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- PDB-6rb4: Crystal structure of the Pri1 subunit of human primase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rb4
タイトルCrystal structure of the Pri1 subunit of human primase
要素DNA primase small subunit
キーワードREPLICATION / Primase / DNA-dependent RNA polymerase / ATP / priming
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonucleotide binding / DNA primase AEP / DNA replication initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Telomere C-strand synthesis initiation / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication, synthesis of primer ...ribonucleotide binding / DNA primase AEP / DNA replication initiation / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / Telomere C-strand synthesis initiation / alpha DNA polymerase:primase complex / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / DNA replication, synthesis of primer / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Defective pyroptosis / DNA-directed RNA polymerase activity / magnesium ion binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA primase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kilkenny, M.L. / Pellegrini, L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustRG74868 英国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Structural Basis for Inhibition of Human Primase by Arabinofuranosyl Nucleoside Analogues Fludarabine and Vidarabine.
著者: Holzer, S. / Rzechorzek, N.J. / Short, I.R. / Jenkyn-Bedford, M. / Pellegrini, L. / Kilkenny, M.L.
履歴
登録2019年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0346
ポリマ－48,7211
非ポリマー3145
水8,377465
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint11 kcal/mol
Surface area18530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.659, 78.659, 148.335
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit / DNA primase 49 kDa subunit / p49


分子量: 48720.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRIM1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: P49642, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 465 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.76 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100mM Bis Tris propane pH 6.5, 24 % PEG 3350, 150 mM NaF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→44.5 Å / Num. obs: 75113 / % possible obs: 99.89 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.02722 / Net I/σ(I): 15.76
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.5433 / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / Num. unique obs: 7355 / CC1/2: 0.655 / % possible all: 99.35

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4BPU

4bpu


解像度: 1.5→44.498 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.96
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2148 3785 5.04 %
Rwork0.1929 --
obs0.1941 75090 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→44.498 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3260 0 17 465 3742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013485
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8444717
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9622111
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055492
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007608
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.5190.41781520.37172558X-RAY DIFFRACTION98
1.519-1.5390.37241310.36482592X-RAY DIFFRACTION100
1.539-1.56010.39591200.32852604X-RAY DIFFRACTION100
1.5601-1.58240.32621180.31262617X-RAY DIFFRACTION100
1.5824-1.6060.29421510.28842606X-RAY DIFFRACTION100
1.606-1.63110.35261430.28412598X-RAY DIFFRACTION100
1.6311-1.65780.27491370.27212596X-RAY DIFFRACTION100
1.6578-1.68640.28051340.27112624X-RAY DIFFRACTION100
1.6864-1.71710.32111350.2592611X-RAY DIFFRACTION100
1.7171-1.75010.28511550.25942611X-RAY DIFFRACTION100
1.7501-1.78580.24881230.24672623X-RAY DIFFRACTION100
1.7858-1.82460.29751430.23842603X-RAY DIFFRACTION100
1.8246-1.86710.25341390.24522632X-RAY DIFFRACTION100
1.8671-1.91380.29791370.23332620X-RAY DIFFRACTION100
1.9138-1.96550.25971500.23262612X-RAY DIFFRACTION100
1.9655-2.02340.25671360.21512624X-RAY DIFFRACTION100
2.0234-2.08870.2361350.20152622X-RAY DIFFRACTION100
2.0887-2.16330.23831380.1992642X-RAY DIFFRACTION100
2.1633-2.24990.24571270.19722658X-RAY DIFFRACTION100
2.2499-2.35230.20471430.18382629X-RAY DIFFRACTION100
2.3523-2.47630.20031390.18342679X-RAY DIFFRACTION100
2.4763-2.63150.20471660.17722617X-RAY DIFFRACTION100
2.6315-2.83460.2171430.17692669X-RAY DIFFRACTION100
2.8346-3.11980.20291440.17452686X-RAY DIFFRACTION100
3.1198-3.57110.19831520.16732718X-RAY DIFFRACTION100
3.5711-4.49850.16151450.14452740X-RAY DIFFRACTION100
4.4985-44.51750.15751490.17812914X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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