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- PDB-6q23: Crystal structure of human 1G01 Fab in complex with influenza vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q23
タイトルCrystal structure of human 1G01 Fab in complex with influenza virus neuraminidase from A/California/04/2009 (H1N1)
要素
  • 1G01 Fab IgG1 heavy chain
  • 1G01 Fab kappa light chain
  • Neuraminidase
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / broadly protective human antibody / inhibition / active site / antibody-neuraminidase complex / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / metal ion binding ...: / : / : / exo-alpha-sialidase / exo-alpha-sialidase activity / viral budding from plasma membrane / carbohydrate metabolic process / host cell plasma membrane / virion membrane / metal ion binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Sialidase, Influenza viruses A/B / Glycoside hydrolase, family 34 / Neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuraminidase / Neuraminidase
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Zhu, X. / Wilson, I.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R56 AI117675-01 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: Broadly protective human antibodies that target the active site of influenza virus neuraminidase.
著者: Stadlbauer, D. / Zhu, X. / McMahon, M. / Turner, J.S. / Wohlbold, T.J. / Schmitz, A.J. / Strohmeier, S. / Yu, W. / Nachbagauer, R. / Mudd, P.A. / Wilson, I.A. / Ellebedy, A.H. / Krammer, F.
履歴
登録2019年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月30日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id
改定 1.22019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Neuraminidase
B: Neuraminidase
A: Neuraminidase
D: Neuraminidase
H: 1G01 Fab IgG1 heavy chain
L: 1G01 Fab kappa light chain
E: 1G01 Fab IgG1 heavy chain
F: 1G01 Fab kappa light chain
G: 1G01 Fab IgG1 heavy chain
I: 1G01 Fab kappa light chain
J: 1G01 Fab IgG1 heavy chain
K: 1G01 Fab kappa light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,63929
ポリマ－370,50912
非ポリマー2,13017
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area38800 Å2
ΔGint-254 kcal/mol
Surface area119590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.594, 234.985, 106.275
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C
21B
12C
22A
13C
23D
14B
24A
15B
25D
16A
26D
17H
27E
18H
28G
19H
29J
110L
210F
111L
211I
112L
212K
113E
213G
114E
214J
115F
215I
116F
216K
117G
217J
118I
218K

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERPHEPHECA82 - 4666 - 389
21SERSERPHEPHEBB82 - 4666 - 389
12SERSERPHEPHECA82 - 4666 - 389
22SERSERPHEPHEAC82 - 4666 - 389
13SERSERPHEPHECA82 - 4666 - 389
23SERSERPHEPHEDD82 - 4666 - 389
14SERSERPHEPHEBB82 - 4666 - 389
24SERSERPHEPHEAC82 - 4666 - 389
15SERSERPHEPHEBB82 - 4666 - 389
25SERSERPHEPHEDD82 - 4666 - 389
16SERSERPHEPHEAC82 - 4666 - 389
26SERSERPHEPHEDD82 - 4666 - 389
17GLUGLULYSLYSHE1 - 2282 - 232
27GLUGLULYSLYSEG1 - 2282 - 232
18GLUGLULYSLYSHE1 - 2282 - 232
28GLUGLULYSLYSGI1 - 2282 - 232
19GLUGLULYSLYSHE1 - 2282 - 232
29GLUGLULYSLYSJK1 - 2282 - 232
110ASPASPCYSCYSLF1 - 2142 - 216
210ASPASPCYSCYSFH1 - 2142 - 216
111ASPASPCYSCYSLF1 - 2142 - 216
211ASPASPCYSCYSIJ1 - 2142 - 216
112ASPASPCYSCYSLF1 - 2142 - 216
212ASPASPCYSCYSKL1 - 2142 - 216
113GLUGLULYSLYSEG1 - 2282 - 232
213GLUGLULYSLYSGI1 - 2282 - 232
114GLUGLULYSLYSEG1 - 2282 - 232
214GLUGLULYSLYSJK1 - 2282 - 232
115ASPASPCYSCYSFH1 - 2142 - 216
215ASPASPCYSCYSIJ1 - 2142 - 216
116ASPASPCYSCYSFH1 - 2142 - 216
216ASPASPCYSCYSKL1 - 2142 - 216
117GLUGLULYSLYSGI1 - 2282 - 232
217GLUGLULYSLYSJK1 - 2282 - 232
118ASPASPCYSCYSIJ1 - 2142 - 216
218ASPASPCYSCYSKL1 - 2142 - 216

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17
18

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要素

#1: タンパク質
Neuraminidase


分子量: 42968.871 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A/California/04/2009 (H1N1) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/California/04/2009 (H1N1) / 遺伝子: NA / Cell (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: C5MQL2, UniProt: C3W5S3*PLUS, exo-alpha-sialidase
#2: 抗体
1G01 Fab IgG1 heavy chain


分子量: 25981.021 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): expicho
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: 抗体
1G01 Fab kappa light chain


分子量: 23677.273 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell (発現宿主): expicho
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 10% (v/v) glycerol, 20% (w/v) PEG300, 5% (w/v) PEG8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03309 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03309 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.661
11-L, -K, -H20.339
反射解像度: 3.27→43.3 Å / Num. obs: 70214 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 53 Å2 / CC1/2: 0.952 / Rpim(I) all: 0.12 / Rsym value: 0.18 / Net I/σ(I): 4.5
反射 シェル解像度: 3.27→3.38 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 3688 / CC1/2: 0.876 / Rpim(I) all: 0.43 / Rsym value: 0.57 / % possible all: 73.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NSS, 5ITB, 4FQL

3nss

5itb

4fql


解像度: 3.27→43.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.89 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.834 / SU B: 13.665 / SU ML: 0.252 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.108 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24078 3351 4.8 %RANDOM
Rwork0.1963 ---
obs0.19841 66845 90.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 57.757 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--44.99 Å2-0 Å2-1.54 Å2
2--42.93 Å20 Å2
3---2.05 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.27→43.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数25420 0 121 0 25541
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01326256
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.01723124
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.64735756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3421.57853944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.96353288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.59822.4041248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.586154068
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.76215136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.23420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0229588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.025636
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.4766.14713200
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.4766.14713199
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.5999.20316472
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other8.5999.20316473
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1076.39913056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.1076.39913056
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.9679.47619285
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined14.546106128
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other14.546106128
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11C121490.11
12B121490.11
21C122190.11
22A122190.11
31C120830.12
32D120830.12
41B121350.12
42A121350.12
51B122250.11
52D122250.11
61A121220.12
62D121220.12
71H60680.14
72E60680.14
81H60530.16
82G60530.16
91H61100.15
92J61100.15
101L60340.14
102F60340.14
111L59550.15
112I59550.15
121L60000.14
122K60000.14
131E59470.16
132G59470.16
141E60060.16
142J60060.16
151F59600.16
152I59600.16
161F59840.15
162K59840.15
171G61560.15
172J61560.15
181I60390.15
182K60390.15
LS精密化 シェル解像度: 3.265→3.35 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 172 -
Rwork0.239 3174 -
obs--58.6 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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