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万見
- PDB-6r21: Cryo-EM structure of T7 bacteriophage fiberless tail complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6r21
タイトルCryo-EM structure of T7 bacteriophage fiberless tail complex
要素
  • Portal protein
  • Tail tubular protein gp11
  • Tail tubular protein gp12
キーワードVIRAL PROTEIN / viral complex / DNA ejection
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, tube / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging
類似検索 - 分子機能
Tail tubular protein Gp11 / Tail tubular protein / Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Portal protein / Tail tubular protein gp11 / Tail tubular protein gp12
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Cuervo, A. / Fabrega-Ferrer, M. / Machon, C. / Conesa, J.J. / Perez-Ruiz, M. / Coll, M. / Carrascosa, J.L.
資金援助 スペイン, 7件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2014-54181 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2014-53550-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-83720-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSEV-2013-0347 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRYC-2011-09071 スペイン
European Commission653706
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structures of T7 bacteriophage portal and tail suggest a viral DNA retention and ejection mechanism.
著者: Ana Cuervo / Montserrat Fàbrega-Ferrer / Cristina Machón / José Javier Conesa / Francisco J Fernández / Rosa Pérez-Luque / Mar Pérez-Ruiz / Joan Pous / M Cristina Vega / José L Carrascosa / Miquel Coll /
要旨: Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been ...Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been packaged, the tail components assemble on the portal to render the mature infective virion. The tail tightly seals the ejection conduit until infection, when its interaction with the host membrane triggers the opening of the channel and the viral genome is delivered to the host cell. Using high-resolution cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, here we describe various structures of the T7 bacteriophage portal and fiber-less tail complex, which suggest a possible mechanism for DNA retention and ejection: a portal closed conformation temporarily retains the genome before the tail is assembled, whereas an open portal is found in the tail. Moreover, a fold including a seven-bladed β-propeller domain is described for the nozzle tail protein.
履歴
登録2019年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4706
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Portal protein
B: Portal protein
C: Portal protein
D: Portal protein
E: Portal protein
F: Portal protein
G: Portal protein
H: Portal protein
I: Portal protein
J: Portal protein
K: Portal protein
L: Portal protein
M: Tail tubular protein gp11
N: Tail tubular protein gp11
O: Tail tubular protein gp11
P: Tail tubular protein gp11
Q: Tail tubular protein gp11
R: Tail tubular protein gp11
S: Tail tubular protein gp11
T: Tail tubular protein gp11
U: Tail tubular protein gp11
V: Tail tubular protein gp11
W: Tail tubular protein gp11
X: Tail tubular protein gp11
a: Tail tubular protein gp12
b: Tail tubular protein gp12
c: Tail tubular protein gp12
d: Tail tubular protein gp12
e: Tail tubular protein gp12
f: Tail tubular protein gp12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,561,40530
ポリマ－1,561,40530
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area264030 Å2
ΔGint-981 kcal/mol
Surface area433530 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Portal protein / Gene product 8 / Gp8 / Head-to-tail connector


分子量: 59173.984 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03728
#2: タンパク質
Tail tubular protein gp11 / Gene product 11 / Gp11


分子量: 26202.820 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
遺伝子: 11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03746
#3: タンパク質
Tail tubular protein gp12 / Gene product 12 / Gp12


分子量: 89480.594 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
遺伝子: 12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03747
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Bacteriophage tail complexCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Portal proteinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Adaptor proteinCOMPLEX#21RECOMBINANT
4Nozzle proteinCOMPLEX#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.5 MDaYES
210.706 MDaNO
310.3 MDaNO
410.534 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Enterobacteria phage T7 (ファージ)10760
32Enterobacteria phage T7 (ファージ)10760
43Enterobacteria phage T7 (ファージ)10760
54Enterobacteria phage T7 (ファージ)10760
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
54Escherichia coli (大腸菌)562
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 100 mM NaCl, 10 mM MgCl2
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
1100 mMNaCl1
210 mMMgCl21
350 mMTris-HCl1
試料濃度: 0.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: acetone and treated with 0.1% w/v poly-L-Lysine (Sigma) for 1 min in water
グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 0.84 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (1.12_2829:phenix.real_space_refine) / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリFitting-ID詳細
1Gautomatch粒子像選択
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
7Cootモデルフィッティング1
9RELION初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
14Scipion画像取得On the fly processing
26REFMACモデル精密化1
27PHENIXモデル精密化1
42Cootモデルフィッティング2
47REFMACモデル精密化2
48PHENIXモデル精密化2
67Cootモデルフィッティング3
68REFMACモデル精密化3
69PHENIXモデル精密化3
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C6 (6回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 92382 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1RIGID BODY FITREAL
2RIGID BODY FIT
3AB INITIO MODEL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
16QWP

6qwp

16QWP1PDBexperimental model
25MU4

5mu4

25MU42PDBexperimental model
33
精密化最高解像度: 3.33 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 184.86 Å2 / Biso mean: 90.971 Å2 / Biso min: 49.88 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008103008
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.157139758
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.06515390
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00718408
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d11.98662052

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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