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万見
- PDB-6qkc: GluA1/2 In complex with auxiliary subunit gamma-8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qkc
タイトルGluA1/2 In complex with auxiliary subunit gamma-8
要素
  • Glutamate receptor 1
  • Glutamate receptor 2
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPAR / ion channel / GluA1 / GluA2 / tarp
機能・相同性
機能・相同性情報


Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / cellular response to ammonium ion / response to sucrose ...Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / LGI-ADAM interactions / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / myosin V binding / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / cellular response to L-glutamate / regulation of AMPA receptor activity / protein phosphatase 2B binding / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / conditioned place preference / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / peptide hormone receptor binding / protein kinase A binding / spine synapse / dendritic spine neck / response to psychosocial stress / dendritic spine head / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / : / immunoglobulin binding / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / adenylate cyclase binding / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / neuronal action potential / response to electrical stimulus / glutamate-gated receptor activity / synapse assembly / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / calcium channel regulator activity / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / response to cocaine / establishment of protein localization / synaptic membrane / modulation of chemical synaptic transmission / response to nutrient levels / postsynaptic density membrane / :
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-E2Q / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Herguedas, B. / Garcia-Nafria, J. / Greger, I.G.
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Architecture of the heteromeric GluA1/2 AMPA receptor in complex with the auxiliary subunit TARP γ8.
著者: Beatriz Herguedas / Jake F Watson / Hinze Ho / Ondrej Cais / Javier García-Nafría / Ingo H Greger /
要旨: AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs ...AMPA-type glutamate receptors (AMPARs) mediate excitatory neurotransmission and are central regulators of synaptic plasticity, a molecular mechanism underlying learning and memory. Although AMPARs act predominantly as heteromers, structural studies have focused on homomeric assemblies. Here, we present a cryo-electron microscopy structure of the heteromeric GluA1/2 receptor associated with two transmembrane AMPAR regulatory protein (TARP) γ8 auxiliary subunits, the principal AMPAR complex at hippocampal synapses. Within the receptor, the core subunits arrange to give the GluA2 subunit dominant control of gating. This structure reveals the geometry of the Q/R site that controls calcium flux, suggests association of TARP-stabilized lipids, and demonstrates that the extracellular loop of γ8 modulates gating by selectively interacting with the GluA2 ligand-binding domain. Collectively, this structure provides a blueprint for deciphering the signal transduction mechanisms of synaptic AMPARs.
履歴
登録2019年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / database_PDB_rev ...citation / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / em_admin / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _em_admin.last_update
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.phase_plate
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4572
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 1
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 1
D: Glutamate receptor 2
I: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
J: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)490,59422
ポリマ－484,9706
非ポリマー5,62416
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area25710 Å2
ΔGint-251 kcal/mol
Surface area95020 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1 / GluA1


分子量: 102661.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria1, Glur1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19490
#2: タンパク質 Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 96247.055 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#3: タンパク質 Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-8 / TARP gamma-8


分子量: 43576.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Cacng8 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8VHW5
#4: 化合物
ChemComp-E2Q / 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide


分子量: 336.280 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H8N4O6S / コメント: アンタゴニスト*YM
#5: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA1/A2 bound to gamma-8 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 447 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
詳細: 25 mM TRIS, pH 8, 150 mM NaCl and 0.1 % digitonin (w/v)
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 3uL on grid, 60 sec incubation and 4sec blotting time

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 14 sec. / 電子線照射量: 32 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 5005
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV / 位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 35

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0236 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
14REFMAC5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 114730 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
15WEO

5weo

15WEO1PDBexperimental model
23UA8

3ua8

13UA82PDBexperimental model
35KK2

5kk2

15KK23PDBexperimental model
精密化解像度: 4.4→4.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.636 / ESU R: 3.041
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.36461 --
obs0.36461 58500 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 100.508 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.88 Å2-1.24 Å2-0.05 Å2
2---3.18 Å20.02 Å2
3---2.31 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 13792
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0130.01314092
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0370.01712856
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3451.6519190
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg2.4541.629272
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.70851882
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg31.22520.467428
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.994151776
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg10.6581546
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1270.21950
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0020.0215896
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.023140
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.29412.1277596
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.29612.1257587
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it7.87518.1679454
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other7.87618.1679451
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.5911.4056496
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.58911.4036497
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other6.66517.2599737
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined11.51314660
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other11.51314661
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.1→4.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.521 4260 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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