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万見
- PDB-6r25: Structure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r25
タイトルStructure of LSD2/NPAC-linker/nucleosome core particle complex: Class 3
要素
  • (DNA (147-MER)) x 2
  • (Histone H3) x 2
  • H2B
  • H4
  • Histone H2A
  • Lysine-specific histone demethylase 1B
  • NPAC
キーワードGENE REGULATION / Histone demethylation / chromatin reader / flavoenzyme / epigenetics / evolution of protein function / molecular recognition.
機能・相同性
機能・相同性情報


epigenetic programing of female pronucleus / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-L-lysine4 FAD-dependent demethylase / FAD-dependent H3K4me/H3K4me3 demethylase activity / genomic imprinting / chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / histone demethylase activity / nucleosome binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / FAD binding ...epigenetic programing of female pronucleus / [histone H3]-N6,N6-dimethyl-L-lysine4 FAD-dependent demethylase / FAD-dependent H3K4me/H3K4me3 demethylase activity / genomic imprinting / chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / histone demethylase activity / nucleosome binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / FAD binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / HDMs demethylate histones / NAD binding / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / NADP binding / nucleosome assembly / histone binding / oxidoreductase activity / protein heterodimerization activity / chromatin binding / chromatin / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
NP60, PWWP domain / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / : / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / SWIRM domain ...NP60, PWWP domain / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / Zinc finger, CW-type / CW-type Zinc Finger / Zinc finger CW-type profile. / : / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / SWIRM domain / SWIRM domain / SWIRM domain profile. / : / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / Amine oxidase / Flavin containing amine oxidoreductase / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Homeobox-like domain superfamily / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / NAD(P)-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Cytokine-like nuclear factor N-PAC ...FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Cytokine-like nuclear factor N-PAC / Histone H2A / Lysine-specific histone demethylase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.61 Å
データ登録者Marabelli, C. / Pilotto, S. / Chittori, S. / Subramaniam, S. / Mattevi, A.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Association for Cancer ResearchIG-11342 イタリア
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: A Tail-Based Mechanism Drives Nucleosome Demethylation by the LSD2/NPAC Multimeric Complex.
著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela ...著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela Rhodes / Sriram Subramaniam / Andrea Mattevi /
要旨: LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase ...LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase activity relies on a specific linker peptide from the multidomain protein NPAC. We used single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM), in combination with kinetic and mutational analysis, to analyze the mechanisms underlying the function of the human LSD2/NPAC-linker/nucleosome complex. Weak interactions between LSD2 and DNA enable multiple binding modes for the association of the demethylase to the nucleosome. The demethylase thereby captures mono- and dimethyl Lys4 of the H3 tail to afford histone demethylation. Our studies also establish that the dehydrogenase domain of NPAC serves as a catalytically inert oligomerization module. While LSD1/CoREST forms a nucleosome docking platform at silenced gene promoters, LSD2/NPAC is a multifunctional enzyme complex with flexible linkers, tailored for rapid chromatin modification, in conjunction with the advance of the RNA polymerase on actively transcribed genes.
履歴
登録2019年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年4月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年4月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02019年4月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.12025年4月9日Data content type: EM metadata
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Group: Data processing / Database references ...Data processing / Database references / Experimental summary / Refinement description
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: database_2 / em_3d_fitting_list ...database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
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改定 1.22025年10月1日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_admin / pdbx_validate_close_contact ...em_admin / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4710
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Lysine-specific histone demethylase 1B
L: NPAC
M: Histone H3
A: Histone H3
B: H4
C: Histone H2A
D: H2B
E: Histone H3
F: H4
G: Histone H2A
H: H2B
I: DNA (147-MER)
J: DNA (147-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)304,53917
ポリマ－303,55713
非ポリマー9824
水5,657314
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area63320 Å2
ΔGint-451 kcal/mol
Surface area108150 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 6種, 10分子 KMAEBFCGDH

#1: タンパク質 Lysine-specific histone demethylase 1B / Flavin-containing amine oxidase domain-containing protein 1 / Lysine-specific histone demethylase 2


分子量: 87051.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KDM1B, AOF1, C6orf193, LSD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NB78, 酸化還元酵素
#3: タンパク質 Histone H3


分子量: 15305.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS
#4: タンパク質 Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: XELAEV_18002543mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A310TTQ1, UniProt: P84233*PLUS
#5: タンパク質 H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799*PLUS
#6: タンパク質 Histone H2A


分子量: 13978.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: hist1h2aj, LOC494591, XELAEV_18003602mg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6AZJ8, UniProt: P06897*PLUS
#7: タンパク質 H2B


分子量: 13939.228 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 L

#2: タンパク質・ペプチド NPAC


分子量: 1481.632 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q49A26*PLUS

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#8: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45610.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#9: DNA鎖 DNA (147-MER)


分子量: 45138.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 318分子

#10: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#11: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 314 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1LSD2/NPAC(214-225)/nucleosomeCOMPLEXXenopus laevis histones recombinantly expressed. Alkylated K4C-C110A H3. 601 Widom DNA sequence. Human LSD2 Human NPAC#1-#90MULTIPLE SOURCES
2histonesCOMPLEX#3-#71RECOMBINANT
3NPACCOMPLEX#21RECOMBINANT
4DNACOMPLEX#8-#91RECOMBINANT
5Lysine-specific histone demethylase 1BCOMPLEX#11RECOMBINANT
分子量値: 0.29 MDa / 実験値: YES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Xenopus laevis (アフリカツメガエル)8355
33Homo sapiens (ヒト)9606
44synthetic construct (人工物)32630
55Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33synthetic construct (人工物)32630
44synthetic construct (人工物)32630
55Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisC4H11NO31
210 mMPotassium ChlorideKCl1
試料濃度: 0.87 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: LSD2/NPAC(214-225)/nucleosome was monodisperse (gel filtration peak isolation and concentration in buffer described.
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.05 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 1.25 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2078
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1RELION2.1粒子像選択
8UCSF Chimeraモデルフィッティング1
12UCSF Chimeraモデルフィッティング2
17RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 490558
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 34607 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1RIGID BODY FITREAL
2RIGID BODY FITREAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16ESF

6esf

16ESF1PDBexperimental model
24HSU

4hsu

24HSU2PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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