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万見
- PDB-6qkz: Full length GluA1/2-gamma8 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qkz
タイトルFull length GluA1/2-gamma8 complex
要素
  • GluA1
  • Glutamate receptor 2
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR / ion channel / GluA1 / GluA2 / tarp
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration ...Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / response to sucrose / proximal dendrite / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / L-type voltage-gated calcium channel complex / LGI-ADAM interactions / myosin V binding / Trafficking of AMPA receptors / neuron spine / cellular response to dsRNA / cellular response to L-glutamate / regulation of AMPA receptor activity / conditioned place preference / neurotransmitter receptor internalization / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / response to morphine / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / protein kinase A binding / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / spine synapse / dendritic spine neck / spinal cord development / dendritic spine head / neuronal cell body membrane / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / ligand-gated monoatomic cation channel activity / channel regulator activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / cellular response to organic cyclic compound / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / excitatory synapse / adenylate cyclase binding / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / asymmetric synapse / postsynaptic density, intracellular component / calcium channel regulator activity / regulation of receptor recycling / neuronal action potential / G-protein alpha-subunit binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / voltage-gated calcium channel activity / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / response to electrical stimulus / long-term memory / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / synapse assembly / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to nutrient levels / SNARE binding / dendritic shaft / response to cocaine / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / cellular response to amino acid stimulus
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E2Q / Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Greger, I.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture of the heteromeric GluA1/2 AMPA receptor in complex with the auxiliary subunit TARP γ8.
著者: Beatriz Herguedas / Jake F Watson / Hinze Ho / Ondrej Cais / Javier García-Nafría / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs act predominantly as heteromers, structural studies have focused on homomeric assemblies. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of the heteromeric GluA1/2 receptor associated with two transmembrane AMPAR regulatory protein (TARP) γ8 auxiliary subunits, the principal AMPAR complex at hippocampal synapses. Within the receptor, the core subunits arrange to give the GluA2 subunit dominant control of gating. This structure reveals the geometry of the Q/R site that controls calcium flux, suggests association of TARP-stabilized lipids, and demonstrates that the extracellular loop of γ8 modulates gating by selectively interacting with the GluA2 ligand-binding domain. Collectively, this structure provides a blueprint for deciphering the signal transduction mechanisms of synaptic AMPARs.
履歴
登録2019年1月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_id
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / em_entity_assembly / em_imaging_optics / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _em_entity_assembly.entity_id_list / _em_imaging_optics.phase_plate / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4575
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GluA1
B: Glutamate receptor 2
C: GluA1
D: Glutamate receptor 2
I: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
J: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)481,93020
ポリマ－476,4236
非ポリマー5,50714
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ACBDIJ

#1: タンパク質 GluA1


分子量: 100739.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 93880.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#3: タンパク質 Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-8 / TARP gamma-8


分子量: 43592.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacng8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8VHW5

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糖 , 3種, 10分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 4分子

#6: 化合物
ChemComp-E2Q / 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide


分子量: 336.280 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C12H8N4O6S / コメント: アンタゴニスト*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA1/A2 bound to gamma-8 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 447 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM TRIS, pH 8, 150 mM NaCl and 0.1 % digitonin (w/v)
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 3uL on grid, 60 sec incubation and 4sec blotting time

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 14 sec. / 電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5005
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 35

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 183881 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
16QKC

6qkc

1
23SAJ

3saj

1
33H5V

3h5v

1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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