitin-modified histone reader activity / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of isotype switching / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / cellular response to X-ray / chromatin-protein adaptor activity / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling ...broken chromosome clustering / BRCA1-B complex / ubiquitin-modified histone reader activity / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of isotype switching / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / cellular response to X-ray / chromatin-protein adaptor activity / homologous recombination / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / mitotic DNA replication checkpoint signaling / DNA repair complex / DNA metabolic process / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / response to ionizing radiation / telomeric DNA binding / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / SUMOylation of transcription factors / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA replication initiation / chromosome organization / methylated histone binding / histone reader activity / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / replication fork / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / transcription coregulator activity / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / protein homooligomerization / PML body / kinetochore / double-strand break repair via nonhomologous end joining / spindle pole / p53 binding / actin cytoskeleton / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / chromosome / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / centrosome / DNA damage response / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain ...: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / : / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / : / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / : / : / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TP53-binding protein 1 / DNA topoisomerase 2-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Day, M. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC302/A14532 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Phosphorylation-mediated interactions with TOPBP1 couple 53BP1 and 9-1-1 to control the G1 DNA damage checkpoint.
著者: Bigot, N. / Day, M. / Baldock, R.A. / Watts, F.Z. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
履歴
登録2019年5月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
A: DNA topoisomerase 2-binding protein 1
C: 53BP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,5393
ポリマ－69,5393
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: assay for oligomerization, Fluorescence polarisation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area31010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.440, 84.440, 225.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 DNA topoisomerase 2-binding protein 1 / DNA topoisomerase II-beta-binding protein 1 / TopBP1 / DNA topoisomerase II-binding protein 1


分子量: 33891.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TOPBP1, KIAA0259 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92547
#2: タンパク質・ペプチド 53BP1


分子量: 1755.701 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12888*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.09 %
結晶化温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 10% w/v PEG 20 000 20% v/v PEG MME 550 0.03 M of each ethylene glycol 0.1 M MES/imidazole pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.81→69.55 Å / Num. obs: 23386 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.9 % / Net I/σ(I): 17.91
反射 シェル解像度: 2.81→2.91 Å / Num. unique obs: 2287

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解析

ソフトウェア
名称分類
PHENIX精密化
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XNH

2xnh


解像度: 2.81→69.55 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.37
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2597 1132 4.84 %
Rwork0.2229 --
obs0.2247 23383 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→69.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4593 0 0 0 4593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044706
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6676335
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1682862
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046691
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005798
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.81-2.93790.47681450.38792716X-RAY DIFFRACTION100
2.9379-3.09280.37581300.31372719X-RAY DIFFRACTION100
3.0928-3.28660.33131390.28622728X-RAY DIFFRACTION99
3.2866-3.54030.33971260.2662790X-RAY DIFFRACTION100
3.5403-3.89660.27981690.24322704X-RAY DIFFRACTION100
3.8966-4.46030.23261390.21342818X-RAY DIFFRACTION100
4.4603-5.61920.21311300.20242835X-RAY DIFFRACTION100
5.6192-69.57310.22991540.18922941X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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